что есть и от чего отказаться, чтобы их уберечь

От ферментов зависит наша биологическая жизнь, без них не работала бы наша пищевая цепочка, сообщает Sputnik Беларусь.

Почему ферменты так важны для нас?

В нашем организме с рождения заложено определенное количество ферментов. Их у нас более 3 тысяч видов.

Без ферментов невозможно ни пищеварение, ни дыхание, без них ни единого раза не сократится сердце, не будут работать мыслительные процессы в головном мозге. Ферменты участвуют в беременности и родах, уменьшают воспалительные процессы, улучшают иммунную систему, а также участвуют в синтезе ДНК и внутриклеточном пищеварении. Мы состоим из клеток, жизнь кипит в каждой из них 24 часа в сутки благодаря ферментам. Можно уверенно сказать, что управление жизнью — это ферментативная реакция.

Ферменты — это белковые структуры, состоящие из цепочек аминокислот. Они участвуют в расщеплении необходимого и в разрушении ненужного.

Каждый фермент, как ключ, открывает только свой замок.

Ферменты бывают растительные, животные и те, которые производит наш организм. Они всегда работают в определенной среде и условиях. Для них важна рН-среда, температура, наличие микроэлементов, витаминов и аминокислот. Поскольку ферменты — это белковая структура, при температуре около 48°С они коагулируются (разрушаются). Ферменты животного происхождения — это, по сути, высушенный фермент железы животного. И неприятность в том, что ферменты животного происхождения наш организм распознает, как свои и со временем функции желез, вырабатывающих собственные ферменты значительно снижаются, а при болезни органа и вовсе могут приблизиться к нулю.

Пельмени — шок для ферментов

Кислотно-щелочная среда имеет огромное значение для ферментов. Одни ферменты работают в кислой среде, а другие в щелочной. Именно поэтому медики рекомендуют раздельное питание, а иногда — добавочный прием ферментов.

Приведем пример: многие из вас наверняка замечали, что после хорошей порции пельменей нередко мучает отрыжка.

Потому что пельмени — это мясной фарш и тесто. Чтобы расщепить мясо, нужны ферменты, работающие в кислой среде, а чтобы расщепить тесто — ферменты из щелочной среды. Вспоминаем химию. Кислота + щелочь = новый продукт и газ, который и выходит в виде отрыжки! Так что пельмени — скорее повод побаловать вкусовые рецепторы, чем польза для организма. Любое мясо лучше кушать с овощами и зеленью, которые содержат собственные ферменты и помогают организму справиться с белковым продуктом.

Как заставить правильно работать ферменты пищеварения?

Съев определенную пищу, мы должны перевести ее в доступную для нашего организма форму. И ферменты выступают здесь катализаторами процессов. На каждом этапе пищеварения работают свои группы ферментов. Давайте рассмотрим основные.

Амилаза

Вырабатывается слюнной железой. Благодаря чему в ротовой полости начинается первичный процесс ферментации, расщепления пищи. Поэтому правильное пищеварение начинается с тщательного пережевывания пищи.

Амилаза преобразует крахмал в глюкозу. Этот фермент не активен в желудочном соке, поэтому сахар лучше есть вприкуску — так в ротовой полости начнется его первичное расщепление.

Например, если пожевать 2-3 минуты кусочек черного хлеба, он приобретает сладковатый вкус, это означает, что фермент амилаза расщепил крахмал до глюкозы. Один этап пищеварения преодолен. Продолжайте жевать.

Чем дольше вы жуете — тем длиннее будет ваша жизнь.

Если амилаза поработала недостаточно, крахмал или сахара другими ферментами не расщепляются. Когда они попадут в толстый кишечник, то станут пищей для грибов, в частности рода Candida. Так что плохо пережеванный сахар помимо метеоризма может подарить вам еще и кандидоз.

Протеазы

Класс ферментов, которые расщепляют белки. Вырабатываются желудком, поджелудочной железой и кишечным секретом. В желудке начинает свою работу фермент пепсин. Он активен при рН 2, т. е. в кислой среде, расщепляет белки до пептидов.  Если у человека гастрит, то идет сбой выработки и других ферментов желудка, участвующих в расщеплении белков. Особое внимание медиков привлекла способность этой группы ферментов расщеплять белки, вызывающие воспаление.

Если образуется недостаток протеаз, это приводит к тому, что белки не смогут расщепиться до конца и часть белков попадает в толстый кишечник.

У нас в кишечнике живет более 500 активных видов микрофлоры. Одни ее представители для нас полезны, другие — нейтральны до тех пор, пока не получают нужного питания. Нерасщепленные белки — как раз та пища, которой им не хватает. Подкрепившись, нейтральная флора начинает активно размножаться и переходит в патогенную, опасную для нас. Происходит резкое изменение микрофлоры и развивается дисбактериоз.

Лактаза

Выделяется тонким кишечником, для расщепления молочного сахара, он переходит в глюкозу.

Липаза

Фермент синтезируется поджелудочной железой для двенадцатиперстной кишки и тонкого кишечника, где идет расщепление жиров на глицерин и высшие жирные кислоты.

Также печенью выделяется желчь, которая позволяет расщепить жир из крупных капель на маленькие и дальше под действием липазы на мельчайшие формы. Переходя в питательные вещества, они впитываются в кишечнике и разносятся кровью к клеткам. Ферменты в клетках печени срабатывают миллион раз за 1 секунду.

При недостатке липазы жиры не до конца расщепляются и в виде крупных капель достигают толстого кишечника, вызывая раздражение его стенок, формируется синдром раздраженного кишечника.

Как понять, что ферментов в организме недостаточно?

Недостаток ферментов мы можем почувствовать на физическом уровне, если в течение 30 минут — часа ощущаем в области живота тяжесть, ноющую боль, распирание в животе или если вас клонит ко сну — проанализируйте содержимое своей тарелки и что было с ней рядом!

