Сколько ферментов в организме человека: Исследование ферментативного состава крови – Клиники Беларуси

Содержание

Доктор Хоуэлл: ферменты и продолжительность жизни

.1

| Просмотров: 1230

   Доктор Эдвард Хоуелл, который занимался изучением пищевых ферментов, утверждал, что ферменты могут играть главную роль в предотвращении хронических болезней и увеличении продолжительности жизни.

   Доктор Хоуэлл родился в 1898 году в Чикаго. В 1930 он основал частную клинику, в которой лечил хронические заболевания диетами и физическими упражнениями. В 1970 он ушёл на пенсию и стал работать только 3 раза в неделю. Остальное время он посвятил различным исследованиям.

   Хоуэлл был первым исследователем, который обнаружил важность ферментов в питании человека. В 1946 он написал книгу “Значение пищевых ферментов для пищеварения и обмена веществ” (The Status of Food Enzymes in Digestion and Metabolism.) Другая его книга называется “Enzym Diet”. Она содержит материалы о теориях ферментов, которые доктор Хоуэлл объединяет под названием “концепция пищевых ферментов”.

Выдержки из интервью с доктором Хоуеллом. Значение ферментов в рационе

Что такое ферменты?

   Ферменты – это вещества, которые делают жизнь возможной. Они необходимы в любой химической реакции, протекающей в нашем организме. Без ферментов вообще не было бы никакой активной деятельности организма.

   Задумайтесь: ферменты это “рабочая сила”, которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но, чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которые представляют собой жизненные элементы. И точно так же у вас могут быть все питательные вещества – витамины, белки, минеральные вещества и т.д. – но вам всё же нужны ферменты, жизненные элементы, чтобы сохранять жизнеспособность организма.

Значит, ферменты по сути являются химическими катализаторами, которые ускоряют различные реакции?

   Нет. Ферменты больше чем катализаторы. Катализаторы – это просто инертные вещества. Они совершенно не обладают жизненной энергией, которую мы наблюдаем у ферментов. Например, в процессе действия ферменты дают определённое излучение, чего не скажешь о катализаторах. К тому же, хотя ферменты содержат белок (а некоторые содержат витамины), активность ферментов никогда не была синтетизирована.

   Более того, не существует комбинации белков или какой-либо комбинации аминокислот или другого вещества, которое бы наделяло энергией фермент. В ферментах есть протеины, однако они служат как переносчики фактора активности фермента. Таким образом, можно утверждать, что ферменты состоят из белковых транспортировщиков, заряженных энергией, также как и батарейка состоит из металических пластинок, заряженных электрической энергией.

Откуда наш организм берёт ферменты?

   Похоже, мы наследуем определённый ферментный потенциал при рождении. Этот ограниченный запас энергии расчитан на всю жизнь. Это то же самое как унаследовать определённое количество денег. Если двигаться в одном направлении – только расход и никакого дохода – то вы обанкротитесь. Таким же образом, чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы выдохнетесь. Эксперименты в различных университах показали, что независимо от преставителя биологического вида, чем больше степень метаболизма, тем короче продолжительность жизни.

   При равных обстоятельствах можно утверждать, что вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.

Делают ли люди что-либо, что заставляет их ограниченный запас ферментов растрачиваться впустую?

   Да. Почти каждый ест в основном приготовленную на огне пищу. Помните, что когда еда варится при 100 градусах, ферменты в ней разрушаются на 100%. Если бы ферменты присутствовали в еде, которую мы едим, они бы сами осуществляли значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите приготовленную пищу, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Как серьёзна эта вызванная варёной едой нагрузка на наш ферментный “банк”?

   Я думаю, что это одна из основных причин преждевременного старения и ранней смерти. Я также считаю, что это главная причина почти всех болезней. Начнём с того, что если организм перегружен из-за того, что должен поставлять множество ферментов в слюну, желудочный сок, сок поджелудочной железы и кишечный сок, то он должен сократить производство ферментов для других целей.

Как тогда при этом организм может произвести достаточно ферментов для мозга, сердца, почек, лёгких и других органов и тканей?

   Эта “кража” ферментов из других частей организма для пищеварительного тракта приводит к борьбе за ферменты между разными органами и тканями. Подобная дислокация обмена веществ может стать основной причиной рака, коронарной болезни, диабета и многих других хронических неизлечимых заболеваний. Такое состояние ферментной недостаточности характерно для питания большинства людей следующих цивилизованному образу питания, лишённого ферментов.

Человеческие болезни появились тогда, когда человек стал готовить еду?

   Именно на это указывают факты. Например, неандертальцы 50 000 лет назад активно применяли огонь для приготовления. Они жили в пещерах и ели в основном жареное мясо, используя постоянный огонь, который согревал их жилище. Эти утверждения сопровождаются научными доказательствами в моих опубликованных и неопубликованных работах. Благодаря ископаемым останкам мы знаем, что неандертальцы страдали от развитого артрита.

   Возможно, они болели также диабетом или раком или имели проблемы с почками и т.д. Этого, мы, однако, никогда не узнаем, так как все мягкие ткани исчезли без следа.

   Кстати, ещё одним обитателем пещер был пещерный медведь. Этот зверь защищал неандертальцев от пещерного тигра, который тоже искал укрытия от непогоды в пещерах. Этот медведь, в соответствии с данными палеонтологов, был частично одомашнен и наиболее вероятно, что он тоже ел жареное мясо, приготовленное человеком. Как и пещерный человек, медведь страдал от хронического артрита.

Возможно ли, что артрит неандертальцев был вызван холодной погодой, а не приготовленной едой?

   Нет. Я не думаю, что погода имеет к этому отношение. Например, возьмите первобытных эскимосов. Они также жили в холодной среде. Однако эскимосы никогда не болели артритом и не страдали от других хронических недугов. Но эскимосы ели сырую пищу в больших количествах. Мясо, которое они ели, было только немного подогретым, а внутри оставалось сырым. Поэтому эскимосы получали ферменты с каждым приемом пищи. Фактически само слово “эскимос” происходит от индейского выражения “тот, кто ест это сырым”. Кстати у эскимосов нет медицины, а у северо-американских племён, которые употребляли много приготовленной пищи, врачеватель занимал видное положение в племени.

Как можно доказать, что человек страдает от нехватки ферментов в пище?

   Доказательств настолько много, что я могу только сделать краткий обзор небольшой их части. За последние 40 лет я собрал тысячи научных документов в поддержку своей теории.

   Начнём с того, что из всех животных у человека в крови наиболее низкий уровень ферментов, которые переваривают крахмал. У нас также самый высокий уровень этих ферментов в моче. Это означает, что они расходуются быстрее.

   Есть ещё одно доказательство, что этот низкий уровень ферментов не связан с физиологическими особенностями человека как вида. Наоборот, он объясняется тем, что мы съедаем огромное количество крахмала, который находится в приготовленной еде. Мы также знаем, что пониженный уровень ферментов можно обнаружить при ряде хронических болезней, таких как аллергии, кожные заболевания, и даже при таких серьёзных заболеваниях как диабет и рак.

   Кроме того, есть ещё одно разоблачающее доказательство: приготовленная пища без ферментов частично является причиной патологического увеличения гипофиза, который регулирует работу желез. И более того, исследования показали, что почти у 100% людей в возрасте свыше 50 лет, умирающих по случайным обстоятельствам, обнаружен дефект гипофиза.

   Далее, я думаю, что нехватка ферментов является в наше время причиной преждевременного полового созревания детей и подростков, а также причиной лишнего веса у многих детей и взрослых.

   Многочисленные опыты на животных показали, что бедное ферментами питание ведёт к ускоренному созреванию организма. Животные, которых кормят приготовленной едой, намного тяжелее своих собратьев, придерживающихся сырой диеты.

   Есть ещё один факт: фермеры для того, чтобы вырастить более жирных свиней на продажу, кормят их варёным картофелем. Они обнаружили, что свиньи на варёном картофеле жиреют быстрее и это становится экономически выгодно.

   Это обстоятельство говорит о том, что разница между “варёными” и “сырыми” калориями существенна. На самом деле, когда много лет назад я работал в оздоровительном центре, я убедился, что просто невозможно потолстеть от сырой еды независимо от количества съеденных калорий.

   Кстати, вследствие нехватки ферментов размеры мозга уменьшаются. Кроме того, увеличивается щитовидная железа даже при достаточном количестве йода в организме. Это было доказано на многих представителях животного мира. Конечно, подобные эксперименты нельзя провести над человеком. Однако это обстоятельство заставляет задуматься.

Есть ли еще какие-нибудь факты, доказывающие вред вареной пищи?

   Конечно. Представьте, что наша поджелудочная железа загружена работой по производству ферментов намного больше, чем у животных, которые едят сырое. Если учтывать пропорции, то человеческая поджелудочная железа в два раза тяжелее коровьей. Человек ест в основном приготовленную на огне пищу, тогда как коровы едят сырую траву.

   Было установлено, что у крыс, которых кормят приготовленной едой, поджелудочная железа в два раза больше, чем у собратьев на сырой диете. Более того, факты свидетельствуют, что у человека самая большая поджелудочная из всего животного мира (если учитывать весовые пропорции).

   Увеличение поджелудочной железы настолько же опасно – а возможно и более – как увеличение сердца, щитовидки и т.д. Перепроизводство ферментов в организме человека это патологическое приспособление к бедному ферментами питанию.

   Поджелудочная это не единственный орган, который перетруждается, когда выделяет ферменты. Слюнные железы также проделывают лишнюю работу, чего не встретишь у животных на натуральном питании. На самом деле у некоторых животных вообще нет ферментов в слюне. У коров и овец обильное слюноотделение, но в слюне нет ферментов. У собак, например, их тоже нет в слюне, но если начать кормить собаку термически обработанными продуктами, то в течение 10 дней слюнные железы начинают выделять ферменты, которые переваривают крахмал.

   Доказательств того, что ферменты в слюне являются патологией, а не нормой, много. Начнём с того, что ферменты в слюне не могут переваривать сырой крахмал. Это мне удалось продемонстрировать в лаборатории. Ферменты атакуют только варёный крахмал. Таким образом, мы видим, что организм направляет свой ограниченный запас ферментов в слюну только в том случае, когда вынужден это делать.

   Кстати, я исследовал животных в лаборатории несколько лет назад. Одну группу крыс я кормил варёной едой, другой давал возможность следовать природному образу жизни, чтобы посмотреть, какая из них проживёт дольше. Первая группа получала сырое мясо, сырые овощи и зёрна. Вторая – всё то же самое, но варёное, следовательно, лишённое ферментов. Я наблюдал за крысами, пока они не умерли. Это заняло около 3-х лет. Когда эксперимент подошёл к концу, результаты меня удивили. Оказалось, что большой разницы в продолжительности жизни крыс из двух групп не было.

   Позже я обнаружил причину. Оказалось, что крысы всё же получали ферменты, но из непредвиденного источника. Они ели свои собственные фекалии, которые содержали ферменты, выведенные из их организмов. Все фекалии, в том числе и человека, содержат ферменты, которые использовал организм. Мои крысы повторно использовали свои ферменты. И поэтому они жили так же долго, как их собратья на натуральном питании.

   Между прочим, практика поедания своих собственных фекалий наблюдается у всех животных в лабораторных условиях. Несмотря на то, что этих животных кормят продуктами, которые содержат все известные витамины и минералы, они инстинктивно знают, что им нужны ферменты. Поэтому они едят собственные фекалии.

   На самом деле у животных, которых садят на “научные диеты”, развивается большинство присущих человеку хронических заболеваний. Это подтверждает тот факт, что только витаминов и минералов не достаточно для здоровья.

Почему вы уверены, что людям будет полезно получать дополнительные ферменты?

   Для меня наиболее впечатляющим доказательством того, что людям нужны ферменты, является лечебное голодание. Как вы знаете, я проработал несколько лет в оздоровительном центре, предлагая пациентам различные программы голодания.

   Когда человек голодает, сразу приостанавливается выработка переваривающих ферментов.

   Количество ферментов в слюне, желудочном и поджелудочном соках уменьшается, становится скудным. Во время голодания ферменты в организме освобождаются и работают на восстановление и очищение больных тканей.

   Цивилизованный человек ест такое огромное количество термически обработанной пищи, что ферменты только и заняты её перевариванием. В результате не хватает ферментов для поддержания тканей в здоровом состоянии. Большинство голодающих проходят так называемый исцеляющий криз. Пациенты могут чувствовать тошноту и головокружение. В это время ферменты пытаются изменить нездоровые структуры организма, они атакуют патологические ткани и разрушают непереваренные и непереработанные вещества, а они в свою очередь выводятся с помощью кишечника, рвоты или через кожу.

   Не разрушаются ли ферменты желудочной кислотой, когда мы получаем их из пищи? И не теряют ли они из-за этого всю свою ценность?

   Это не соответствует действительности. Хотя многие диетологи и утверждают, что поступающие с едой ферменты разрушаются в желудке, они упускают из вида два важных факта.

   Прежде всего, во время еды выделение кислоты минимально в течение по крайней мере 30 минут. В то время как еда идет по пищеводу, она опускается на верхнюю часть желудка. Она называется кардиальная (сердечная) часть, так как расположена ближе к сердцу. Остальная часть желудка остаётся плоской и закрытой в то время как сердечная часть открывается, чтобы разместить пищу. Некоторое время еда находится в верхней части, тогда как организм выделяет небольшое количество кислоты и ферментов.

   Ферменты в еде сами приступают к перевариванию. Чем больше самопереваривания, тем меньше работы останется потом организму. Когда этот отрезок в 30 – 45 минут завершается, открывается нижняя часть желудка и организм начинает выделять кислоту и ферменты. Даже в это время пищевые ферменты ещё активны до тех пор, пока уровень кислоты не станет критическим.

   Видите, пищевые ферменты могут выживать в более кислой химической среде, а не только в нейтральной.

У животных тоже есть специальная часть желудка, где еда сама переваривается?

   Конечно есть. На самом деле у некоторых животных есть то, что я называю желудок пищевых ферментов. Защечный мешок у обезьян и грызунов, зоб у многих видов птиц, первый желудок у китов, дельфинов и морских свиней. Когда, например, птицы проглатывают семена или зёрна, последние остаются в зобу в течение 8-12 часов. Они впитывают влагу, разбухают и начинают прорастать. Во время прорастания образуются ферменты, которые их переваривают.