Может, это банальное отсутствие ферментов, ведь последствия могут быть разные: от недополучения питательных веществ как строительного материала до серьезных заболеваний.

Чтобы всегда быть в форме, нужно обязательно помнить, что еда — это в том числе и приятное вкусное лекарство. Практически все можно отрегулировать правильным питанием и разумным подходом!

Что уничтожает ферменты?

Температура, сахар, соль, уксус, контакт с металлом, время. Но если замороженные фрукты взбить в шербет, то в течение 15 минут вы получите изумительный коктейль из ферментов. Правда, желательно скушать его побыстрее, иначе в нем пойдут обратные процессы.

На земле существует немало продуктов, которые содержат ферменты.

Продукты, содержащие высокоактивные ферменты, способствующие очищению: бананы, манго, папайя, ананас, авокадо, киви, брусника, грейпфрут.

С осторожностью — чеснок, лук, сырая и квашеная капуста, сырые без химикатов морковь и свекла, редьки, пророщенное зерно, кроме пшеницы, мягкие сыры. А вот орехи, напротив, являются ингибиторами (блокаторами) ферментов, поэтому, готовя овощные салаты с орехами и семечками, подумайте, что для вас в прерогативе: наслаждение или польза?

Вещества, разрушающие ферменты: яичный белок, проросшая картошка, горох, бобы, чечевица, семечки, поэтому эти продукты лучше употреблять с вареной пищей, где априори уже не будет ферментов.

При нехватке ферментов, помимо того что в кишечнике бактерии и грибы начинают расти на непереваренных остатках пищи, начинаются запоры, болезни, связанные с нарушением обмена веществ (фосфорно-кальциевый обмен): боли в суставах и подагра, образуются кристаллы мочевой кислоты, которая скапливается в суставах.

Правильное пищеварение — это база как для здоровья, так и для развития болезни. Не забывайте об этом всякий раз, размышляя о том, чем бы подкрепиться.

Пищеварительные ферменты – их типы, источники и важность для человеческого организма

Ферменты в организме действуют как «ускорители» химических реакций, обеспечивая несколько процессов, в том числе переваривание пищи. Узнайте о функциях и типах ферментов, их основных местах действия и о месте синтеза. Они вырабатываются в организме естественным путем, а также мы можем принимать их из продуктов питания или в виде пищевых добавок. Узнайте об амилазе, липазе и протеазе и их важности для правильного пищеварения.

Что такое ферменты?

Ферменты являются важным компонентом человеческого организма, потому что они

выполняют несколько функций в организме. Биологический термин «энзим» был введен немецким физиологом Вильгельмом Кюне в 1878 году. Он основан на современном греческом языке и слове «enzymos», которое можно дословно перевести как «дрожжи». [1–4]

Ферменты – это белковые молекулы, которые увеличивают скорость (катализируют) химических реакций в организме. В некоторых случаях они могут «ускорить» реакцию до 1 000 000 раз. [1–4]

Они важны для функционирования пищеварения, обмена веществ, а также для репликации человеческой ДНК и выведения токсинов из организма. [1–4]

Одной из наиболее известных функций белков в организме является рост и поддержание мышечной массы, но также упомянутая ферментативная функция является од

ной из основных ролей белков в организме человека. [1–4]

Химические реакции постоянно происходят в организме человека, а клетки человека содержат тысячи ферментов. РНК человека может ускорять определенные реакции в организме, но большинство биологических реакций катализируются ферментами. [1–4]

Как работают ферменты?

Организм человека сам производит ферменты, и их функция зависит от их конкретной формы. Ферменты ускоряют химические реакции в организме, но они являются высокоселективными катализаторами. Это означает, что каждый из ферментов только ускоряет определенную химическую реакцию. Некоторые из них расщепляют молекулы на более мелкие части для лучшего усвоения в организме человека. Другие участвуют в

соединении молекул, помогая создавать новые молекулы. Как уже упоминалось, функция фермента связана с его формой. Изменение структуры фермента, может привести к тому, что он перестанет работать, что в свое время может вызвать, например, заболевание, жар или плохую химическую реакцию. [2] [5]

Ферменты частично связываются с молекулами, называемыми субстратами. Связь между субстратом и ферментом можно сравнить со связью двух частей мозаики. Связывание происходит благодаря активной части (active site) фермента, поскольку он имеет уникальную геометрическую форму, идентичную молекуле субстрата. В результате из субстрата образуется продукт, и когда он покидает активную часть, фермент продолжает действовать и прикрепляется к следующему субстрату. [3] [6]

Вас можуть зацікавити ці продукти:

Механизмы ферментативной функции объясняются с помощью теории ключа и замка (Lock and Key Theory) и теории индуцированного соответствия (Induced Fit Theory) [3] [6]:

Теория ключа и замка (Lock and Key Theory) – это теория, разработанная Эмилем Фишером в 1894 году, которая определяет связь между ферментом и субстратом, сравнивая их с ключом и замком. Согласно теории, фермент находится в положении замка, а субстрат является ключом, который вписывается в активную часть фермента. Сравнение с ключом также означает, что ключи больших или меньших размеров, возможно, с другим расположением «зубцов», не подходят для активной части фермента.

Теория индуцированного соответствия (Induced Fit Theory) – теория ключа и замка, к сожалению, не проясняет все экспериментальные доказательства, и поэтому была предложена другая теория. Основываясь на второй теории, фермент обладает “гибкостью”, и субстрат играет ключевую роль в определении окончательной формы. Теория объясняет, почему некоторые молекулы могут быть связаны с ферментом, но никакой реакции не происходит. Некоторые соединения прикрепляются, но не вызывают реакции, потому что фермент слишком деформирован или другие молекулы слишком малы. Проще говоря, активная часть фермента меняет форму при попадании на субстрат, и катализ не начинается до тех пор, пока он не окажется в правильном положении.

Пищеварительные ферменты 

Пищеварительные ферменты важны для пищеварения человека, они ускоряют химические реакции при расщеплении пищи на компоненты, которые организм может усваивать. Ферменты находятся в определенных частях пищеварительного тракта и могут быть разделены в зависимости от того, какие питательные вещества они помогают переваривать [7]

Aмилаза 

Амилаза – это фермент, который расщепляет углеводы и крахмал на сахара в организме. В организме человека амилаза вырабатывается в поджелудочной железе, тонкой кишке и слюнных железах. Переваривание углеводов, точнее крахмала, начинается в полости рта благодаря типу амилазы, птиалину, который образуется в слюнных железах. Пища смешивается со слюной при употреблении, и таким образом начинается работа фермента. Частично переваренный крахмал поступает в желудок, где амилаза нейтрализуется желудочной кислотой. Крахмал попадает в тонкий кишечник, а поджелудочная железа выделяет ферменты, которые полностью расщепляют его в кишечнике. В конце всего процесса выделяется глюкоза, которая попадает в кровоток. Амилаза в ротовой полости является лишь небольшой частью общей амилазы. [5] [8] [9]

Протеаза 

Протеаза – это группа ферментов, которые ускоряют химические реакции, связанные с перевариванием белков в организме, и вырабатываются в поджелудочной железе, желудке и тонкой кишке. Помимо переваривания белков и расщепления их на аминокислоты, протеаза играет важную роль в других процессах, таких как укрепление иммунитета, деление клеток, свертывание крови и рециркуляция белков. Протеаза полезна для усвоения незаменимых аминокислот и важна для людей с проблемами пищеварения. Среди прочего, согласно результатам исследования 2009 года, смесь ферментов протеазы снижала боль и мышечную чувствительность после тренировки лучше, чем плацебо. [5] [10]

Протеолитические ферменты включают, например, пепсин, трипсин и химотрипсин, но в геноме человека было обнаружено до 600 генов протеаз. Три фермента вырабатываются в пищеварительном тракте, но они также могут быть получены из определенных продуктов питания и в форме пищевых добавок. Лучшими источниками протеолитических ферментов являются ананас (бромелайн) и папайя (папаин), другие источники ферментов включают спаржу, киви, имбирь или квашеную капусту. Если у вас возможности употреблять папайю и ананасы, ферменты бромелайн и папаин можно получить в практичной форме пищевой добавки. [11] [12]

Липаза

Липаза помогает расщеплять жиры (триглицериды) на глицерин и жирные кислоты и синтезируется в организме в поджелудочной железе и тонкой кишке. Группа ферментов липазы включает несколько типов ферментов, например печеночную липазу, панкреатическую амилазу, липопротеинлипазу или липазу, чувствительную к гормонам. [5] [13]

Тем не менее, расщепление жиров и последующее усвоение меньших частей происходит не только с помощью липазы, так как желчь также играет важную роль в этом процессе. Когда жиры из пищи попадают в тонкую кишку, желчный пузырь начинает выделять желчь, чтобы помочь расщепить жиры на более мелкие молекулы, с которыми может “работать” липаза. Чрезмерное употребление жиров не совсем полезно для здоровья, но также и их слишком минимальное употребление может вызвать проблемы. Поэтому, если в вашем рационе присутствует слишком мало жиров, у вас могут развиться проблемы с желчным пузырем, потому что в нем останется желчь. [14]

Для закрепления информации мы подготовили таблицу с основными ферментами, которые переваривают белки, углеводы и жиры  [15]:

Макронутриент	Фермент	Место синтеза	Место действия
Белки	Пепсин	Желудочные железы	Желудок
	Пептидаза	Тонкая кишка	Тонкая кишка
	Трипсин	Поджелудочная железа	Тонкая кишка
Углеводы	Мальтаза	Тонкая кишка	Тонкая кишка
	Слюнная амилаза	Слюнные железы	Рот
Жиры	Липаза	Поджелудочная железа	Тонкая кишка

Продукты, которые содержат пищеварительные ферменты

В организме человека есть пищеварительные системы, благодаря которым ускоряется химическая реакция при переваривании пищи. Натуральные пищеварительные ферменты также содержатся в некоторых продуктах, и их употребление благотворительно влияет на пищеварение человека. Ниже мы представим продукты, употребление которых полезно для усвоения белков, жиров и углеводов. [16]

Кефир

Кефир известен в основном как отличный пробиотик, который улучшает кишечную микрофлору. Это кисломолочный напиток с консистенцией более редкого йогурта, который производится путем добавления кефирных культур в молоко. Если вы любите кефир, вы также должны знать, что он содержит несколько ферментов – лактазу, липазу и протеазу. Следовательно, употребление кефира, не только восстанавливает бактериальную среду в пищеварительном тракте, но и улучшает усвоение лактозы, жиров и белков. [16] [18]

Ананас

Как уже упоминалось, ананас содержит группу ферментов, называемых бромелайн, которые являются протеазой и помогают переваривать белки. Исследование 2012 года указывает на терапевтическую пользу бромелаина в нескольких областях. Он полезен, например, при лечении бронхита, стенокардии, облегчает диарею, остеоартрит и некоторые сердечно-сосудистые заболевания, а также улучшает усвоение лекарств, особенно антибиотиков. [16] [17]

Банан

Банан является не только источником углеводов, которые важно восполнять после тренировки, он также содержит ферменты амилазу, мальтазу и глюкозидазу, которые важны для переваривания углеводов. Задумывались ли вы, почему спелые бананы слаще? Все дело в ферментах, поскольку они расщепляют крахмал на сахар по мере созревания бананов. [16] [18]