   У китов и дельфинов первый желудок не выделяет ферментов. Например, киты заглатывают большое количество еды не жуя. Еда просто разлагается и сама переваривается. Рыба и другие морские животные, которыми питаются киты, содержат фермент катепсин. Как только рыба погибает, он начинает её разлагать. Фактически, этот фермент есть почти у всех животных. После того, как добыча кита сама приобрела жидкое состояние, она проходит через небольшое отверстие во второй желудок. Учёных этот факт озадачивает – как огромный улов кита может пройти во второй желудок через такое маленькое отверстие.

Большинство, если не все, едят приготовленные продукты каждый день. Можно ли как-нибудь восполнить потерю ферментов?

   Нет. Приготовленные продукты настолько истощают наш запас ферментов, что его невозможно восполнить, если просто добавлять сырое. К тому же овощи и фрукты не содержат большое количество ферментов. Когда плоды созревают, в них присутствуют ферменты, которые отвечают за созревание. Но когда созревание подходит к концу, некоторые ферменты возвращаются в стебель и семена. Например, когда на производстве хотят получить фермент папайи, то используют неспелый сок этого тропического фрукта. В спелой папайе концентрация ферментов невелика.

Есть ли продукты с особенно высоким содержанием ферментов?

   Хорошими источниками ферментов являются бананы, авокадо, манго. В общем, вся высококалорийная еда богата ферментами.

Вы советуете в качестве источника ферментов употреблять все сырые продукты?

   Нет. Некоторые продукты, а именно семена и орехи, содержат вещества, которые называются ферментные ингибиторы (вещества, угнетающие активность ферментов). Их предназначение – защищать семя. Природа не хочет, чтобы семя проросло ранее определённого срока и потеряло жизнеспособность. Она хочет убедиться, что семечко в почве обеспечено достаточной влажностью для того, чтобы прорасти и продолжить род. Поэтому, когда вы едите сырые семечки или орехи, вы нейтрализуете некоторые ферменты, которые выделяет организм. На самом деле, если в пище присутствуют ферментные ингибиторы, они приводят к увеличению поджелудочной железы.

   Все орехи и семена содержат эти ингибиторы. Особенно много их в сыром арахисе. Ростки сырой пшеницы тоже богаты ими. Ингибиторы содержатся также в горохе, бобах, чечевице. Сырой картофель тоже является семенем, соответственно в нем присутствуют вещества, угнетающие активность ферментов. В яйцах (а это тоже семя) ингибиторы присутствуют в основном в белке.

   Общее правило гласит: ингибиторы сосредоточены в семенной части растения. Например, в глазках картофеля. Их нет в мякоти фруктов, в листьях и стеблях овощей.

   Есть два способа разрушить ферментные ингибиторы: первый, приготовить еду, но в этом случае разрушатся также ферменты, второй, более предпочтительный, это проращивание. Оно разрушает ингибиторы и повышает количество ферментов в два раза.

Источник: http://econet.ru/

Поделитесь с друзьями ссылкой на эту страницу:
О НАЛИЧИИ ПРОТИВОПОКАЗАНИЙ ПРОКОНСУЛЬТИРУЙТЕСЬ У СПЕЦИАЛИСТА!

Что же нам впрыскивает пиявка?

Когда то лечение пиявками использовали в основном для кровопусканий. В 30-е годы XVIII века в России ежегодно использовали около тридцати миллионов пиявок. Сосуд с пиявками, независимо от доходов хозяина, хранился в каждом доме. Люди раньше были более полнокровными и для них такого типа врачевание было оптимальным. Умением приставить пиявок мастерски владели даже русские цирюльники, спасая поутру хорошо погулявшего накануне купца или ставя пиявок за ушки красавице перед балом для появления нежного румянца на щеках и придания глазам особого блеска.

В начале 19 века  врачи настолько увлеклись целебными свойствами пиявок, что переусердствовали: назначали их от всех болезней и ставили по 200 штук за сеанс. Такое бесконтрольное использование постепенно дискредитировало саму идею гирудотерапии, и к началу ХХ века от этого метода лечения отказались многие врачи. 

Затем наступил фармакологический бум и мир решил, что любую болезнь можно мгновенно и навсегда вылечить таблетками. Однако к 90-м годам Всемирная Организация Здравоохранения накопила весьма внушительную статистику смертей, связанных с побочными действиями лекарственных препаратов. Произошел возврат к традиционной медицине. Вспомнив про гирудотерапию, ученые активно взялись разгадывать секрет пиявок. В Санкт-Петербурге в Академии медико-социального управления была создана кафедра гирудотерапии. Научные исследования наконец- то объяснили многие, ранее казавшиеся таинственными свойства медицинской пиявки, обнаружив что ее слюна содержит более ста биологически активных веществ, которые и являются основной составляющей лечебного эликсира. Рассмотрим некоторые из них поподробней:

Гирудин

Гирудин – наиболее изученный компонент пиявочной слюны. Это мощный антикоагулянт, то есть вещество, предотвращающее свертывание крови. Другими словами, гирудин предотвращает образование тромбов и даже в некоторой степени избавляет от уже имеющихся. А растворить уже сформировавшийся тромб – труднее, чем не дать развиться новым. Если тромб возник давно, то даже самые современные и дорогие препараты растворить его не смогут. А вот укусы старой доброй пиявки почти с любыми тромбами успешно справляются. Именно поэтому варикозное расширение вен, тромбофлебит и многие другие заболевания кровеносной системы особенно эффективно поддаются лечению гирудотерапией. Кроме того, гирудин сам состоит из целого ряда полезных аминокислот, таких как: глутамин (укрепляет иммунитет при высоких физических нагрузках), лизин (помогает лучше усваивать кальций и обладает противовирусным действием), цистин (участвует в процессе регенерации и уменьшает негативное воздействие алкоголя и табакокурения), глицин (повышает умственную работоспособность и снижает психо-эмоциональное напряжение), аспарагин (отвечает за участие в азотистом обмене), серин (отвечает за биосинтез целого ряда важнейших для организма аминокислот).

Гиалуронидаза

Гиалуронидаза  катализирует реакции гидролитического расщепления и деполимеризации гиалуроновой кислоты. Другими словами, именно благодаря гиалуронидазе облегчается проникновение в организм больного различных целебных веществ, увеличивается проницаемость тканей, стенок сосудов. Поэтому-то лечение пиявками настолько эффективно: вырабатываемые ей целебные вещества попадают в кровь больного в полном объеме и оказывают мощнейшее воздействие на организм человека.

Дестабилаза

Этот фермент во многом похож на гирудин. Умеет растворять уже образовавшиеся тромбы, обладает мощным противосклеротическим действием и обеспечивает наиболее эффективный транспорт биологически активных веществ непосредственно через мембрану клетки. Другое ценное свойство фермента сводится к его способности расщеплять исключительно изопептидные связи, причем у любых белков. Это весьма редкая способность и раньше в распоряжении медиков и биологов не было подобного средства, хотя  задолго до открытия удивительного фермента было замечено позитивное влияние гирудотерапии на органы зрения человека Дестабилазу успешно используют для замедления развития катаракты. 

Оргелаза

Оргелаза – активно способствует образованию новых кровеносных сосудов, за что и была прозвана «строителем» сосудов. Пиявки, как и многие черви, способны к регенерации (самовосстановлению своих тканей и органов), а при укусе они как бы «передают» эту способность тканям кровеносной системы человека.  В результате отеки и тромбы в стенках сосудов рассасываются, восстанавливается нормальное движение жидкостей в пораженном органе, причем этот эффект сохраняется и после удаления пиявки. 

Коллагеназа

Коллагеназа способна разрушать длинные нити белка коллагена, который образуется в процессе заживления ран и способствует рассасыванию келоидных рубцов и решению других проблем кожи. Борется с целлюлитом, растяжками, рубцами  и т.д.

Липаза

Липаза участвует в процессе расщепления жиров и холестерина и эффективно помогает при целлюлите, некоторых видах ожирения и атеросклерозе.

Все вышеперечисленное –  всего лишь малая часть всего многообразия содержимого пиявочного эликсира. Сегодня большинство его компонентов изучается, а врачи находят все новые применения живой медицинской пиявки.

Ангиотензинпревращающий фермент 2. Подходы к патогенетической терапии COVID-19 | Шатунова

Введение

В декабре 2019 г. в Китае произошла вспышка острой респираторной инфекции с такими клиниче­скими проявлениями, как лихорадка, сухой кашель, одышка и пневмония [1]. Возбудителем является новый коронавирус, принадлежащий к β-коронавирусам и имеющий схожие характеристики с виру­сом, вызывающим тяжелый острый респираторный синдром (SARS), который являлся пандемичным штаммом в 2002-2003 гг. Новый вирус получил название коронавирус-2 (SARS-CoV-2), а болезнь была названа коронавирусной инфекцией 2019 года (COVID-19). Смертность от COVID-19 повышается в группах пожилых людей (старше 70 лет) и лиц с хроническими заболеваниями (гипертензией, сахарным диабетом, сердечно-сосудистыми нарушения­ми). Два из вышеперечисленных заболеваний тесно связаны с приемом лекарств, которые действуют в качестве ингибитора рецептора ангиотензинпре- вращающего фермента (ACE). Они применяются для блокировки ангиотензинового рецептора и, как следствие, снижения артериального давления.

Ученые тщательно исследуют патофизиоло­гические механизмы COVID-19, взаимодействие вируса с легкими и сердцем человека. Согласно нескольким источникам, ACE2, расположенный на альвеолярных эпителиальных клетках, служит котранспортером для SARS-CoV-2 в клетки легких человека. Таким образом, ACE2 является ключом для понимания механизма развития COVID-19.

В данном обзоре представлена информация о распространении ACE2 в различных тканях челове­ка, его взаимодействии с SARS-CoV-2, дано теоре­тическое обоснование практического применения препаратов, связанных с метаболическим путем ACE2, для лечения и ограничения распространения COVID-19.

Роль ACE2 в патогенезе COVID-19

SARS-CoV-2

SARS-CoV-2 — это одноцепочечный РНК-содержащий вирус с похожим на корону S-гликопро­теином. Полногеномный сиквенс вируса SARS- CoV-2, показал, что он на 96% схож с SARS-подоб­ным коронавирусом летучих мышей. Также данный вирус на 79,5% идентичен SARS-CoV [2], а некото­рые закодированные белки, такие как главная протеиназа коронавируса, папаиноподобная протеиназа и РНК -зависимая РНК-полимераза [3], обладают 96% сходством с SARS-CoV. Ввиду их близкого родства считается, что патогенетические механиз­мы развития инфекции у SARS-CoV и SARS-CoV-2 действуют по одному принципу.

Для проникновения в клетку хозяина и обеспе­чения слияния мембраны вируса с мембраной клет­ки хозяина во время инфицирования SARS-CoV-2 использует поверхностный спайковый гликопроте­ин (S). S-гликопротеин является тримерным белком. Он играет ключевую роль в обеспечении выживае­мости коронавирусов, т.к. не только выступает в ка­честве важной функциональной части вириона, но и всецело обеспечивает присоединение и слияние с мембранами клетки-хозяина. Кроме того, S-бе­лок, являющийся самым крупным поверхностным белком коронавирусов, определяет растворимость вирусных частиц и, как следствие, контагиозность SARS-CoV-2.

S-белок имеет два важных участка — S1 и S2: S1 связывается с рецептором на поверхности клет­ки хозяина, а S2 обеспечивает слияние мембран [4]. В S1-участке имеется N-концевой (NTD) и С-кон- цевые домены (CTD1, CTD2 и cTd3). У вируса SARS-CoV на CTD1 располагается рецепторсвязы- вающий домен (RBD).

Коронавирус SARS-CoV-2 проявляет высо­кую степень гомологичности к SARS-CoV [5]. Он проникает в клетку-хозяина с помощью взаимо­действия между S-белком вируса и ACE2 человека. Однако молекулярный механизм данной связи, как и эволюция SARS-CoV-2, остаются не до конца изу­ченными.

Было доказано, что S-гликопротеин SARS- CoV-2 обладает меньшей свободной энергией по сравнению с SARS-CoV [5]. Данное наблюдение подчеркивает, что SARS-CoV-2 является более ста­бильным и меньше подвержен разрушению при по­вышенных температурах — следовательно, SARS- CoV-2 имеет более высокую персистирующую спо­собность, чем SARS-CoV при такой же температуре.

На S-белке у коронавирусов расположен RBD — крайне важный для жизнедеятельности ви­руса домен, обеспечивающий инфицирование. Ин­тересно, что свободная энергия RBD у SARS-CoV-2 оказалась ниже, чем у SARS-CoV, как и его энергия сольватации. Дело в том, что для связи RBD с ACE2 он должен отсоединиться от S-гликопротеина и рас­твориться в воде. Другими словами, SARS-CoV-2 становится более растворимым, и в этом случае взаимодействие с ACE2 происходит гораздо легче.

Снижение свободной энергии S-гликопротеина и энергии сольватации RBD у SARS-CoV-2 может быть следствием эволюции вируса или адаптации к организму хозяина, поскольку обычно природным резервуаром для SARS-подобных коронавирусов являются летучие мыши, у которых температура те­ла в норме выше, чем у людей [6].

Говоря о RBD SARS-CoV-2, необходимо упо­мянуть еще одну важную особенность — он более гибкий, чем аналогичный участок вируса SARS- CoV. Иными словами, для связи с ACE2 он дол­жен преодолеть большую энтропию, а значит, при повышении температуры комплекс RBD-ACE2 становится нестабильным. Эта деталь позволяет надеяться на снижение темпов роста пандемии при наступлении жаркой погоды.

При сравнении комплексов, которые образу­ют анализируемые вирусы с ACE2, выяснилось, что SARS-CoV-2 связывается с ферментом с более высокой аффинностью. Мутационные адаптивные изменения в SARS-CoV-2 относительно SARS- CoV могут служить разгадкой высокой контаги­озной способности и широкого распространения COVID-19.

Строение и функции ACE2

Человеческая карбоксипептидаза ACE2 коди­руется геном ACE2, расположенным на 22-й хромо­соме [7]. ACE2 представляет собой трансмембран­ный белок I типа, имеющий внеклеточный N-гликозилированный N-концевой участок, на котором находится карбоксипептидазный сайт, а также ко­роткий внутриклеточный С-концевой цитоплазма­тический хвост [8]. N-концевой пептидазный домен является местом связи ACE2 с SARS-CoV. Также выделяют две формы белка ACE2: клеточную (свя­занную с мембраной) и циркулирующую (раствори­мую). Клеточная форма — это полноценный белок, синтезируемый в больших количествах пневмоцитами или энтероцитами тонкой кишки.