Папайя

Папайя и ананас полезны для людей, организму которых нужно лучше переваривать белки. Как и ананас, папайя содержит протеазу – папаин. Однако, количество папаина в плодах уменьшается по мере созревания папайи. Папаин используется для изготовления лекарств и помогает при некоторых заболеваниях, таких как боль и отек, боль в горле и глотке, псориаз, поллиноз и постоянная диарея. [18] [19]

Кислая капуста

Не только кефир, но и квашеная капуста входят в число ферментированных продуктов, способствующих правильному пищеварению. Квашеная капуста является одним из старейших и наиболее распространенных способов консервирования капусты и является источником витаминов, минералов, молочной кислоты и тираминов. Тем не менее, это также источник пищеварительных ферментов, но если вы хотите восполнить их запас в организме, ешьте сырую и непастеризованную квашеную капусту, потому что тепло (повышенная температура) дезактивирует ферменты. [16] [18] [20]

В дополнение к пяти упомянутым продуктам существуют другие источники ферментов, такие как киви, авокадо, абрикос, мед и имбирь. Пищеварительные ферменты можно принимать в виде практичных пищевых добавок, которые могут содержать комплекс из нескольких ферментов. [16] [18]

Прием добавок пищеварительных ферментов

Недостаточное производство ферментов 

Ферменты поддерживают процесс пищеварения, поэтому их дефицит может проявляться расстройством желудка, метеоризмом или диареей. Экзокринная недостаточность поджелудочной железы (ЭНПЖ) или непереносимость лактозы могут стать причиной недостаточного синтеза ферментов. [7] 

Экзокринная недостаточность поджелудочной железы возникает, когда поджелудочная железа повреждена другим заболеванием. Симптомы ЭНПЖ включают диарею, вздутие живота, чрезмерный метеоризм, потерю веса или жирный и неприятный запах стула. Наиболее распространенные причины ЭНПЖ включают [7] [21]:

• Хронический панкреатит – хроническое воспаление поджелудочной железы
• Кисты поджелудочной железы или доброкачественные опухоли
• Рак поджелудочной железы
• Хирургия поджелудочной железы
• Муковисцидоз – генетическое заболевание, поражающее пищеварительную систему, легкие и другие органы
• Диабет

В дополнение к ЭНПЖ симптомы, включают непереносимость лактозы. Этот тип непереносимости обусловлен недостатком фермента лактазы, который образуется в тонкой кишке и расщепляет лактозу. Непереносимость лактозы может быть первичной и вызываться геном, который наиболее распространен у людей африканского, азиатского и латиноамериканского происхождения. Другие заболевания, такие как болезнь Крона или целиакия, также могут быть причиной неспособности переваривать лактозу. Один из видов непереносимости также является врожденным и развивающимся, что встречается редко, и организм не вырабатывает лактазу с рождения. [7] [21]

Добавки, содержащие пищеварительные ферменты, доступны в жидкой форме, в форме порошка или таблеток. В случае расстройства желудка, необходимо проконсультироваться с врачом по поводу употребления пищевых добавок ферментов. Это правда, что ферментсодержащие продукты могут уменьшить проблемы с пищеварением, но в случае постоянных проблем с пищеварением, подобных ЭНПЖ, определенно рекомендуется обратиться к врачу. [7] [21]

Пищеварительные ферменты и безопасность

Проблемы с пищеварением могут возникнуть у людей, ведущих активный образ жизни, например, из-за повышенного употребления белка. Это может вызвать расстройство желудка, например, вздутие живота, метеоризм или судороги. Большинство из этих проблем связаны с непереносимостью лактозы, которая является распространенным расстройством в обществе и может затронуть до 75% населения. В случае проблем с употреблением сывороточного белка, следует отдавать предпочтение сывороточному изоляту или многокомпонентному белку с добавлением пищеварительных ферментов. [22]

Безопасность пищеварительных ферментов является популярной темой, и важно упомянуть, что пищеварительные ферменты безопасны, если вы используете их в соответствии с рекомендациями, указанными на упаковке. Кроме того, многие формы ферментов продаются без рецепта, но их цена и качество могут отличаться. Если вы не уверены, желательно проконсультироваться с экспертом, чтобы убедиться, что вы покупаете продукт адекватной цены и качества. Если у вас аллергия или непереносимость определенных продуктов, следует проверять состав пищевых добавок и возможное присутствие аллергенов, таких как глютен или соя.

Согласно исследованиям, важно знать, имеет ли продукт растительное или животное происхождение, так как это также может повлиять на его действие. Исследования также показывают, что бромелайн влияет на тромбоциты, поэтому людям, принимающим разжижающие кровь, следует ограничить потребление бромелайна, чтобы избежать чрезмерного разжижения крови. В общем, следует обязательно внимательно читать инструкцию и упаковку продукта. Если вы принимаете лекарства, следует обязательно проконсультироваться с врачом по поводу употребления пищевых добавок ферментов. [23]

Белки являются не только строительным материалом для роста мышц, но и служат «ускорителями» химических реакций. Организм человека получает питательные вещества из продуктов, которые ему необходимо обработать в пищеварительном тракте, чтобы те могли усваиваться и утилизироваться. Пищеварительные ферменты катализируют реакции, чтобы эти процессы могли происходить правильно. Мы верим, что в нашей статье вы узнали все о пищеварительных ферментах и их источниках. Хотите, чтобы ваши друзья узнали о пищеварительных ферментах? Тогда обязательно поддержите нас репостом.