Циркулирующая форма (у нее сохраняется N-концевой пептидазный участок) возникает после расщепления клеточной формы ACE2 металлопротеазой ADAM17, после чего она попадает в межкле­точное пространство [8]. Напротив, взаимодействие ACE2 с трансмембранной сериновой протеазой II типа TMPRSS2 обеспечивает вхождение SARS- CoV-2 в клетки — мишени легочной ткани и тонкой кишки. TMPRSS2-путь расщепления может инги­бировать ADAMH-путь. TMPRSS2 связывается с ADAM17 для диссоциации комплекса ADAM17- ACE2. Как ADAM17, так и TMPRSS2 отщепляют от ACE2 небольшой С-концевой фрагмент. Именно это служит началом проникновения вируса SARS- CoV в клетку.

Несмотря на схожесть генов ACE и ACE2, белки ACE и ACE2 выполняют различные функ­ции в организме человека. Так, ACE отщепляет от субстрата по одной аминокислоте, действуя как карбоксипептидаза, в то время как ACE2 гидроли­зует связь между белковым остовом и дипептидом с С-конца субстрата. ACE и ACE2 являются неза­менимыми компонентами ренин-ангиотензиновой системы (RAS), задачи которой — поддержание го­меостаза сердечно-сосудистой системы и функцио­нирования различных органов, регуляция систоли­ческого давления, осмотического и электролитного баланса.

Ангиотензиноген синтезируется в печени, после чего преобразуется ренином в ангиотен­зин I (AngI), а затем при участии ACE — в AngII. AngII — это ключевое звено RAS, он связывается с ангиотензиновым рецептором I типа (AT1R). Это взаимодействие приводит к сокращению гладкой мускулатуры бронхов, пролиферации фибробластов в легких, апоптозу альвеолярных эпителиаль­ных клеток, повышению проницаемости сосудов в легочной ткани, а также к острому респиратор­ному дистресс-синдрому [9]. Тем временем ACE2 выступает в качестве контррегулятора активности комплекса ACE-AngII-AT1R, он гидролизует AngII в Angl-7, который, взаимодействуя через Mas-ре­цептор, вызывает вазодилатацию, снижение арте­риального давления и индукцию апоптоза. Схожая защитная функция наблюдается при связывании AngII с рецептором AT2R. Кроме того, ACE2 может взаимодействовать с AngI, превращая его в Ang1-9, из которого возможен переход в Ang1-7 при уча­стии ACE. Также, выступая в качестве партнера для транспортера аминокислот B0AT1, ACE2 прини­мает участие в абсорбции нейтрально заряженных аминокислот в кишечнике [9].

ACE2 в больших количествах экспрессиру­ется в альвеолярных эпителиальных клетках I и II типов, эндотелиальных клетках сосудов, гладкомы­шечных клетках легочной ткани [10]. Коронавирус может проникать в организм человека различными способами. Самым распространенным считается аэрогенный механизм передачи, при котором у заболевшего человека появляются симптомы тяжелой пневмонии. Однако было установлено, что ACE2 содержится в больших количествах в тонкой кишке, яичках, почках, сердце, щитовидной железе, жиро­вой ткани. В меньшей концентрации его обнаружи­вают в печени, толстом кишечнике, мочевом пузыре и надпочечниках.

Структурное моделирование показало, что ком­плекс ACE2-B0AT1 может связываться с S-белком вируса SARS-CoV-2. Таким образом, SARS-CoV-2 может проникать в организм человека через другие ткани и органы, минуя респираторный тракт [11]. Об этом свидетельствуют недавние исследования, показывающие наличие SARS-CoV-2 в стуле зараженных пациентов, а также развитие заболевания без пневмонии или с добавочными симптомами, не связанными с респираторным трактом. В данном случае у больных наблюдаются симптомы зараже­ния желудочно-кишечного тракта: диарея, тошнота, рвота, а также спутанность сознания, головная боль и инфекционные поражения сердца [12][13][14].

Наличие ACE2 в яичках и тестикулярных со­судах указывает на большую восприимчивость к COVID-19 у мужчин. Гендерных, возрастных или расовых различий в концентрации ACE2 в тканях организма человека не выявлено, тем не менее риск смертности повышается для мужчин по сравнению с женщинами и для пожилых людей относительно более молодого поколения. Это связано с возраст­ными и функциональными особенностями меха­низмов врожденного и адаптивного иммунитета, способностью SARS-CoV-2 вызывать цитокиновый шторм, который приводит к иммунопатологиче­ским нарушениям у пациентов с коронавирусной инфекцией. Различное количество клеток иммун­ной системы в легочной ткани способно по-разному противостоять инфекции и аутоповреждению. Уста­новлено, что у женщин (рассматривая гендерные группы) и у людей молодого возраста (рассматривая две возрастные группы до и после 49 лет) те клетки легочной ткани, которые экспрессировали ACE2 в большем количестве, легче инфицировались виру­сом SARS-CoV, при этом клеток иммунной систе­мы в данном случае обнаруживалось меньше, чем в аналогичных тканях со средней экспрессией ACE2. Для пожилых лиц и лиц мужского пола характерна обратная зависимость — при высокой экспрессии ACE2 наблюдается рост числа иммунных клеток в легочной ткани. Это означает, что при инфицирова­нии SARS-CoV и SARS-CoV-2 у этих людей с боль­шей вероятностью будут наблюдаться аутоагрессия и цитокиновый шторм, что существенно отягощает течение болезни.

АСЕ2 и коронавирусная инфекция

COVID-19 представляет собой заболевание, поражающее нижние дыхательные пути [15]. При вскрытии трупов людей, болевших COVID-19, об­наружены массивные поражения легких с фиброз­ными и экссудативными изменениями. При этом мокрота и экссудат заполняли нижние дыхательные пути и альвеолы. По сравнению с воздействием SARS-CoV, при SARS-CoV-2 экссудативных пора­жений наблюдается больше, но фиброз протекает в более легкой форме. Наличие у трупов сегменталь­ной дилатации и стеноза тонкой кишки подчерки­вает развитие инфекционного процесса в данном органе. Поражений иных органов и тканей не вы­явлено. Исследование, проведенное с другими за­болевшими [12], указывает на присутствие у них билатерального диффузного поражения альвеол с фибромукоидным экссудатом, десквамацией пневмоцитов и формированием гиалиновой мембраны в легких.

Если иммунная система не в состоянии спра­виться с SARS-CoV-2, то вирус активно реплици­руется с использованием внутриклеточного ACE2 и затем при выходе во внеклеточное пространство разрушает клетку-хозяина. Как следствие, метабо­лический путь ангиотензина не ингибируется. Это обстоятельство только усугубляет инфекционный процесс и развитие воспаления, а цитокиновый шторм нарушает функционирование не только ре­спираторного тракта, но и сердечно-сосудистой и иных систем органов. Для людей с такими хро­ническими заболеваниями, как артериальная ги­пертензия, ишемическая болезнь сердца и сахар­ный диабет, крайне опасно инфицирование SARS- CoV-2 — при этих заболеваниях метаболический путь ангиотензина является избыточным, а приоб­ретение коронавирусной инфекции серьезно усу­губляет течение сопутствующих заболеваний и с большей вероятностью может привести к тяжелым состояниям и даже к смерти.

ACE2 играет значимую роль во многих патоло­гических и физиологических состояниях. Установ­лено, что мыши, зараженные вирусом SARS-CoV, испытывают недостаток ACE2, у них повышается уровень AngII и развиваются тяжелые заболевания органов дыхания [16]. Отсутствие ACE2, обеспечи­вающего протективную функцию, ведет к дисфунк­ции RAS и острым патологическим респираторным состояниям. Интересно, что защитная функция ACE2 при острых поражениях легких наблюдает­ся не только при инфицировании коронавирусом. У лабораторных мышей, имеющих массивный отек легких, тяжелейшую гипоксию, гиалиноз и воспали­тельные клеточные инфильтраты, при введении рекомбинантного ACE2 наблюдалось восстановление легочной ткани. Также ACE2 защищает от избыточ­ного воспаления при заражении птичьим гриппом. При данном состоянии тяжесть заболевания, его прогрессирование и летальность находятся в прямой зависимости от уровня AngII в плазме крови.

Наличие ACE2 в нереспираторных органах оказывает положительный эффект на функциони­рование данных тканей. У лабораторных мышей с эндогенной недостаточностью ACE2 наблюдаются тяжелые поражения сердца — снижение сократи­тельной способности за счет незначительной вен­трикулярной дилатации и истончения стенки левого желудочка [9].

Концентрация ACE2 может увеличиваться после ишемического инсульта. Это компенсатор­ная реакция, направленная на устранение избытка Ang1-7 и обеспечение защитных эффектов путем уравновешивания AngII.

ACE2 участвует в патологических процессах почечной ткани, хотя точный механизм еще не уста­новлен. У мышей с недостаточностью ACE2 раз­виваются гломерулосклероз и альбуминурия [17]. Снижение концентрации ACE2 вызывает дисбаланс AngII, который участвует в почечном воспалении и фиброзе, объясняя, по крайней мере частично, прогрессирующее поражение почек.

Важной непептидазной функцией ACE2 явля­ется участие в транспорте аминокислот через стен­ку тонкого кишечника. Одной из таких аминокис­лот является триптофан, регулирующий секрецию антимикробных пептидов, которые влияют на со­став кишечного микробиома. Это объясняет нали­чие колита у мышей с недостаточностью ACE2, у которых происходит нарушение транспорта трипто­фана и его недостаток ведет к дисбактериозу и вос­палению.

Несмотря на проведение интенсивной тера­пии, смертность от COVID-19 по-прежнему остает­ся на высоком уровне. Изобретение вакцины — к сожалению, крайне трудоемкий и длительный про­цесс. Кроме того, SARS-CoV-2 мутирует в каждом репликационном цикле. Это существенно осложня­ет разработку вакцины, а при определенном исходе и вовсе может сделать ее бесполезной. Лекарствен­ные препараты, направленные на регулирование дисбаланса RAS, теоретически можно использо­вать в иных целях. Например, для блокирования сайта связывания SARS-CoV-2 с ACE2 возможно применение растворимой формы ACE2, которая, связываясь с RBD вируса, будет ингибировать его проникновение в клетку. Кроме того, ACE2 умень­шит развитие патологических изменений, участвуя в различных протективных метаболических путях.

Сериновая протеаза TMPRSS2 играет ключе­вую роль в клеточном проникновении SARS-CoV-2 и дисфункции ACE2, поэтому блокировка данного фермента может служить для предотвращения тя­желых критических осложнений COVID-19. Уста­новлено, что ингибитор TMPRSS2 камостат мези- лат частично блокирует TMPRSS2-ACE2-опосредованный вход SARS-CoV-2 в клетку [18]. В то же время нафамостат мезилат, являющийся ингибито­ром мембранного слияния мембран клетки-хозяина и SARS-CoV-2, показывает десятикратную эффек­тивность относительно камостатат мезилата. Оба препарата обладают доказанной безопасностью для клинического применения, поэтому могут исполь­зоваться для лечения COVID-19 в медицинских ор­ганизациях. Нафамостат мезилат имеет еще одно свойство — он блокирует протеолиз фибриногена и его переход в фибрин. При коронавирусной ин­фекции наблюдается увеличение в сыворотке крови уровня D-димера — продукта деградации фибрина, а его концентрация более 1 мг/мл ассоциирована с высоким риском смерти пациентов с COVID-19. Таким образом, нафамостат мезилат потенциально является препаратом двойного действия — он не только блокирует вхождение вируса SARS-CoV-2 в клетку, но и предотвращает тромбоз и синдром дис­семинированного внутрисосудистого свертывания. В Японии в марте 2020 г. начались клинические ис­пытания данного препарата для лечения коронавирусной инфекции.

Ингибиторы ACE, блокаторы рецептора AngII, агонисты Mas, возможно, позволят скорректировать нарушения RAS. Блокаторы рецептора AngII приоб­ретают доверие благодаря доказанной функции об­легчения симптомов поражения легочной ткани под действием SARS и вируса птичьего гриппа. Ожи­дается, что блокирование рецепторов Ang — более надежный способ, чем применение ингибиторов ACE, т.к. AngII может синтезироваться различны­ми ферментами. Важно отметить, что препараты с указанным действием терапевтически безопасны и часто применяются. Парадоксально, но, исходя из клинических данных [19], увеличение экспрессии ACE на фоне приема этих лекарственных препаратов не приводит к возрастанию вирулентности SARS- CoV-2. Исследования вируса иммунодефицита че­ловека (HIV) показали, что повышенная экспрессия HIV-связывающих сайтов CCR5 и CD4 защищает па­циентов от вирулентности вируса. HIV избегает су­перинфекции во время процесса попадания в клетку посредством уменьшения количества CCR5. Данное снижение способствует эффективной репликации вируса и, как следствие, влияет на патогенетические механизмы синдрома приобретенного иммунодефи­цита. Остается неясным, применима ли данная кон­цепция для SARS-CoV-2, однако, если коронавирус использует такой же механизм, применение блокаторов рецептора AngII и ACEI вполне обоснованно.

Заключение

Важные мутационные изменения в геноме ви­руса SARS-CoV привели к появлению более сильно­го вида SARS-CoV-2 и развитию пандемии в 2020 г. АСЕ2, с одной стороны, играет ключевую роль в проникновении вируса в клетку-хозяина, а с другой стороны, защищает организм человека от тяжелых поражений внутренних органов при коронавирусной инфекции. Разработка вакцины против вируса, который претерпевает множество мутаций, остает­ся длительным и трудоемким процессом. Зная роль АСЕ2 в RAS, становится возможным применение лекарственных средств, воздействующих на дан­ный метаболический путь, для лечения COVID-19.

1. Wu F., Zhao S., Yu B., Chen Y.M., Wang W., Song Z.G., et al. A new coronavirus associated with human respiratory disease in China. Nature. 2020; 579(7798): 265-9. DOI: http://doi.org/10.1038/s41586-020-2008-3

2. Zhou P., Yang X.L., Wang X.G., Hu B., Zhang L., Zhang W., et al. A pneumonia outbreak associated with a new coronavirus of probable bat origin. Nature. 2020; 579(7798): 270-3. DOI: http://doi.org/10.1038/s41586-020-2012-7

3. Morse J.S., Lalonde T., Xu S., Liu W.R. Learning from the past: possible urgent prevention and treatment options for severe acute respiratory infections caused by 2019-nCoV. Chembiochem. 2020; 21(5): 730-8. DOI: http://doi.org/10.1002/cbic.202000047

4. Song W., Gui M., Wang X., Xiang Y. Cryo-EM structure of the SARS coronavirus spike glycoprotein in complex with its host cell receptor ACE2. PLoS Pathog. 2018; 14(8): e1007236. DOI: http://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007236

5. He J., Tao H., Yan Y., Huang S.Y., Xiao Y. Molecular Mechanism of Evolution and Human Infection with SARS-CoV-2. Viruses. 2020; 12(4): 428. DOI: http://doi.org/10.3390/v12040428

6. Banerjee A., Kulcsar K., Misra V., Frieman M., Mossman K. Bats and coronaviruses. Viruses. 2019; 11(1): 41. DOI: http://doi.org/10.3390/v11010041

7. Tipnis S.R., Hooper N.M., Hyde R., Karran E., Christie G., Turner A.J. A human homolog of angiotensinconverting enzyme. Cloning and functional expression as a captopril-insensitive carboxypeptidase. J. Biol. Chem. 2000; 275(43): 33238-43. DOI: http://doi.org/10.1074/jbc.M002615200

8. Lambert D.W., Yarski M., Warner F.J., Thornhill P., Parkin E.T., Smith A.I., et al. Tumor necrosis factor-alpha convertase (ADAM17) mediates regulated ectodomain shedding of the severeacute respiratory syndrome-coronavirus (SARS-CoV) receptor, angiotensin-converting enzyme-2 (ACE2). J. Biol. Chem. 2005; 280(34): 30113-9. DOI: http://doi.org/10.1074/jbc.M505111200

9. Hamming I., Cooper M.E., Haagmans B.L., Hooper N.M., Korstanje R., Osterhaus A.D., et al. The emerging role of ACE2 in physiology and disease. J. Pathol. 2007; 212(1): 1-11. DOI: http://doi.org/10.1002/path.2162

10. Li M.Y., Li L., Zhang Y., Wang X.S. Expression of the SARSCoV-2 cell receptor gene ACE2 in a wide variety of human tissues. Infect. Dis. Poverty. 2020; 9(1): 45. DOI: http://doi.org/10.1186/s40249-020-00662-x

11. Li W., Moore M.J., Vasilieva N., Sui J., Wong S.K., Berne M.A., et al. Angiotensin-converting enzyme 2 is a functional receptor for the SARS coronavirus. Nature. 2003; 426(6965): 450-4. DOI: http://doi.org/10.1007/s00018-004-4242-5

12. Huang C., Wang Y., Li X., Ren L., Zhao J., Hu Y., et al. Clinical features of patients infected with 2019 novel coronavirus in Wuhan, China. Lancet. 2020; 395(10223): 497-506. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30183-5

13. Chen N., Zhou M., Dong X., Qu J., Gong F., Han Y., et al. Epidemiological and clinical characteristics of 99 cases of 2019 novel coronavirus pneumonia in Wuhan, China: a descriptive study. Lancet. 2020; 395(10223): 507-13. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30211-7

14. Holshue M.L., DeBolt C., Lindquist S., Lofy K.H., Wiesman J., Bruce H., et al. First case of 2019 novel coronavirus in the United States. N. Engl. J. Med. 2020; 382(10): 929-36. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJMoa2001191

15. Yan T., Xiao R., Lin G. Angiotensin-converting enzyme 2 in severe acute respiratory syndrome coronavirus and SARS-CoV-2: A double-edged sword? FASEB J. 2020; 34(5): 6017-26. DOI: http://doi.org/10.1096/fj.202000782

16. Kuba K., Imai Y., Rao S., Gao H., Guo F., Guan B., et al. A crucial role of angiotensin converting enzyme 2 (ACE2) in SARS coronavirus-induced lung injury. Nat. Med. 2005; 11(8): 875-9. DOI: http://doi.org/10.1038/nm1267

17. Ye M., Wysocki J., William J., Soler M.J., Cokic I., Batlle D. Glomerular localization and expression of Angiotensin-converting enzyme 2 and Angiotensin-converting enzyme: implications for albuminuria in diabetes. J. Am. Soc. Nephrol. 2006; 17(11): 3067-75. DOI: http://doi.org/10.1681/ASN.2006050423

18. Xiao L., Sakagami H., Miwa N. ACE2: The key molecule for understanding the pathophysiology of severe and critical conditions of COVID-19: demon or angel? Viruses. 2020; 12(5): 491. DOI: http://doi.org/10.3390/v12050491

19. Rico-Mesa J.S., White A., Anderson A.S. Outcomes in patients with COVID-19 infection taking ACEI/ARB. Curr. Cardiol. Rep. 2020; 22(5): 31. DOI: http://doi.org/10.1007/s11886-020-01291-4


Креатинкиназа общая

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

Синонимы русские

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Синонимы английские

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – “мышца”, и B, brain – “мозг”. Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

  • Для подтверждения диагноза “инфаркт миокарда”, “миокардит”, “миокардиодистрофия”.
  • Для подтверждения диагноза “полимиозит”, “дерматомиозит”, “миодистрофия”.
  • Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
  • Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
  • Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
  • Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
  • Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

  • При симптомах ишемической болезни сердца.
  • При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
  • При гипотиреозе.
  • При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
  • При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
  • При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол

Референсные значения

2 – 5 дней

5 дней – 6 мес.

6 – 12 мес.

1 – 3 года

3 – 6 лет

6 – 12 лет

женский

мужской

12 – 17 лет

женский

мужской

> 17 лет

женский

мужской

Результаты анализа говорят о наличии или отсутствии поражения миокарда, скелетной мускулатуры, опухолевого процесса, заболеваний щитовидной железы. Верная трактовка полученных показателей позволяет сделать вывод о форме поражения и степени его тяжести.

Причины повышения активности креатинкиназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • миокардиты,
  • миокардиодистрофии,
  • полимиозит,
  • дерматомиозит,
  • мышечные дистрофии,
  • травмы, ожоги,
  • гипотиреоз,
  • опухолевый процесс в организме,
  • распад опухоли,
  • прием дексаметазона, статинов, фибратов, амфотерицина В, обезболивающих, алкоголя, кокаина,
  • интенсивная физическая нагрузка,
  • судороги, эпилептический статус,
  • оперативные вмешательства.

Причины понижения активности креатинкиназы общей:

  • снижение мышечной массы,
  • алкогольное поражение печени,
  • коллагенозы (например, ревматоидный артрит),
  • гипертиреоз,
  • прием аскорбиновой кислоты, амикацина, аспирина,
  • беременность.

Что может влиять на результат?

  • Необходимо сообщать врачу точную информацию о принимаемых лекарствах, а также об имеющихся хронических заболеваниях.
  • Оперативные вмешательства и в некоторых случаях внутривенные инъекции повышают активность креатинкиназы.

О ферментах » TOP 4 БИОАКТИВНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ЭСТЕТИЧЕСКОЙ МЕДИЦИНЕ

TOP 4 БИОАКТИВНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ЭСТЕТИЧЕСКОЙ МЕДИЦИНЕ

Рекомбинантные ферменты PBSerum (Испания) производятся биотехнологической лабораторией PROTEOS Biotech (подразделение фармацевтического холдинга Moehs Group) по собственной уникальной технологии. Основными ферментами, производимыми PROTEOS Biotech, являются: Гиалуронидаза PB3000, Коллагеназа GH PB220, Липаза PB500 и Кератиназа PB333. Данные энзимы являются запатентированными и подтвержденными в Европе и США.

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУКТЫ. Технология рекомбинантных ДНК, более известная под названием «генная инженерия», позволяет включать гены других организмов в геном бактерий. В результате бактерии приобретают способность синтезировать «чужеродные» (рекомбинантные) продукты.

PROTEOS Biotech производит рекомбинантные ферменты на основе культур клеток микроорганизмов (главным образом бактерии Escherichia Сoli и грибка Saccharomyces Сerevisiae).

Кератиназа PB333 – это фермент, который получают биотехнологическим путем из бактерий Bacillus licheniformis и производятся в E. coli. Благодаря специфической кератолитической активности кератиназа очень мягко, без травматических последствий отшелушивает ороговевшие клетки кожи. Является естественной альтернативой AHA-пилингам, обладает такими же свойствами, но при этом не вызывает раздражений, не изменяет рН и не нарушает барьерных функций кожи. Кератиназа PB333 является ведущим компонентом группы ферментных препаратов PBSerum для лица, которые предназначены только для поверхностного применения: аппаратного, с мезороллером или топического нанесения.

Основные эффекты фермента Кератиназы РВ333:

  • Обеспечивает высокую проницаемость рогового слоя кожи (повышает в 4 раза!), что позволяет доставить биологически-активные компоненты в ткани-мишени.
  • Способствует устранению гиперкератоза, и, как следствие, выравниванию микрорельефа и улучшению цвета лица, повышению качественных характеристик кожи.
  • Ускоряет обновление клеток, что приводит к более гладкому и молодому виду кожи.
  • Эффективна для проблемной кожи: удаляет блокирующий сальные протоки кератин и улучшает внешний вид кожи с акне.
  • Обеспечивает интенсивную длительную гидратацию рогового слоя, путем изменения силы сцепления корнеоцитов. Выравнивает тон кожи, уменьшает пятна устраняя поверхностные клетки с пигментацией, вызванной окислением, УФ излучением и старением клеток.
  • Не имеет побочных эффектов, гипоаллергенна, с хорошей кожной совместимостью, идеальна для чувствительной кожи. Не имеет сезонных ограничений. Уникальная биологически активная Кератиназа PB333 действует на кожу, проявляя действенный и мягкий эффект пилинга (SMART-пилинг), без нарушения баланса кожи или уменьшения ее естественной влажности, повышает проницаемость рогового слоя на 400%, тем самым повышая эффективность других активных компонентов.

Липаза – сборное название ферментов, которые обладают способностью расщеплять жиры и жироподобные вещества. Липаза широко распространена в природе. В настоящие время выделены и охарактеризованы липазы растительного, животного и микробиологического происхождения, которые сильно отличаются друг от друга по специфичности действия, растворимости, оптимуму рН и другим свойствам. Рекомбинантная Липаза РВ500 имеет микробиологическое происхождение, получена из Thermus thermophilus и производится в E. coli.

Обменные процессы в адипоците – сложный многоуровневый процесс, регуляция которого происходит при участии многих биологически активных веществ: гормонов (адреналин, глюкагон, соматотропин, инсулин и др), простогландинов, липотропинов, ферментов и др. Главное преимущество Липазы PB500 – отсутствие гормон-чувствительности, что объясняет ее сильнодействующую липолитическую активность и отсутствие побочных эффектов. Липаза PB500 уменьшает объем адипоцитов за счет расщепления триглицеридов до глицерола и свободных жирных кислот, мобилизирует локализированный жир, но при этом сам адипоцит не разрушается. То есть Липаза PB500 оказывает максимально физиологичное, мягкое, но, в то же время, очень эффективное действие.

Ферментные препараты PBSerum на основе липазы представлены в 2-х формах – для мезотерапии (SLIM +) и для наружного применения (SLIM). Препараты для наружного применения сочетают с аппаратными методиками (электропорация, ультрафонофорез, радиочастотный лифтинг и др) или мезороллером. Применение аппаратных методик увеличивает действие процедуры в несколько раз.

Клинические испытания, проведенные в условиях in vitro и in vivo, подтвердили эффективность применения препаратов. Исследования показали существенное повышение метаболической активности и усиление процессов липолиза в адипоците, что объясняет значительное уменьшение объемов тела у пациентов, прошедших курс ферментотерапии.

При наружном применении результаты (уменьшение уровня локализированного жира) заметны уже после 4 применений, и очень значительные после 8. Субъективная оценка показала выраженное улучшение состояния кожи в 100 % случаев.

При мезотерапевтическом использовании результаты можно наблюдать уже после первого сеанса, особенно если в области применения нет выраженного отека и фиброза тканей.

“ТРИАДА” – Система взаимодополняющих препаратов Обладает уникальной универсальностью что позволяет применять ее при самых разных показаниях. Чтобы значительно повысить эффективность действия препаратов РВSerum, компания рекомендует использовать продукцию комплексно, сочетая 3 фермента: Липазу, Коллагеназу и Гиалуронидазу, имеющие разные точки приложения. Это особенно важно в тех случаях, когда необходимо воздействовать одновременно на несколько звеньев патогенетической цепочки. Липаза катализирует расщепление жиров, коллагеназа расщепляет волокна коллагена в фиброзных перегородках и форсирует производство нового коллагена, гиалуронидаза оказывает мощный дренажный эффект. Комбинация ферментов позволяет достигать стойкого и длительного эстетического результата.

Чтобы купить “ТРИАДУ” PBSerum перейдите сюда.

Коллагеназа относится к числу наиболее мощных протеолитических ферментов со специфическим действием на коллагеновые волокна – основного структурного элемента соединительной ткани. Коллагеназы являются единственными ферментами, способными специфически распознавать нативный коллаген и гидролизовать его.

Рекомбинантная Коллагеназа G/H РВ220 – это ферментативный комплекс коллагеназ G и H микробиологического происхождения. Получена из Clostridium histolyticum, произведена в E. coli. Главное преимущество Коллагеназы G/H РВ220 – совместное использование 2-х видов коллагеназ (G и H) в определенной пропорции, что показывает выраженный синергетический эффект. Коллагеназа G/H РВ220 демонстрирует высокую эффективность при низких концентрациях.

Основные эффекты фермента Коллагеназа G/H РВ220:

  • Глубокий гидролиз патологического коллагена. Разрушает деформированные волокна коллагена вплоть для полного его растворения, эффектинвно разрыхляет фиброзные микроузлы и микромодули.
  • Специфичность. Проявляя высокую специфичность действия, гидролизует коллаген и не действует на другие субстраты: не влияет на неповрежденный эпителий, жировую и мышечные ткани.
  • Неоколлагенез. Стимулирует синтез нового коллагена, восстанавливая каркас дермы.

В косметологии Коллагеназу применяют для коррекции рубцов (атрофических, гипертрофических, келлоидных, рубцов постакне, стрий), при фиброзных осложнениях, включая пост-травматические и пост-хирургические фиброзы, при осложнениях после эстетических операций (липосакций, липофиллинга и др.), при комплексной терапии фиброзного целлюлита, при подготовки к инвазивным процедурам, при стимулировании регенеративных процессов кожи и профилактики образования морщин.

Ферментные препараты PBSerum на основе коллагеназы представлены в 2-х формах – для мезотерапии (SMOOTH+) и для наружного применения в виде трансдермальной микроэмульсии (SMOOTH). Препараты для наружного применения сочетаются с аппаратными методиками (вакуумно-ролликовый массаж, электропорация, ультрафонофорез, радиочастотный лифтинг, кавитация). Применение аппаратных методик увеличивает действие процедуры в несколько раз.