Источники:

[1] Geoffrey M Cooper – The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/

[2] Joseph Castro – How Do Enzymes Work? – https://www.livescience.com/45145-how-do-enzymes-work.html

[3] Tim Newman – Enzymes: How they work and what they do – https://www.medicalnewstoday.com/articles/319704

[4] Enzyme (n.) – https://www.etymonline.com/word/enzyme

[5] James Roland – Why Are Enzymes Important? – https://www.healthline.com/health/why-are-enzymes-important

[6] Ms. P. Benitta Christy, S. Kavitha – ROLE OF ENZYMES – http://www.recentscientific.com/sites/default/files/download_50.pdf

[7] What Are Digestive Enzymes? – https://www.webmd.com/diet/what-are-digestive-enzymes#1

[8] Amylase Enzyme: An Essential Digestive Component – https://enzymedica.com/blogs/digest-this/amylase-an-essential-digestive-enzyme

[9] Catherine Peyrot des Gachons, Paul A. S. Breslin – Salivary Amylase: Digestion and Metabolic Syndrome – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6825871/

[10] What is Protease? – https://enzyscience.com/blogs/news/what-are-protease

[11] Judith S. Bond – Proteases: History, discovery, and roles in health and disease – https://www.jbc.org/content/294/5/1643.full

[12] Jillian Kubala – Proteolytic Enzymes: How They Work, Benefits and Sources – https://www.healthline.com/nutrition/proteolytic-enzymes

[13] Yasaman Pirahanchi; Sandeep Sharma – Biochemistry, Lipase – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537346/

[14] What is Lipase? – https://enzymedica.com/blogs/ingredient-science/what-is-lipase

[15] Ben Fuchs – Enzyme Nutrition – https://pharmacistben.com/nutrition/enzyme-nutrition/

[16] Ryan Raman – 12 Foods That Contain Natural Digestive Enzymes – https://www.healthline.com/nutrition/natural-digestive-enzymes

[17] Rajendra Pavan, Sapna Jain, Shraddha, Ajay Kumar – Properties and Therapeutic Application of Bromelain: A Review – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3529416/

[18] High Enzyme Foods – https://enzymedica.com/blogs/digest-this/high-enzyme-foods

[19] Papain – https://www.rxlist.com/papain/supplements.htm

[20] Christa Raak, Thomas Ostermann, Katja Boehm, Friedrich Molsberger – Regular Consumption of Sauerkraut and Its Effect on Human Health: A Bibliometric Analysis – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4268643/

[21] Ann Pietrangelo – The Role of Digestive Enzymes in Gastrointestinal Disorders – https://www.healthline.com/health/exocrine-pancreatic-insufficiency/the-role-of-digestive-enzymes-in-gi-disorders

[22] Ryan Raman – Does Too Much Whey Protein Cause Side Effects? – https://www.healthline.com/nutrition/whey-protein-side-effects

[23] Danielle Dresden – Will digestive enzymes help IBS? – https://www.medicalnewstoday.com/articles/320823

Ферменты и их функции

directions

В организме постоянно происходит ряд химических превращений веществ, поступающих извне. Эти реакции могут происходить только в присутствии определённых катализаторов. Последние в свою очередь представлены в виде веществ белковой природы – ферментов. Они ускоряют процесс обмена веществ, способствуют достижению равновесия. Благодаря воздействию ферментов реакции, происходящие в организме, ускоряются в сотни раз. Изменение концентрации этих веществ в организме указывает на развитие очень опасных заболеваний. При этом активность ферментов снижается намного раньше, чем появляются более явные признаки болезни. Данный вид анализа позволяет точно диагностировать наличие того или иного заболевания и своевременно приступить к лечению. В нашей лаборатории Вы сможете пройти все необходимые исследования.

Врачи-специалисты

Старшая медицинская сестра

Медицинская сестра

Медицинская сестра эндоскопического кабинета

Врач-терапевт

Анализ на коронавирус методом ПЦР. Результат в течение суток

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Медицентр Юго-Запад
Пр.Маршала Жукова 28к2
Кировский район

• Автово
• Проспект Ветеранов
• Ленинский проспект

Получить подробную информацию и записаться на прием Вы можете по телефону +7 (812) 640-55-25

Свойства ферментов:

• В первую очередь, как уже было сказано выше, ферменты непосредственно влияют на скорость химических реакций, происходящих внутри организма.
• Специфичность действия. Так как в организме постоянно протекает огромное количество реакций, для ускорения каждой из них вырабатывается свой особый фермент, который не может действовать на другие процессы. В связи со специфичностью действия различают две группы ферментов:

1. относительную – фермент катализирует определённый вид реакций;
2. абсолютную – когда фермент отвечает за ход только одной реакции.

• Активность ферментов характеризует их способность в различной степени ускорять происходящие в организме реакции. Этот показатель зависит от следующих факторов: температуры, рН среды т. д.

Виды анализов на ферменты

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) является ферментом печени и принимает участие в обмене аминокислот. При разрушении клеток почек, печени, скелетной мускулатуры и сердечной мышцы происходит увеличение концентрации АЛТ в крови. Результаты анализа могут указывать на следующие заболевания:

• вирусный гепатит А и другие виды гепатита;
• цирроз или рак печени;
• поражение печени токсинами;
• хронический алкоголизм;
• панкреатит;
• желтуха;
• инфаркт миокарда;
• ожоги.

Амилаза вырабатывается в поджелудочной и слюнных железах. Обеспечивает расщепление углеводов, поступающих в организм вместе с пищей. Повышенное содержание альфа-амилазы является симптомом следующих заболеваний: киста, перитонит, панкреатит, паротит, сахарный диабет, почечная недостаточность. Так же увеличение альфа-амилазы происходит при прерывании беременности или травме живота. Панкреатическая амилаза синтезируется в поджелудочной железе. Её уровень возрастает при травмах поджелудочной железы, острых панкреатитах, почечной недостаточности, алкоголизме, язве.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ) – фермент, который содержится в нервной, скелетной тканях, а так же в клетках сердца, почек, печени и других органов. Результаты анализа могут давать как повышенные значения (при раке печени, гепатите, сердечной недостаточности, стенокардии), так показывать и низкий уровень вследствие разрыва печени и тяжёлых заболеваний.