Клинические испытания, проведенные в условиях in vitro и in vivo, подтвердили, что микроэмульсионная формула на основе Коллагеназы G/H РВ220 имеет высокую фибролитическую способность, уменьшает фибросклероз, и таким образом, апельсиновую корку. Сильный сглаживающий эффект наблюдался в 89% случаев после 8 сеансов.

Гиалуронидаза – фермент, расщепляющий протеогликаны и гиалуроновую кислоту до низкомолекулярных фрагментов. Рекомбинантная Гиалуронидаза РВ3000 с активностью 1500 МЕ имеет микробиологическое происхождение и производится биотехнологическим путем.

Рекомбинантная Гиалуронидаза РВ3000 устраненяет избыточное количество полисахаридов, которые отвечают за накопление жидкости, оказывает мощный дренажный эффект. Снижает осмотическое давление, уменьшает отечность тканей. Уменьшает вязкость гиалуроновой кислоты, облегчает диффузию жидкостей в межтканевом пространстве («фактор распространения»). Увеличивает проницаемость тканей, улучшает их трофику, способствует рассасыванию гематом, повышает эластичность рубцовоизмененных участков. Действие гиалуронидазы носит обратимый характер: при уменьшении ее концентрации вязкость гиалуроновой кислоты восстанавливается.

В косметологии гиалуронидазу применяют при отечности и дряблости, в том числе для уменьшеня посттравматического отека, для повышения эластичности и гладкости кожных покровов, для профилактики возрастных изменений, при отечном целлюлите, для активного транспорта действующих компонентов в глубокие слои эпидермиса.

Коррекция осложнений после введения филлеров

Гиалуронидаза является единственным антидотом гиалуроновой кислоты. Этим объясняется успешное применение гиалуронидазы в терапии нежелательных явлений и осложнений инъекционной пластики. При этом временной промежуток между введением ГК и инъекцией гиалуронидазы не важен. Гиалуронидаза способна разрушить ГК даже после нескольких лет ее пребывания в организме.

Побочные эффекты от применения филлеров на основе ГК связаны с гиперкоррекцией, миграцией материала, эффектом Тиндаля, инфицированием и образованием гранулем, местным некрозом в результате эмболии/компрессии сосудов. Фермент гиалуронидаза имеет узкую специфичность, действует на полисахариды и не влияет на силиконы, коллаген, гидроксиапатита кальция, полимолочную кислоту и др.

Ферментные препараты PBSerum на основе гиалуронидазы представлены в 2-х формах – для мезотерапии (DRAIN+) и для наружного применения в виде трансдермальной микроэмульсии (DRAIN). Препараты для наружного применения сочетаются с аппаратными методиками (вакуумно-ролликовый массаж, электропорация, ультрафонофорез, радиочастотный лифтинг, кавитация).

Клинические испытания, проведенные в условиях in vitro и in vivo, подтвердили, что микроэмульсионная формула на основе Гиалуронидазы РВ3000 оказывает выраженный дренажный эффект. Устраняет избыточное содержание застойной жидкости, значительно снижает отечность, уменьшает целлюлит, изменяет силуэт.

Универсальная и комплексная энзимология ароматазы | Ясинская

1. Siiteri Р. К. // Cancer Res. P. 3269-273.

2. Волкова О. В. // Арх. анат. – 1980. – № 8. – С. 5-18. –

3. Berkovitz G. D., Fujimoto M., Brown Т. R. et al. // J. Clin. Endocrinol. Metab. – 1984. – Vol. 59, N 4. – P. 665-671.

4. Longcope C., Pratt J. H., Schneider S. H., Fmeberg S. E. // J. Clin. Endocrinol. Metab. – 1978. – Vo l. 46. – P. 146-152.

5. Roselll C. E. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1995. – Vol. 52, N 5. – P. 469-477.

6. Siiteri P. K. // Am. J. Clin. Nutr. – 1987. Vol. 45. – P. 277- 282.

7. Tseng L. // Endocrinology. – 1984. – Vol. 115, -N2. – P. 833-835.

8. Brodle A., Inkstar S. //J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1993. – Vol. 44. – P. 549-556.

9. Papadopoulos V., Goly E., Simon M. Q., Drosdovsky M. // Pathol. biol. – 1984. – Vol. 32, N 8. – P. 843-846.

10. Korzekwa К. R, Trager W. F, Smith S. J. et al. // Biochemistry. – 1991. – Vol. 30, N 25. – P. 6155-6162.

11. Numazava M., Osada R, Tsuji M., Osowa Y. // Anal. Biochem. – 1985. – Vol. 146, N 1. – P. 75-81.

12. Hahn Elliot F, Miyairi S., Fishman J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – Vol. 82, N 9. – P. 2728-2730.

13. Korzekwa K. R, Trager W. F., Mancewicz J, Osawa Y. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1993. – Vol. 44. – P. 367- 373.

14. Thompson E. A., Siiterl P. К // J. Biol. Chem. – 1974. – Vol. 249. – P. 5364-5373.

15. Thompson E. A., Siiteri P. K. // J. Biol. Chem. – 1974. – Vol. 249. – P. 5373-5378.

16. Akhtar M., Njar V. С O., Wright J. N. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1993. – Vol. 44. – P. 375-387.

17. Elliot F., Fishman J. // J. Steroid1 Biochem. – 1985. – Vol. 22, N 59. – P. 597-600,

18. Graham-Lorence S., Amarneh В., White R. E. et al. // Protein Sci. – 1995. – Vol. 4, N 6. – P. 1065-1080.

19. Bulun S. E, Zeitoun K. M., Takayama K, Sasano H. // Hum. Reprod. Update. – 2000. – Vol. 6, N 5. – P. 413-418.

20. Берштейн Л. M. // Вестн. РАМН. – 1997. – Т. 36, № 4. – С. 438-441

21. Le Bail /. С, Champavler Y., Chulia A. J., Habrioux G. // Life Sci. – 2000. – Vol. 66, N 14. – P. 1281-1291.

22. Le Bail J. C, Laroche Т., Marre-Fournier F, Habrioux G. // Cancer Lett. – 1998. – Vol. 133, N 1. – P. 101-106.

23. Кучеренко Н. Е., Германюк Я. Л., Васильев А. Н, Молекулярные механизмы гормональной регуляции обмена веществ. – Киев, 1986.

24. Tan L., Muto N. // Eur. J. Biochem. – 1986. – Vol. 156, N 2. – P. 243-250.

25. Brueggemeier R. W. // J. Enzym. Inhib. – 1990. – Vol. 4. – P. 101-111.

26. Liu Xing-Ping, Lambert D. M., Abul H., Iusuf J. // J. Med. Chem. – 1995. – Vol. 38, N 20. – P. 4135-4138.

27. Adashi E. Y. // Korean Cent. J. Med. – 1996. – Vol. 61, N 2. – P. 159-160.

28. Omura T. // Biochem. Biophys. Res.,Commun. – 1999. – Vol. 226, N 3. – P. 690-698.

29. Werk-Reichhart D., Feyereisen R. // Genome Biol. – 2000. – Vol. 1, N 6. – P. 3003.1-3003.9.

30. Graham S. E, Peterson J. A. // Arch. Biochem. – 1999. – Vol. 369.,- P. 24-29.

31. Njar V. C. O., Brodie A. M. // Drugs. – 1999. – Vol. 58, N 2. – P. 233-255.

32. Ahmed S. // Drug Des. Disc. – 1998. – Vol. 15, N 4. – P. 239-252.

33. Kellis J. Т., Vickery L. E. // J. Biol. Chem. – 1987. – Vol. 262, N 9. – P. 4413-4420.

34. Auvray P., Nativelle C., Bureau R. et al. // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269. – P. 1393-1405.

35. Corbin C. J., Graham-Lorence S., McPhaul M. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1988. – Vol. 85. – P. 8948-8952.

36. Tomilin A., Auvray P., Moslemi S. et al. // IV International Aromatase Conference, Tahoe-City, California, 1996. – Abstr.

37. Chen S, Zhou D. // J. Biol. Chem. – 1992. – Vol. 267. – P. 22587-22594.

38. Poulos T. L., Finzel B. C, Howard A. J. // J. Mol. Biol., – 1987. – Vol. 195. – P. 687-700.

39. Ravichandran K. G., Boddupalli S. S., Hasemann C. A. et al. // Science. – P. 1993. – Vol. 261. – P. 731-736.

40. Hasemann C. A., Ravichandran K. G., Peterson J. A., Deismhofer J. //J. Mol. Biol. – 1994. – Vol. 236. – P. 1169- 1185.

41. Curp-Vickery J. R., Poulos T. L // Nat. Struct. Biol. – 1995. – Vol. 2. – P. 144-153.

42. Curp-Vickery J. R., Poulos T. L. // Steroids. – 1997. – Vol. 62.-P. 112-116.

43. Auvray P., Sourdaine P., Moslemi S. et al. // J. Steroid Bio chem. Mol. Biol. – 1999. – Vol. 70. – P. 59-71.

44. Hosier J. A., Esyabrook R., Murray M. // Mol. Aspects Med. – 1999. – Vol. 20. – P. 1-137.

45. Mansuy D. // Соmр. Biochem. Physiol. – 1998. – Vol. 121, Pt С – P. 5-14.

46. Margaret J. // Arch. Biochem. – 1990. – Vol. 282. – P. 8

47. Tseng L, Bellino F. L. // J. Steroid Biochem.- 1985. – Vol. 22, N 4. – P. 555-557.

48. Ясинская И. М. Выделение, исследование каталитических свойств и механизмов регуляции активности цитохрома Р-450 ароматазы: Дис. … канд. биол. наук. – Одесса, 2002.

49. Берштейн Л. М., Ларионов А. А., Поли Р. и др. // Вопр. онкол. – 1999. – Т. 45, № 5. – С. 504-510.

50. Shozu M., Sumitanl H., Segawa Т. et al. // J. Clin. Endocrinol. Metab. – 2002. – Vol. 87. – P. 2540-2548.

51. Simpson E. R, Mehendroo M. S., Means G. D. et al. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1993. – Vol. 44. – P. 321-330.

52. Tchoudakova A., Callard G. V. // Endocrinology. – 1998. – Vol. 139. – P. 2179-2189.

53. Harada N., Utsumi Т., Takagi Y. f/ Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1993. – Vol. 90. – P. 11312-11316. .

54. Hseuh A. J. W, Adashi E. Y., Jones P. B. C, Welsh T. H. Jr. // Endocr. Rev. – 1984. – Vol. 5. – P. 76-127.

55. Tapanalnen J., McCamant S., Orava M. et al. // J. Steroid Bi ochem. Mol. Biol. – 1991. – Vol. 39, N 1. – P. 19-25.

56. Mendelson C. R, Cleland W. H., Smith M. R, Simpson E R // Endocrinology. – 1982. – Vol. 111. – P. 1077-1085.

57. Simpson E. R, Ackerman G. E, Smith M. E, Mendelson C. R // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1981. – Vol. 78. – P. 5690-5694.

58. Soft M., Young M. J., Papamakarios T. et al. // Breast Cancer Res. Treat. – 2003. – Vol. 79. – P. 399-407.

59. Yang H.-J., Shozu M., Murakami K. et al. // J. Clin. Endocrinol. Metab. – 2002. – Vol. 87. – P. 3745-3753.

60. Clyne С D., Speed C. J., Zhou J., Simpson E. R. Ц J. Biol. Chem. – 2002. – Vol. 277. – P. 20591-20597.

61. Singer C. F, Hudelist G., Schreiber M., Kubista E. // Drugs Today. – 2003. – Vol. 39. – P. 115-125.

62. Ferrari L., Bajetta E., Martinetti A. et al. // Int. J. Oncol. – 2003. – Vol. 22. – P. 1081-1089.

63. Silva J. M., Price С. A. //J. Endocrinol. – 2002. – Vol. 174. -P. 499-507.

64. Honma S., Shimodaira K., Shimizu Y. et al. // Endocr. J. – 2002. – Vol. 49. – P. 371-377.

65. Karuppu D., Kalus A., Simpson E. R, Clyne C. // Breast Can- . cer Res. Treat. – 2002. – Vol. 76. – P. 103-109.

66. Richards J. A., Petrel T. A., Brueggemeier R. W. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 2002. – Vol. 80. – P. 203-212.

67. Ясинская И. М., Розанов А. Я. // Укр. биохим. журн. – 2001. – Т. 73, № 3. – С. 121-125.

68. Andersen H. R, Vinggaard A. M., Rasmussen Т. Н. et al. // Toxicol. Appl. Pharmacol. – 2002. – Vol. 179. – P. 1-12.

69. Калиман П. А., Беловецкая И. В. // Биохимия. – 1986. – Т. 51, № 8. – С. 1302-1307.

70. Калиман П. А., Загайко А. Л., Шаламов Р. В. и др. // Укр. биохим. журн. – 1997. – Т. 69, № 5-6. – С. 138-148.

71. Ясинская И. М., Розанов А. Я. Ц Укр. биохим. журн. – 2001. – Т. 73, № 6. – С. 131-133:

72. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник / Под ред. С. С. Дебова. – М., 1990.

73. Ясинская И. М. // Укр. биохим. журн. – 2000. – Т. 72, № 2. – Р. 47-50.

74. Смирнов М. И. Витамины. – М., 1974.

75. Brodie A. M., Njar V. С. // Steroids. – 2000. – Vol. 65, N 4. -P. 171-170.

76. Chetrite G. S, Cortes-Prieto J, Philippe J. С. et al. // Horm. and Cancer Res. Unit. – 2000. – Vol. 72, N 1-2. – P. 23- 27.

77. Masayoshl H., Ikuo M., Masahiko O. et al. // Prostate. – 1997.- Vol. 31, N 2. – P. 118-124.

78. Henderson B. E., Feigelson H. S. // Carcinogenesis. – 2000. – Vol. 21, N 3. – P. 427-433.

79. Sasano H, Sato S., Ito K. et. al. // Endocr. Relat. Cancer. – , 1999. – Vol. 6, N 2. – P. 197-204.

80. Ahmed S., Amanuel Y. // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2000. – Vol. 267, N 1. – P. 356-361.

81. Brodie A., Lu Q., Long B. //J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1999. – Vol. 69, N 1-6. – P. 205-210.

82. Murphy M. J. Jr. // Oncologist. – 1998. – Vol. 3, N 2. – P. 129-130.

83. Brueggemeier R W. // Breast Cancer Res. Treat. – 1994. – Vol. 30, N 1. – P. 31-42.

84. Numazawa M., Yoshimura A., Oshibe M. // Biochem. J. – 1998.- Vol. 329. – P. 151-156.

85. Geisler J., King N, Anker G. // Clin. Cancer Res. – 1998. – Vol. 4, N 9. – P. 2089-2093.

86. Brodie A. M. // Cancer Res. – 1982. – Vol. 42, N 8. – P. 3312-3314.

87. Numazawa M., Mutzumi A., Hoshi К. et al. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1991. – Vol. 39, N 6. – P. 959-966.

88. Numazawa M., Mutzumi A., Tachibana M. // Biochem. Pharmacol. – 1996. – Vol. 52, N 8. – P. 1253-1259.

89. Wickings E. J., Middleton M. C., Hillier S. G. // J. Steroid Biochem. – 1987. – Vol. 26. – P. 641-646.

90. Brodie A., Lu Q., Nakamura J. // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. – 1997. – Vol. 61, N 3-6. – P. 281-286.

91. Brodie A., Lu Q., Liu Y, Long B. // Endocr. Relat. Cancer. – 1999. – Vol. 6. – P. 205-210.

92. Blanco J. G., Gil R. R., Alvarez С I. et al. // FEBS Lett. – 1997. – Vol. 409. – P. 396-400.

93. Yasinska I. M. // Mol. Cell. Proteomics. – 2003..- Vol. 9. – P. 766.

94. Ясинская И. M. // Укр. биохим. журн. – 2002. – Т. 74, № 4а. – С. 94-95.

различных типов ферментов | Научные исследования

Ферменты представляют собой важнейшие белковые молекулы в живых системах, которые после синтеза обычно не трансформируются в молекулы какого-либо другого типа, как вещества, принимаемые в качестве топлива для пищеварительных и дыхательных процессов (например, сахара, жиры, молекулярный кислород). ). Это происходит потому, что ферменты являются катализаторами , что означает, что они могут принимать участие в химических реакциях, не изменяясь при этом сами, подобно модератору публичных дебатов, который в идеале подводит участников и аудиторию к заключению, диктуя условия обсуждения. аргумент, не добавляя никакой уникальной информации.

Было идентифицировано более 2000 ферментов, и каждый из них участвует в одной конкретной химической реакции. Таким образом, ферменты субстрат-специфичны. Они сгруппированы в полдюжины классов в зависимости от типов реакций, в которых они принимают участие. биохимический баланс. Например, многие ферменты лучше всего функционируют при уровне pH (кислотности), близком к pH, обычно поддерживаемому организмом, который находится в диапазоне 7 (то есть ни щелочной, ни кислый).Другие ферменты лучше всего функционируют при низком pH (высокой кислотности) из-за требований окружающей среды; например, внутри желудка, где работают некоторые пищеварительные ферменты, очень кислая среда.

Ферменты принимают участие в различных процессах, от свертывания крови до синтеза ДНК и пищеварения. Некоторые находятся только внутри клеток и участвуют в процессах с участием небольших молекул, таких как гликолиз; другие секретируются непосредственно в кишечник и воздействуют на объемные вещества, такие как проглоченная пища.

Поскольку ферменты представляют собой белки с довольно высокой молекулярной массой, каждый из них имеет отчетливую трехмерную форму.Это определяет конкретные молекулы, на которые они действуют. Форма большинства ферментов не только зависит от pH, но и от температуры, а это означает, что они лучше всего функционируют в довольно узком диапазоне температур.

Как работают ферменты

Большинство ферментов работают за счет снижения энергии активации химической реакции. Иногда их форма сводит реагенты физически близко друг к другу, как, например, в стиле тренера спортивной команды или менеджера рабочей группы, стремящегося быстрее выполнить задачу.Считается, что когда ферменты связываются с реагентом, их форма изменяется таким образом, что дестабилизирует реагент и делает его более восприимчивым к любым химическим изменениям, связанным с реакцией.

Реакции, которые могут протекать без подвода энергии, называются экзотермическими реакциями. В этих реакциях продукты или химические вещества, образующиеся во время реакции, имеют более низкий уровень энергии, чем химические вещества, которые служат ингредиентами реакции. Таким образом, молекулы, подобно воде, «ищут» свой собственный (энергетический) уровень; атомы «предпочитают» находиться в структурах с более низкой общей энергией, точно так же, как вода течет вниз по склону к самой низкой доступной физической точке.Собирая все это вместе, становится ясно, что экзотермические реакции всегда протекают естественным образом.

Однако тот факт, что реакция произойдет даже без ввода данных, ничего не говорит о скорости, с которой она будет происходить. Если вещество, принятое в организм, естественным образом превращается в два производных вещества, которые могут служить непосредственными источниками клеточной энергии, это мало что дает, если реакция, естественно, длится несколько часов или дней. Кроме того, даже когда общая энергия продуктов выше, чем у реагентов, путь энергии не представляет собой плавный спуск на графике; вместо этого продукты должны достичь более высокого уровня энергии, чем тот, с которого они начали, чтобы они могли «преодолеть горб» и реакция могла продолжиться.Это первоначальное вложение энергии в реагенты, которое окупается в виде продуктов, и есть упомянутая выше энергия активации , или Е a .

Типы ферментов

Человеческое тело включает шесть основных групп или классов ферментов.

Оксидоредуктазы увеличивают скорость реакций окисления и восстановления. В этих реакциях, также называемых окислительно-восстановительными реакциями, один из реагентов отдает пару электронов, которую приобретает другой реагент.Донор электронной пары называется окисляющимся и действует как восстановитель, а реципиент электронной пары восстанавливается и называется окислителем. Проще говоря, в таких реакциях перемещаются атомы кислорода, атомы водорода или и то, и другое. Примеры включают цитохромоксидазу и лактатдегидрогеназу.

Трансферазы ускоряют перенос групп атомов, таких как метильная (CH 3 ), ацетильная (CH 3 CO) или аминогруппа (NH 2 ) из одной молекулы в другую.Примерами трансфераз являются ацетаткиназа и аланиндезаминаза.

Гидролазы ускоряют реакции гидролиза. В реакциях гидролиза используется вода (H 2 O) для расщепления связи в молекуле с образованием двух дочерних продуктов, обычно путем присоединения -OH (гидроксильной группы) из воды к одному из продуктов и одиночного -H (атома водорода). ) к другому. Тем временем из атомов, вытесненных компонентами -H и -OH, образуется новая молекула. Пищеварительные ферменты липаза и сахараза являются гидролазами.

Лиазы увеличивают скорость присоединения одной молекулярной группы к двойной связи или удаления двух групп от соседних атомов с образованием двойной связи. Они действуют подобно гидролазам, за исключением того, что удаленный компонент не вытесняется водой или порциями воды. Этот класс ферментов включает оксалатдекарбоксилазу и изоцитратлиазу.

Изомеры ускоряют реакции изомеризации. Это реакции, в которых все исходные атомы реагента сохраняются, но перестраиваются с образованием изомера реагента.(Изомеры — это молекулы с одинаковой химической формулой, но разным расположением.) Примеры включают глюкозо-фосфатизомеразу и аланинрацемазу.

Лигазы (также называемые синтетазами) увеличивают скорость соединения двух молекул. Обычно они достигают этого, используя энергию, полученную в результате распада аденозинтрифосфата (АТФ). Примеры лигаз включают ацетил-КоА-синтетазу и ДНК-лигазу.

Ингибирование фермента

Помимо изменений температуры и pH, другие факторы могут привести к снижению или отключению активности фермента.В процессе, называемом аллостерическим взаимодействием, форма фермента временно изменяется, когда молекула связывается с его частью вдали от того места, где она соединяется с реагентом. Это приводит к потере функции. Иногда это полезно, когда сам продукт служит аллостерическим ингибитором, потому что обычно это признак того, что реакция продвинулась до такой степени, что дополнительный продукт больше не требуется.

При конкурентном ингибировании вещество, называемое регуляторным соединением, конкурирует с реагентом за место связывания.Это похоже на попытку одновременно вставить несколько рабочих ключей в один и тот же замок. Если достаточное количество этих регуляторных соединений присоединяется к достаточно большому количеству присутствующего фермента, это замедляет или останавливает путь реакции. Это может быть полезно в фармакологии, потому что микробиологи могут разрабатывать соединения, которые конкурируют с участками связывания бактериальных ферментов, что значительно затрудняет для бактерий вызывать заболевания или выживать в организме человека, и точка.

При неконкурентном ингибировании молекула-ингибитор связывается с ферментом в месте, отличном от активного центра, аналогично тому, что происходит при аллостерическом взаимодействии.Необратимое ингибирование происходит, когда ингибитор постоянно связывается с ферментом или значительно разрушает его, так что его функция не может восстановиться. И нервно-паралитический газ, и пенициллин используют этот тип торможения, хотя и с совершенно разными целями.

Новая секция фермента

Механизмы действия ферментов

Ферменты являются незаменимыми белками, присутствующими во всех живых клетках. У них две основные функции:

1) они действуют как катализаторы ( катализатор это химическое вещество, ускоряющее химическую реакцию)
2) они контролируют все химические реакции, протекающие внутри клетки.

Каждая клетка имеет множество различных ферментов. Каждый фермент специфичен : он воздействует только на одно конкретное химическое вещество. Это химическое вещество, которое изменяет фермент, называется субстратом. Фермент может либо расщепить один субстрат на два разных продукта, либо соединить два субстрата в один продукт. Один пример показан ниже:

сахароза
Сахароза --> Глюкоза + Фруктоза

  Субстрат Фермент Продукт Продукт

  

Причина специфичности ферментов заключается в том, что у каждого фермента есть область, называемая « активным центром », которая располагается вокруг субстрата.Вы можете представить себе, как фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. На этой диаграмме «функциональная форма» — это активный сайт.
Таким образом, один фермент будет осуществлять одну конкретную химическую реакцию: например, лиазы добавляют или удаляют двойные связи в молекулах.

Прежде чем произойдет химическая реакция, необходимо добавить энергию. Эта энергия необходима для активации или запуска реакции. Например, бензин очень хорошо горит на воздухе, но если просто выставить бензин на воздух, то ничего не происходит — нужно поднести к нему спичку, чтобы началась химическая реакция (горение).Точно так же на уроках химии вы часто смешиваете химические вещества, а затем нагреваете их, чтобы они действительно вступили в реакцию. Повышение температуры является распространенным способом преодоления барьера энергии активации; другой способ — увеличение давления. В обоих случаях фермент и субстрат соединяются быстрее.

Как правило, каждый раз, когда температура повышается на 10 90 110 o 90 111 C, скорость ферментативной реакции удваивается. Это справедливо только в том случае, если температура остается ниже примерно 50 90 110 o 90 111°С.В отличие от неорганического катализатора (такого как каталитический нейтрализатор в выхлопных газах автомобиля), который хорошо работает при очень высоких температурах, ферменты удерживаются вместе хрупкими водородными связями, поэтому ферменты денатурируют при температуре выше 50 90 110 o 90 111 C. Нормальная температура человеческого тела 37 o C обеспечивает хорошую внутреннюю среду для эффективной работы ферментов.

Есть несколько исключений из этого правила, что ферменты лучше всего работают при более высоких температурах: например, у рыб, живущих в арктических или антарктических водах, часто есть ферменты, которые очень хорошо работают даже при -2 o C, ниже точки замерзания пресной воды .

Одним из примеров является антарктическая рыба Trematomus , которая показана здесь. Как и у многих антарктических рыб, у этой большие выпуклые глаза, чтобы собрать как можно больше света из тусклого моря подо льдом. Ферменты этих рыб настолько хорошо адаптированы к холодным условиям, что они распадаются (и рыба умирает), если температура достигает всего 5 90 110 o 90 111 C (41 90 110 o 90 111 F). Помимо ферментов, адаптированных к холоду, у этих рыб также есть специальные гликопротеины, которые действуют как антифриз в их крови.Этот природный антифриз в 300 раз эффективнее обычного антифриза в вашем автомобиле, хотя то, как именно он работает, до сих пор остается загадкой.

Другим экологическим фактором, важным для контроля скорости ферментативной реакции, является рН. Кислоты имеют рН менее 7, основания (щелочи) имеют рН более 7. Ферменты в желудке, такие как пепсин (расщепляющий белок), лучше всего работают в очень кислых условиях (рН 1-2), но большинство ферментов в организме лучше всего работают при рН 7.Между прочим, слизистая оболочка желудка , а не переваривается пепсином, потому что она защищена слоем слизи.

Когда растение или животное умирает, тело обычно разлагается бактериями или грибками. Однако если условия не позволяют ферментам бактерий работать, тело будет сохранено.

На этой фотографии (человек Толлунд) изображено тело, обнаруженное в Дании в торфяном болоте в 1950 году. Человек был задушен, и сначала полиция подумала, что это недавнее убийство.Но торфяники очень кислые, и оказалось, что телу 2000 лет , и оно очень хорошо сохранилось в торфе. Кислота в торфяном болоте не позволяла бактериям или грибкам разлагать тело. Археологи считают, что это тело жертвы ритуального убийства, но они не уверены, был ли человек убит в наказание или тело было принесено в жертву богам.
Для получения более подробной информации о том, как болота сохраняют тела и другие археологические находки, см. этот сайт ниже:
Журнал археологии

Подобные тела сотни и даже тысячи лет назад были найдены в Альпах и в Андах, где холод температура предотвратила порчу.

Ингибиторы — это химические вещества, замедляющие действие ферментов. Это ингибирование может быть двух типов:

A) Конкурентные ингибиторы подобны истинному субстрату и фактически подходят к части активного центра

B) Неконкурентные ингибиторы химически отличаются от субстрата и подходят к другая часть фермента.

На приведенной ниже схеме показан пример фермента, субстрата и обоих типов ингибитора.Конкурентные ингибиторы зависят от концентрации субстрата – если субстрата много, в активном центре фермента обычно будет субстрат, поэтому ингибитор не может там прикрепиться. Однако неконкурентные ингибиторы прикрепляются к другой части фермента, поэтому количество присутствующего субстрата не влияет на эти ингибиторы. Эта диаграмма взята из Университета Западного Мичигана, в котором есть более подробная информация об ингибиторах (см. ниже).
Ингибиторы ферментов имеют важное коммерческое значение во многих отношениях.Например, пестициды убивают жуков, ингибируя основные ферменты, присутствующие в насекомых (эти ферменты не обнаружены у людей). Точно так же многие лекарства, такие как аспирин и антибиотики, являются ингибиторами. Фермент субстилин переваривает белки и используется в стиральном порошке. Ренин, фермент, извлеченный из телят, используется при сквашивании молока для производства сыра. Глюкозооксидаза обнаруживает глюкозу в моче (например, у диабетиков).