Креатинкиназа входит в состав клеток головного мозга, лёгких, щитовидной железы, скелетной мускулатуры, сердечной мышцы. Повышение креатинкиназы отмечается, когда происходит нарушение в работе любого из перечисленных органов. Наиболее часто увеличение активности наблюдается при остром инфаркте миокарда, заболеваниях скелетных мышц, головного мозга, гипотериозе.

Липаза синтезируется органами для расщепления жиров. Анализ проводится для выявления и диагностики заболеваний. Повышенное содержание липазы в крови говорит о наличии следующих заболеваний:

• опухоли;
• панкреатит;
• болезни желчного пузыря;
• рак молочной железы;
• почечная недостаточность;
• ожирение;
• подагра.

Понижение уровня встречается в случае возникновения онкологических заболеваний.

Холинэстераза образуется в печени. Анализ на холинэстеразу проводится для оценки функции печени либо при отравлении инсектицидами. Содержание фермента резко снижается при тяжёлых заболеваниях печени, инфаркте миокарда, циррозе, онкологических заболеваниях, гепатите (например, при гепатите В). Понижение уровня этого фермента характерно на последнем сроке беременности, в то время как на начальном этапе отмечается его увеличение. Повышение холинэстеразы является симптомом следующих заболеваний: ожирение, рак молочной железы, столбняк, сахарный диабет, алкоголизм, маниакально-депрессивный психоз, неврозы.

Щелочная фосфатаза принимает участие в обмене фосфорной кислоты. Проводят анализ для диагностики заболеваний печени, костной системы. Повышение щелочной фосфатазы встречается при миеломной болезни, рахите, инфекционном мононуклеозе, поражениях костей, заболеваниях печени, снижение – признак недостатка витаминов, магния, цинка, анемии. При мониторинге беременности так же проводится анализ на щелочную фосфатазу. Снижение её активности происходит в случае недостаточного развития плаценты.

1274,746,860,805,1003,981

Жданова Анна Михайловна 25.11.2020 14:32
medi-center.ru

Хочу выразить огромную благодарность врачу терапевту Дерешовскому Александру Сергеевичу. На 28 неделе беременности не обошла стороной и нас эта зараза под названием COVID-19. В день вызова врача пришёл Александр Сергеевич, посмотрел, послушал, взял мазки на ковид, назначил грамотное лечение. И самое главное всегда со мной был на связи, и утром , и днём, и вечером. Зараза отступила. Спасибо Вам, Александр Сергеевич, за Ваш труд в столь не простое для всех время. Здоровья Вам и Вашим близким!????

Носовец Влада Витальевна 16.09.2020 09:42
medi-center.ru

Хотела бы порекомендовать и выразить благодарность Врачу хирургу Джораеву Агамурату ( охтинская аллея 18) за его профессионализм, чуткий подход к пациентам, всегда боялась хирургов, но после лечения у этого врача все перевернулось. Агамурат, если вы это читаете спасибо Вам большое.

Александр Гараган 20.08.2020 09:59
medi-center.ru

В июле 2020 сломал руку, за помощью обратился в травматологию в «Медицентр» на Охтинской аллеи д18. Полтора месяца наблюдался в данной травматологии. Хочу выразить огромную благодарность врачам травматологам работающим в травме, за квалифицированное и своевременное лечение. Остался очень доволен! Центр современный, очень квалифицированный и приветливый персонал, современное оборудование, очень хорошее организация лечения, прикреплён по ОМС. Спасибо!

Была 21.06.20 у Гареевой Регины Гумеровны.Хочу поблагодарить ее за проффесионализм,хорошее отношение к пациентам и за здравое рассуждение!Она все подробно объяснила,не пугала и не делала поспешных выводов,как некоторые,а ,наоборот,подбадривала.На вид добрая и спокойная.Всем советую????????

Добрый день. Хочу поблагодарить Старкова Сергея Викторовича. Он диагностировал редкое и очень серьезное аутоиммунное заболевание, которое впоследствии подтвердили ревматологи. Его правильный диагноз в прямом смысле спас мне жизнь. Спасибо.

Здравствуйте! Была в Медицентре на Охтинской аллее 16, в Мурино, прикрепилась по ОМС, потрясающе приятная девушка терапевт Валерия Дмитриевна, прописала лечение, быстро поставила меня на ноги, выписали больничный, все как надо очень быстро без всяких очередей, очень удобно и рядом с домом! Очень вежливый персонал, все очень понравилось! Спасибо!

Какие ферменты расщепляют жиры в организме

Пища, которая попадает в организм, перерабатывается химическим способом. В тонком кишечнике сосредоточены ферменты, с помощью которых происходит процесс переваривания пищи, и жиров в том числе. Какие ферменты участвуют в процессе переработки жиров?

Что такое ферменты?

Ферменты представляют собой сложные молекулы белка. Они нужны для ускорения реакций. Содержатся во всех клетках живых организмов, но в разном количестве. Их можно получать из растительной и животной пищи.

На некоторых упаковках с пищеварительными ферментами можно встретить название «энзимы». Оно обозначает то же, что и ферменты.

Они расщепляют сложные молекулы веществ на более простые. Мелкие частицы организму усвоить легче. В этом и состоит процесс переваривания.

Их работа начинается уже тогда, когда человек взял кусочек еды в рот. Первичные ферменты содержатся в слюне. Их много в ротовой полости, желудке и кишечнике.

Какие бывают пищеварительные ферменты?

Организм вырабатывает много вспомогательных веществ (ферментов), каждое из которых выполняет свою функцию:

• альфа-галактозидаза помогает переработать бобовые культуры и крестоцветные растения;
• амилаза отвечает за расщепление углеводов;
• целлюлаза частично растворяет волокна клетчатки;
• глюкоамилаза требуется для переработки углеводов, представляющих из себя сложные цепи;
• инвертаза расщепляет сахар до более мелких составляющих;
• липаза отвечает за растворение жиров;
• протеаза требуется для разделения на составные углеводов;
• бета-глюканаза переваривает блюда из зерновых культур;
• пектиназа расщепляет овощи, ягоды, фрукты;

Кому требуется дополнительно употреблять ферменты?