Еще одним химическим веществом, которое может воздействовать на ферменты, является кофермент .Коэнзимы помогают ферментам функционировать. Некоторые коферменты ковалентно связываются с ферментом, образуя «простетическую группу». Многие коферменты являются витаминами, и обычно клеткам требуется лишь небольшое количество кофермента. Типичная диета дает вам все необходимые витамины, поэтому от приема дополнительных витаминных таблеток практически нет пользы. Основным исключением является витамин фолат или фолиевая кислота, которая в основном содержится в темно-зеленых овощах, таких как шпинат или листовая капуста. Неудивительно, что его часто не хватает в рационе, и поэтому в январе 1999 года правительство США потребовало от компаний, производящих основные продукты, такие как мука, добавлять фолиевую кислоту в муку.Так что теперь, когда вы едите хлеб, пиццу или другие распространенные продукты, вы получаете необходимое вашему организму количество фолиевой кислоты. Так что пицца действительно здоровая пища!

Ферменты 101 – Пробиотики и ферменты Deerland

Ферменты 101

Категория: Образовательные статьи

Что такое ферменты?

Все биологические реакции в клетках человека зависят от ферментов — они необходимы для поддержания жизни. Они не живые организмы; на самом деле это белки — длинные цепочки аминокислот, соединенные пептидными связями.Все ферменты являются белками, но не все белки являются ферментами.

Ферменты являются катализаторами, что означает, что они ускоряют реакции в организме, не изменяясь при этом сами. Ферменты очень специфичны в отношении того, что они катализируют. Каждый тип фермента способствует определенному процессу в организме. Они очень эффективны, так как небольшие количества дают значительный результат. На самом деле они могут ускорять реакции в миллион и даже больше раз.

Организм человека вырабатывает множество ферментов для облегчения пищеварения.Начиная со рта, ферменты слюны начинают процесс пищеварения, и по мере того, как пища, которую мы потребляем, проходит через пищеварительный тракт, она расщепляется ферментами в желудке, поджелудочной железе и, наконец, в кишечнике. Ферменты также естественным образом присутствуют в самой пище, которую мы потребляем, и служат для расщепления этих конкретных продуктов.

Пищеварительные ферменты

Роль пищеварительных ферментов заключается в расщеплении пищевых жиров, углеводов и белков на более мелкие вещества, которые может использовать наш организм.Поскольку ферменты специфичны для того, какие реакции они будут катализировать, существуют различные типы ферментов, которые облегчают переваривание различных компонентов нашей пищи.

Карбогидразы представляют собой категорию ферментов, расщепляющих углеводы и волокна (олигосахариды) на простые сахара. Одним из самых популярных ферментов карбогидразы является альфа-галактозидаза. Он помогает переваривать углеводы, содержащиеся в бобах, такие как раффиноза и стахиоза, которые обычно вызывают газообразование. Лактаза — еще один хорошо известный фермент карбогидраза; он превращает лактозу (молочный сахар) в составляющие его сахара (глюкозу и галактозу), поддерживая пищеварение молочных продуктов у людей с непереносимостью лактозы.Еще одним интересным ферментом карбогидразы является целлюлоза, потому что организм вообще не вырабатывает этот фермент; это фермент, который разрушает клеточную стенку растений, высвобождая питательные вещества для усвоения организмом. Есть несколько других карбогидраз, которые нацелены на переваривание определенных типов углеводов. Более полный список можно найти в этом списке функций фермента карбогидразы.

Протеазы представляют собой ферменты, расщепляющие белки на аминокислоты, их также называют протеолитическими ферментами.Эти ферменты используются для максимального переваривания белков для улучшения усвоения питательных веществ и снижения вероятности того, что белки вызывают иммунный ответ, связанный с определенной пищевой непереносимостью. Например, глютен — это белок, который многие люди плохо переносят. Ферменты, расщепляющие пептидные связи молекулы глютена, минимизируют пищеварительный дискомфорт, который может возникнуть в результате употребления глютена. Точно так же сывороточный белок, содержащийся в молочных продуктах и ​​многих спортивных добавках, представляет собой большой белок, который должен быть расщеплен, чтобы быть поглощенным и использованным организмом.Ферменты протеазы расщепляют эти большие белковые молекулы, чтобы полезные аминокислоты могли усваиваться, а более мелкие пептиды не вызывали пищеварительного дискомфорта. Есть несколько других протеаз, которые нацелены на переваривание определенных типов белков. Более полный список можно найти в этом списке функций фермента протеазы.

Липазы представляют собой ферменты, расщепляющие жиры (липиды) на жирные кислоты и глицерин. Липазы расщепляют триглицериды и улучшают утилизацию жира, поддерживая функцию желчного пузыря.Другие типы гидролитических ферментов полезны для здоровья; каталаза является мощным антиоксидантом, а фитаза способствует усвоению таких минералов, как кальций, цинк, железо и магний. Для получения более подробной информации см. этот полный список ферментов и их функций.

Системные ферменты

Помимо пищеварения, существуют ферменты, благотворно влияющие на другие системы организма. Эти системные ферменты расщепляют белки для улучшения функций организма, таких как кровоток и воспалительная реакция.Самое важное, что делают системные протеолитические ферменты, — это расщепление избытка фибрина в вашей системе кровообращения и в других соединительных тканях, таких как ваши мышцы. Эти ферменты приносят питательные вещества и богатую кислородом кровь, которые удаляют метаболические отходы, образующиеся в результате воспаления и избытка фибрина. Наттокиназа и серратиопептидаза — два таких фермента, которые обычно используются для поддержания здоровья суставов и сердца. Растительные ферменты бромелайн и папаин также широко используются для системного применения.

Почему необходимы дополнительные ферменты?

Хотя организм вырабатывает собственные пищеварительные ферменты, их может быть недостаточно. Любой человек с непереносимостью лактозы, вероятно, не производит достаточное количество фермента лактазы для адекватного переваривания молочных продуктов. Кроме того, выработка ферментов снижается с возрастом. Именно поэтому так много людей не могут наслаждаться многими из тех продуктов, которые они ели, когда были моложе. Кроме того, во время приготовления и обработки натуральные ферменты, присутствующие в сырых продуктах, денатурируются.Мало кто придерживается преимущественно сыроедения. И даже в случае сыроедения, веганской диеты, организм вообще не вырабатывает фермент целлюлазу. Это фермент, который разрушает клеточную стенку растений, высвобождая питательные вещества для усвоения организмом. Те, кто придерживается вегетарианской или веганской диеты, скорее всего, упускают основные питательные вещества из растительной пищи, которую они едят, и, безусловно, выиграют от ферментных добавок.

Измерение активности фермента

Важно понимать, что эффективность ферментов измеряется не так, как другие пищевые добавки.Ферменты не измеряются по весу, поэтому количество миллиграммов продукта не может описать истинную эффективность. Ферменты с низкой эффективностью могут весить столько же, сколько и ферменты с высокой эффективностью, а наполнители могут увеличивать вес, но не эффективность ферментной добавки. Определяющим фактором активности ферментного продукта является его «активность» — влияние, которое он оказывает на белки, жиры и углеводы.
«Единицы активности» являются наиболее часто используемым показателем для определения эффективности, поскольку они показывают, насколько активен фермент.Ферментативную активность определяют с помощью различных анализов (тест-методов), проводимых в определенных условиях.

Различные ферменты используют разные единицы измерения для определения активности. Национальные стандарты (методики тестирования) для определения активности ферментов определены в Кодексе пищевых химикатов (FCC).

ПОДПИСАТЬСЯ НА ИНФОРМАЦИЮ

Образовательный ферментно-пробиотический ресурс

Digestible — это ваш ресурс для изучения ферментов, пробиотиков и их влияния на здоровье пищеварительной системы.Будьте в курсе последних тенденций в области пищевых добавок, узнайте, почему здоровье кишечника имеет решающее значение для общего самочувствия и иммунитета, а также научное обоснование всего этого.

Мы обещаем не использовать вашу электронную почту для спама!

The Role of Enzymes in Food – Институт здоровья и питания Керри

Что такое ферменты?

Ферменты — это белки, вырабатываемые всеми живыми организмами. Они являются биологическими катализаторами, которые отвечают за все химические реакции в природе.Когда ваше тело хочет преобразовать пищу, такую ​​как крахмал в хлебе или макароны, в энергию, ферменты используются для преобразования крахмала в простые сахара, которые могут использоваться вашими клетками. Ферменты эффективны и специфичны, обычно выполняя только одну определенную реакцию снова и снова. Тот факт, что они получены из природы, означает, что они действуют при умеренном уровне pH и температуры, что делает их устойчивой альтернативой химической обработке в пищевой промышленности.

Почему в нашей пище есть ферменты? Роль ферментов в пищевой промышленности

Ферменты использовались в производстве продуктов питания на протяжении тысячелетий.Наши далекие предки обнаружили, что коровий желудок может превращать молоко в сыр. Сегодня мы используем ферменты в пищевых продуктах для производства всего, от хлеба, вина, пива, сока до переработки молочных продуктов и многого другого. Ферменты — это естественный способ дольше сохранять мягкость хлеба. Они позволяют нам использовать местные злаки, такие как маниока, для приготовления пива и молочных продуктов, подходящих для людей с непереносимостью лактозы.

Как можно использовать ферменты для питания и здоровья?

Пищеварительные ферменты – уменьшение симптомов непереносимости лактозы с помощью лактазы

Лактоза, сахар, содержащийся в молочных продуктах, может вызывать такие проблемы, как вздутие живота и другие желудочно-кишечные расстройства у людей с непереносимостью лактозы.Непереносимостью лактозы страдает значительное количество людей во всем мире, особенно в местах, где молочное животноводство не распространено. Заболеваемость непереносимостью лактозы может достигать 75% населения в этих районах.

Ферменты

могут помочь людям с непереносимостью лактозы наслаждаться молочными продуктами с минимальными побочными эффектами. Лактоза — это сахар, состоящий из двух более мелких сахаров: галактозы и глюкозы. Лактаза — это фермент, который расщепляет лактозу на эти два меньших сахара, ни один из которых не вызывает негативных побочных эффектов лактозы у людей с непереносимостью лактозы.Вот почему вы видите ингредиент «лактаза», например, в безлактозном молоке.

Получайте статьи KHNI на свой почтовый ящик

 

Знаете ли вы, что использование лактазы также может помочь уменьшить количество добавленного сахара? Расщепление молекулы сахара лактозы дает глюкозу и галактозу. Эти сахара имеют большую относительную сладость, чем лактоза, а это означает, что продукты без лактозы или продукты с низким содержанием лактозы, изготовленные с использованием фермента лактазы, слаще на вкус, чем продукты, не обработанные лактазой.В пищевой промышленности это может позволить производить молочные продукты, такие как йогурт, с уменьшенным количеством добавленного сахара, но с тем же вкусовым профилем.

Пищеварительные ферменты – помогающие младенцам переваривать смесь

Всемирная организация здравоохранения рекомендует, чтобы младенцы находились на исключительно грудном вскармливании в течение первых 6 месяцев жизни, чтобы дать ребенку наибольшие шансы на достижение оптимального роста, развития и здоровья, но в случаях, когда это нереально или невозможно, необходима детская смесь.Некоторым младенцам трудно переваривать определенные виды смесей, но ферменты могут помочь в некоторых отношениях.

Comfort Protein – молочная смесь для младенцев (IMF)

Детские смеси

Comfort изготавливаются из частично гидролизованных молочных белков, которые позиционируются как «легко усваиваемые» детские смеси, изготовленные из коровьего молока. Эти формулы могут быть получены с использованием природных ферментов, называемых протеазами, которые нацелены на белки и получены из источников животного, растительного или микробного происхождения. Гидролиз молочных белков протеазами приводит к образованию более мелких пептидов, которые, как сообщается, легче перевариваются, чем интактные белки.В частности, родители младенцев, страдающих такими состояниями, как колики, ссылаются на использование комфортного белка как на уменьшение тяжести симптомов.

Гипоаллергенные формулы (IMF)

Наиболее распространенные IMF используют коровье молоко в качестве основы, но небольшой процент младенцев рождается с аллергией на белок коровьего молока (АБМК). Формулы, продаваемые для решения этой проблемы, можно разделить на два типа: сильно гидролизованные (на основе пептидов) и на основе аминокислот.Интенсивно гидролизованные белки для этого применения производятся посредством ферментативного гидролиза , при котором фермент протеаза интенсивно разрушает структуру сывороточного и/или казеинового белка до более мелких пептидов.

От Американской академии семейных врачей:

«Гипоаллергенные смеси содержат интенсивно гидролизованные белки, которые с меньшей вероятностью будут стимулировать выработку антител. Младенцы с аллергией на молочный белок, получающие гипоаллергенную смесь, имеют несколько большую прибавку в весе в течение первого года, чем дети, получающие стандартную смесь.Кроме того, у многих младенцев наблюдается улучшение симптомов атопии. У некоторых младенцев симптомы сохраняются, несмотря на переход на гипоаллергенную смесь; в этих редких случаях эффективны неаллергенные формулы на основе аминокислот»

Ферменты в пищевых продуктах важны для извлечения выгоды из тренда на растительную основу

Улучшение напитков на растительной основе

Рынок пищевых напитков растет, и напитки на основе злаков, такие как Horlicks, Bournvita и т. д., традиционно пользуются большой популярностью на некоторых рынках.Рынок напитков на растительной основе продолжает расти благодаря альтернативам молоку, таким как соевое или овсяное молоко.

Ферменты часто используются, чтобы сделать эти напитки более приемлемыми для потребителей. Например, напитки на растительной основе, такие как овсяное или рисовое молоко, могут иметь плохую стабильность эмульсии, а это означает, что продукты могут расслаиваться в течение срока годности, а не оставаться однородной смесью. Ферменты, такие как амилаза, могут помочь улучшить стабильность продукта. Подобно лактазе, амилаза также может снизить потребность в добавленном сахаре, поскольку продукты гидролиза крахмала слаще самого крахмала.