Энзимы можно получать из лекарственных препаратов. Это требуется в следующих случаях:

1. Скудное, недостаточное питание.
2. Человек питается обработанной пищей.
3. Наличие синдрома раздраженного кишечника.
4. Наличие синдрома «дырявого» кишечника.
5. Регулярная изжога, газообразование.
6. Нарушения стула.
7. Хронически сниженная кислотность желудка.
8. Постоянное снижение иммунитета, частая заболеваемость.
9. Желание сбросить лишние килограммы и больше не возвращаться в прежнюю форму.
10. Наличие заболеваний поджелудочной железы.

Как происходит переваривание жиров?

Переваривание жирной пищи происходит в несколько этапов:

1. Физическое разделение жиров на более мелкие частицы. Это требуется потому, что многие водорастворимые ферменты действуют только на поверхности капли.
2. Перемешивание жиров с другими продуктами желудочного содержимого.
3. Основной этап расщепления жиров происходит в двенадцатиперстной кишке под влиянием желчи.

Где взять ферменты, помогающие перевариванию жиров?

Энзимы можно купить в аптеках в виде лекарственного препарата. Сторонникам натурального лечения следует употреблять в пищу следующие продукты:

1. Экзотические фрукты: ананас, манго, папайя, киви, грейпфрут.
2. Ягоды брусники.
3. Ростки семян, пророщенные зерна.
4. Бобовые культуры, особенно – чечевица.
5. Перловая каша.
6. Квашеная капуста.
7. Натуральный йогурт без добавок, кефир.



Фрукты, овощи и ягоды важно употреблять сырыми. При термической обработке они лишаются ферментов.

Заключение

За переработку жиров в организме отвечает фермент липаза. Дополнительные ферменты можно получать из медицинских препаратов или продуктов питания.

Заболевание поджелудочной железы

Поджелудочная железа (ПЖ) является секреторным органом, который выделяет панкреатический секрет, содержащий ферменты, в двенадцатиперстную кишку (ДПК)^1,2. Данное свойство поджелудочной железы называется экзокринной функцией поджелудочной железы. ферменты, содержащиеся в секрете, смешиваясь с пищей, обеспечивают нормальное пищеварение и усвоение всех компонентов пищи – белков, жиров и углеводов¹.

Экзокринная недостаточность поджелудочной железы (ЭНПЖ) – это состояние, характеризующееся дефицитом экзокринных панкреатических ферментов или отсутствием условий для их работы, что приводит к неправильному перевариванию пищи или нарушению пищеварения¹.

Нарушение экзокринной функции поджелудочной железы (или экзокринная недостаточность поджелудочной железы) существенным образом сказывается на процессах пищеварения и, как следствие, на многих функциях организма. Это связано с тем, что панкреатические ферменты играют важную роль в переваривании всех основных компонентов пищи: белков, жиров и углеводов, так необходимых для нормального функционирования организма ^2,3.

Основные клинические признаки ЭНПЖ: вздутие живота (метеоризм), чувство тяжести и несварения в эпигастрии после еды,  частый неоформленный стул (диарея), тошнота, рвота, абдоминальная боль, снижение веса, задержка роста у детей, сахарный диабет, остеопороз⁴.

При этом стеаторея и потеря массы тела являются поздними симптомами заболевания⁴.

Снижение пищеварительной функции поджелудочной железы (экзокринная недостаточность) может наблюдаться при многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта⁴. Некоторые из таких заболеваний возникают при рождении, например, муковисцидоз, в то время как другие могут возникнуть позже, в течение жизни, например, хронический панкреатит⁴.

Достаточно часто может развиваться вторичная недостаточность поджелудочной железы, при которой сама поджелудочная железа не повреждена и она способна производить достаточное количество ферментов, однако, в силу тех или иных причин, ферменты не могут в полной мере оказывать свое действие. Это может наблюдаться при желчекаменной болезни, после холецистэктомии, при холестатических болезнях печени, при гипоацидных состояниях, после резекций желудка. Кроме того, при снижении желудочной кислотности часто возникает избыточный бактериальный рост в 12-перстной и тощей кишке, что изменяет рН в просвете кишки и нарушает процессы всасывания⁴.

Если у Вас была диагностирована ЭНПЖ, то Вам следует обсудить с Вашим врачом или диетологом такую диету, чтобы удовлетворялись все потребности в поступлении питательных веществ.

– Заместительная терапия препаратами панкреатических ферментов.

Ваш врач может назначить Вам лечение, которое называется заместительной терапией препаратами панкреатических ферментов или ЗТППФ. ЗТППФ является основным видом лечения ЭНПЖ – она обеспечивает восполнение дефицита пищеварительных ферментов ⁵. При приеме с пищей ЗТППФ помогает расщеплять питательные вещества, поступающие

с пищей, и устранять симптомы ЭНПЖ⁵.

 

Краткая информация о протеолитических ферментах – Блог

Средства, состав которых входят протеолитические ферменты (или протеазы) — это несомненно одни из самых универсальных пищевых добавок, обладающими значительным количеством полезных для здоровья свойств. Клинические исследования показали, что они обладают целым рядом полезных свойств и помогают людям бороться с различными проблемами со здоровьем, в том числе с:

• Астмой
  
• Атеросклерозом
• Аутоиммунными заболеваниями
• Бронхитом
• Раком
• ХОБЛ
• Поддерживать пищеварение
• Кистозно-фиброзной мастопатией
• Пищевыми аллергиями
• Гепатитом C
• Герпес зостер (опоясывающим лишаем)
• Спортивными травмами
• Дисфункцией желчного пузыря
• Множественным склерозом
• Остеоартритом
• Ревматоидным артритом
• Синуситом

Несмотря на то, что полезное действие протеолитических ферментов при этих заболеваниях научно подтверждена, их применение до сих сильно ограничено.