Если высокая вязкость вызвана бета-глюканом с высокой молекулярной массой (Mw), как в случае напитка, такого как овсяное молоко, можно использовать бета-глюканазу, чтобы сделать более легкий в обработке и менее вязкий продукт. Однако, поскольку бета-глюкан является клетчаткой, связанной с пользой для здоровья в овсе, расщепление бета-глюкана ферментом, вероятно, уменьшит потенциальную пользу для здоровья. Если в центре внимания польза для здоровья и содержание клетчатки, бета-глюканаза может быть не лучшим решением.

Повышение вкуса гидролизатов растительного белка

С ростом спроса на белки растительного происхождения увеличился спрос на недорогие гидролизаты белков растительного происхождения из-за их значительного потенциала в области питания.Гидролизованный растительный белок (HPP) чаще всего производится путем ферментативного гидролиза источника растительного белка, такого как соя, пшеница, рис, подсолнечник, картофель и альтернативные белки бобовых, и используется в самых разных пищевых продуктах, таких как батончики, обогащенные белком. и напитки. Ферменты протеазы чаще всего используются в производстве HPP и в контролируемых условиях используются для максимального увеличения выхода белка из различных растительных источников, а также для улучшения вкусовых и органолептических свойств.

С коммерческой точки зрения, растительные белки сохраняют уникальные вкусовые характеристики, и современные продукты HPP являются синонимом горького, неприятного вкуса, который часто объясняется высокой концентрацией гидрофобных свободных аминокислот, более мелких пептидов и летучих соединений в смеси HPP.Ферментативный гидролиз, как до, так и после гидролиза, может помочь значительно улучшить эти нежелательные органолептические свойства HPP.

  • Найл Хиггинс, доктор философии, Билли Райан, доктор философии, и Джош Тейлор, доктор философии

    Д-р Найл Хиггинс присоединился к команде Kerry’s Enzyme RD&A в качестве старшего энзимолога в 2016 году. Работая в Глобальном центре технологий и инноваций Kerry в Наасе, Ирландия, д-р Хиггинс отвечает за разработку ферментных технологий Kerry для рынков здоровья и питания.Доктор Хиггинс поделился с командой обширными знаниями как в энзимологии, так и в гликобиологии. До прихода в Керри доктор Хиггинс защитил докторскую диссертацию. в Национальном университете Ирландии, Голуэй (2012 г.) по биологии и экологии грибов, а также работал научным сотрудником с докторской степенью и приглашенным лектором в Ноттингемском университете, Великобритания (2012-2016 гг.), где он специализировался на прикладной микологии.

    Д-р Билли Райан присоединился к команде Kerry в 2014 году и с тех пор занимает должности в области RD&A, технической поддержки продаж и развития бизнеса в подразделении Kerry’s Enzymes.Доктор Райан отвечает за деятельность Kerry по развитию бизнеса в области ферментов по всему миру. Доктор Райан получил степень доктора философии и бакалавра наук в Университетском колледже Корка, Ирландия, где он специализировался в области микробиологии.

    Доктор Джош Тейлор () присоединился к Kerry в 2016 году в составе группы по исследованиям и разработкам ферментов, разрабатывающей новые ферментные системы для повышения выхода и качества пищевых продуктов и напитков для потребителей во всем мире. До прихода в Керри Джош получил степень бакалавра (с отличием) в области биотехнологии в Национальном университете Ирландии в Голуэе.Джош также работал в Европейской лаборатории молекулярной биологии (EMBL) в Гренобле, Франция, над структурой белков Piwi во время учебы в бакалавриате. Затем Джош получил докторскую степень в области пищевых наук и технологий в Университетском колледже Корка, Ирландия. Исследование доктора философии было сосредоточено на разработке набора методов снижения уровня глютена в пиве и управлении исследовательской пивоварней университета.

  • Рекомендации

    Martínez MB et al., (2003) Anales de Pediatría (58) 100–105

    Пейдж, Д.М. (2013). Непереносимость лактозы. Энциклопедия питания человека (3-е изд.), стр. 67–73

    Sicherer SH (2011) Journal of Allergy and Clinical Immunology (127) 594-602

    von Berg A et al., (2003) Journal of Allergy and Clinical Immunology, (111) 533-540

Ферменты и организм человека

Ферменты — это специализированные белки, которые действуют как катализаторы для ускорения биологических реакций внутри клеток живого организма. Каждый из них способен выполнять одну-единственную функцию, и только когда он вступает в контакт с правильным материалом, он приступает к созданию реакции.Например, когда в молоко добавляют фермент, известный как сычужный фермент, он превращает его в сыр. Но, если сычужный фермент попадет в воду или почву, ничего не произойдет.

В организме человека ферменты выполняют ряд необходимых функций, таких как помощь в пищеварении и обмене веществ. Некоторые ферменты расщепляют большие молекулы пищи на кусочки, достаточно мелкие для всасывания в пищеварительном тракте. Каждый фермент специально разработан для расщепления определенного пищевого компонента. Пепсин и трипсин помогают переваривать белки, липаза помогает расщеплять жиры, а амилаза стимулирует переваривание крахмала.

Без надлежащего количества ферментов реакции, протекающие во всех биологических процессах организма, будут значительно замедляться, а это будет мешать правильному функционированию вашего организма в целом.

У вас дефицит жизненно важных ферментов?

Ферменты отвечают за высвобождение важных питательных веществ, содержащихся в белках, углеводах и жирах. Поэтому дефицит любого типа может привести к заметным проблемам со здоровьем. Когда вы не получаете надлежащего количества ферментов с пищей, есть несколько предупреждающих признаков, о которых вам нужно знать.Например, если вы не получаете достаточного количества ферментов, содержащихся в сырых молочных продуктах, которые помогают организму расщеплять молочные сахара, вы можете испытывать дискомфорт в пищеварении в краткосрочной перспективе и более серьезные проблемы в долгосрочной перспективе. На самом деле, дефицит фермента лежит в основе многих проблем с пищеварением, включая тошноту, расстройство желудка и боль в желудке.

Другие возможные симптомы дефицита фермента включают кожную сыпь, акне, туман в голове, головные боли, перепады настроения и боль в суставах или миофасциальную.У людей, которые не получают надлежащего количества ферментов, может быть диагностирован избыточный бактериальный рост в тонком кишечнике, и они замечают, что им очень трудно переносить жирную пищу.

Отзывы

Не шучу, когда говорю, что это лучший протеиновый порошок, который когда-либо попадал на эти губы! Большое спасибо за отправку мне образцов.

— Жаклин Х.7 марта 2018 г.

Читать больше отзывов

Что делать при дефиците фермента

За прошедшее столетие продукты питания, способы их обработки и то, как мы едим, значительно изменились. Неудивительно, что нашему организму труднее расщеплять многие сложные и обработанные продукты, которые мы едим. Если ваше тело не может расщепить пищу, вы не получаете необходимые питательные вещества, и результатом может быть плохое здоровье.

Такие добавки, как FlexFitPro, помогают, обеспечивая нас всеми незаменимыми аминокислотами в легко усваиваемой форме. Добавление всего одной порции в ваш ежедневный рацион может обеспечить вас жизненно важными питательными веществами, необходимыми для активной и здоровой жизни.

Пищеварительные ферменты и всасывание – Питание, пищеварение и выделение – KS3 Biology – BBC Bitesize

VOICEOVER: Ферменты пищеварительной системы.

Три основных типа ферментов в различных частях нашей пищеварительной системы помогают расщеплять пищу, чтобы обеспечить организм энергией, необходимой для роста и восстановления.

Они называются ферментами карбогидразы, ферментами протеазами и ферментами липазами.

Углеводы, содержащиеся в крахмалистых и сладких продуктах, являются важным источником энергии при здоровом питании. Когда вы жуете богатую углеводами пищу, ферменты карбогидразы, такие как амилаза в вашей слюне, расщепляют крахмал до сахара, чтобы дать нам необходимую энергию. Затем ферменты протеазы в вашем желудке расщепляют белки, которые будут строить новые клетки и восстанавливать поврежденные ткани. Желудочная кислота помогает ферментам протеазы уничтожать вредные микроорганизмы, которые могут присутствовать в пище.

Жиры и масла, или липиды, обеспечивают изоляцию и запас энергии для нашего тела. С помощью желчи из печени ферменты липазы расщепляют липиды на жирные кислоты и глицерин, чтобы они могли храниться.

Чел: Ого! Итак, наши тела постоянно работают, а мы даже не подозреваем об этом. Это восхитительно.

Мисс Армит: Это, Кел, чудо человеческого тела.

Cel: И очень полезно, что каждый из трех основных типов ферментов в пищеварительной системе назван в честь группы продуктов, которые они помогают расщеплять.

Мисс Армит: Да, как мы только что видели, липиды, такие как жиры и масла, расщепляются ферментами липазами.

Cel: Белки, такие как мясо или бобовые, расщепляются ферментами протеазами.

Мисс Армит: А углеводы, как и хлеб, расщепляются ферментами карбогидразами. Итак, вы готовы использовать свои ферменты во имя науки?

Cel: Ну, я всегда ищу новые навыки для моего резюме.

Мисс Армит: Fab.Вам понадобится этот кусок хлеба прямо перед вами.

Сел: О, вы имеете в виду мой второй завтрак?

Мисс Армит: Да. Мы собираемся провести эксперимент, чтобы выяснить, на что расщепляют углеводы ферменты карбогидразы. Хлеб содержит крахмал, который является углеводом, так что, пожалуйста, пожуйте.

Чел: О, вам не нужно спрашивать меня дважды. Вот так.

С ПОЛНЫМ РТОМ: Прекрасно.

Цел: Не глотай.Мм? Продолжайте жевать. М-м-м. Ага, продолжай жевать.

Что-нибудь происходит?

Цел: Мм… Становится совсем кашеобразно.

Мисс Армит: Хорошо. Продолжай двигаться.

Цел.: Мм-хм. Это как… начинает становиться сладким. Знаешь, как будто хлеб стал сладким?

Мисс Армит: Да. Ферменты карбогидразы расщепляют углеводы — в данном случае крахмал — на сахар, поэтому при долгом жевании хлеб становится сладким.И, как мы узнали ранее, фермент карбогидраза в слюне называется амилазой.

Cel: Это определенно эксперимент, который вы можете провести дома. Но, мисс, почему все, что мы (едим), нужно расщеплять? Я имею в виду, в чем смысл?

Мисс Армит: Хороший вопрос. Мы едим пищу, чтобы получить энергию и питательные вещества, в которых нуждается наш организм. Если бы у нас не было ферментов, молекулы пищи были бы слишком большими, чтобы попасть в наш кровоток и путешествовать по телу туда, где они должны быть.

Cel: Итак, карбогидраза, протеаза и липаза, три основных типа пищеварительных ферментов, жизненно важны для работы нашего организма?

Мисс Армит: У вас получилось.

Сел: Потрясающе. Что ж, это некоторая… пища для размышлений. А?

Функции ферментов – Creative Enzymes

Ферменты можно найти повсюду вокруг нас. Они существуют во всех формах жизни, включая человека, растения, бактерии и другие организмы. Любой живой организм нуждается в ферментах для нормального функционирования.С химической точки зрения ферменты представляют собой естественные белки, основная функция которых заключается в ускорении процесса и повышении эффективности химической реакции, не расходуясь в процессе. Другими словами, фермент представляет собой катализатор на основе белка. Ферменты катализируют все виды химических реакций, связанных с ростом, свертыванием крови, исцелением, болезнями, дыханием, пищеварением, размножением и многими другими биологическими процессами. С биологических аспектов ферменты являются вспомогательными веществами для многих функций в живых организмах.

Преобразование сигнала

Ферменты способны участвовать в передаче сигнала, когда химический или физический сигнал передается через клетку в виде серии молекулярных событий, и в конечном итоге возникает клеточный ответ. Наиболее распространенными ферментами в передаче сигнала являются протеинкиназы, которые катализируют фосфорилирование белков.

Деградация макромолекул

Большие молекулы могут быть расщеплены ферментами на мелкие фрагменты, которые затем легко усваиваются организмом человека.Многие пищевые ингредиенты находятся в форме больших молекул, таких как сахар, белки и жиры, которые не могут легко усваиваться человеческим организмом. Следовательно, эти ингредиенты расщепляются ферментами на более мелкие части перед абсорбцией, и этот процесс называется катаболизмом. После поглощения маленькие молекулы будут использоваться в качестве строительных блоков для обновления организма посредством восстановления тканей, регенерации и роста, и этот процесс называется анаболизмом. Для катаболизма и анаболизма необходимо использовать многие ферменты, такие как амилазы и протеазы.

Производство энергии

Ферменты могут генерировать энергию для живых организмов. Аденозинтрифосфат, также известный как АТФ, является основной формой хранения химической энергии. АТФ — это заряженная батарея, которая может выделять энергию, обеспечивающую биологическую активность. Ферменты — это трансформаторы, которые превращают энергию в правильные химические формы и сохраняют ее в молекулах АТФ.Большинство этих ферментов называются АТФ-синтазами.

Ионные насосы

Некоторые ферменты клеточной мембраны действуют как ионные насосы, перемещая ионы через плазматическую мембрану против градиента их концентрации, участвующего в механизмах активного транспорта. Эти переносчики первичных ионов могут преобразовывать энергию из различных источников, включая АТФ, солнечный свет и другие окислительно-восстановительные реакции, в потенциальную энергию, хранящуюся в электрохимическом градиенте.

Защита и допуск

В организмах всегда есть какие-то непищевые вещества из внешней среды или вырабатываемые самим организмом, которые не могут быть ни преобразованы в клеточные составляющие, ни использованы в качестве источника энергии. Здесь их необходимо преобразовать в продукты, чтобы исключить или использовать в качестве физиологических, патологических или токсикологических компонентов.Ферменты, участвующие в этой процедуре, могут быть одиночными ферментами, комплексом, включающим различные ферменты, или системой ферментов, которые осуществляют ряд биохимических реакций посредством окисления, восстановления, гидролиза и т.д.

Регуляция клеток

Ферменты могут перемещать части внутренней структуры клетки и реорганизовывать их, чтобы регулировать клеточную активность.Они доставляют пакеты из одной части в другую внутри клеток, раздвигают хромосомы, когда клетки подвергаются митозу, а также тянут реснички, чтобы вызвать движение клеток или помочь клеткам перемещать слизь вверх по дыхательным путям, чтобы поддерживать чистоту дыхательных путей. Обычными ферментами, участвующими в упомянутом выше движении, являются миозиновая АТФаза, кинезиновая АТФаза и динеиновая АТФаза.

Другие функции

Кроме того, ферменты также способны генерировать движение, при этом миозин гидролизует АТФ, вызывая сокращение мышц, и транспортируют внутриклеточные вещества вокруг клетки как часть цитоскелета.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.