Что такое протеолитические ферменты?

Протеолитические ферменты расщепляют белки, добавляя к ним воду или гидролизуя связи между определенными аминокислотами, из которых состоят белки. Разные виды протеолитических ферментов могут отличаться своими способностями разрушать различные связи аминокислот. Каждый вид протеазы воздействует лишь на определенную химическую связь, удерживающую аминокислоту. В число протеолитических ферментов входят грибные протеазы; бактериальные протеазы, такие как серрапептаза и наттокиназа; растительные протеазы, такие как бромелайн и папаин; и протеазы, получаемые из свиного желудка (пепсин) и свиной поджелудочной железы (трипсин и химотрипсин).

При приеме протеолитических ферментов на пустой желудок они всасываются без расщепления, особенно если принимать их в форме капсул, устойчивых к желудочному соку. Если принимать их во время еды, протеолитические ферменты сначала участвуют в переваривании протеинов пищи. После всасывания протеолитических ферментов особые факторы в крови и других жидкостях организма блокируют эти ферменты, чтобы они не переваривали протеины тела.

Протеолитические ферменты обладают противовоспалительным действием

Возможно самое распространенное применение протеолитических ферментов — это использование их в качестве натурального противовоспалительного средства. Это применение однозначно хорошо описано в медицинской литературе с привлечением большого количества двойных слепых исследований, подтверждающих их эффективность при облегчении боли и воспаления, вызванных спортивными травмами, растяжениями, а также при послеоперационных болях и воспалении и при боли и воспаления при остеоартрите. При этом эффективность продукции с протеазой в этих областях привела к тому, что я называю бессознательным ограничением их клинического использования. Эти средства — не просто натуральная альтернатива таким препаратам как ибупрофен и аспирин, они оказывают гораздо более широкое и клиническое значимое воздействие на организм.

Например, положительный эффект протеолитических ферментов при некоторых видах воспаления возможно связан с тем, что они помогают организму расщеплять сложные комплексы, образованные из антител, вырабатываемых белыми клетками крови, и соединений, с которыми они связываются (антигены). Состояния, связанные с высоким уровнем этих иммунных комплексов в крови, часто описывают как «аутоимунные заболевания», в число которых входят ревматоидный артрит, волчанка, склеродермия и рассеянный склероз. Повышенный уровень иммунных комплексов в крови также наблюдается при язвенном колите, болезни Крона и ВИЧ.

Протеолитические ферменты помогают поддерживать чистоту дыхательных путей

Протеолитические ферменты могут расщеплять слизь, забивающую дыхательные пути. Это происходит благодаря воздействию на протеины слизи, в результате чего уменьшается ее вязкость (липкость и гелеобразная консистенция). Поэтому протеолитические ферменты невероятно полезны для поддержания чистоты дыхательных путей, особенно при синусите, бронхите, астме и хронической обструктивной болезни легких (ХОБЛ). Считается, что для этой цели особенно эффективна серрапептаза.

Протеолитические ферменты при других проблемах со здоровьем

Список состояний, при которых полезен прием добавок с протеолитическими ферментами все время растет.  Например, одно из потенциальных применений — лечение вирусных заболеваний, включая гепатит C и простой герпес. В ходе исследования лечения герпес зостер (опоясывающего лишая) препарат с протеолитическим ферментом при пероральном приеме был более эффективен, чем стандартное лекарственное средство (ацикловир). В ходе исследования пациентов с гепатитом C протеолитические ферменты несколько эффективнее улучшали лабораторные показатели и облегчали симптомы, чем альфа-интерферон. Протеолитические ферменты также довольно эффективны при остром и хроническом синусите и бронхите, а также при хронической обструктивной болезни легких и астме.

Дозировка

Хотя существуют продукты, содержащие отдельные ферменты, такие как наттокиназа и серрапептаза, чаще всего в состав продуктов с протеолитическими ферментами для обеспечения универсальности и широкого спектра полезных свойств входит несколько видов ферментов. Главная задача — обеспечить достаточную эффективность этих ферментов. Эффективность или действенность этих ферментов зависит не только от их веса, но и от их лабораторно определенной активности. Для каждого вида протеазы существуют свои единицы измерения, установленные Кодексом о пищевых химических продуктах (Food and Chemical Codex). Этот документ используется Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) для определения стандартного метода измерения действенности ферментов. Например, действенность бромелайна измеряется в расщепляемых единицах желатина (GDU) и определяется путем лабораторного исследования воздействия бромелайна на желатин.

Ниже указаны рекомендуемые дозировки для каждого вида протеаз, которые служат ориентиром для расчета действенности продуктов с протеолитическими ферментами. При использовании сложной смеси следует ожидать низкий уровень каждого из типов протеаз. Если протеолитические ферменты применяются по любым показаниями кроме улучшения пищеварения, их следует принимать на пустой желудок между приемами пищи.

Безопасность

Протеолитические ферменты обычно хорошо переносятся и не ассоциируются с какими-либо значительными побочными эффектами. Даже у людей с предположительно нормальной функцией щитовидной железы прием протеолитических ферментов не вызывал никаких нежелательных эффектов и не снижал выработку собственных ферментов поджелудочной железы.

Несмотря на то, что никаких значительных побочных эффектов при приеме любых протеолитических ферментов не наблюдалось, они могут вызывать небольшие аллергические реакции (как и большинство пищевых продуктов).

Протеолитические ферменты не рекомендуется принимать менее, чем за два дня до или после хирургических операций, так как они могут увеличивать риск кровотечения.

---

Автор статьи – главный научный консультант iHerb доктор Майкл Мюррей. Вот уже более трех десятилетий доктор Мюррей является авторитетным экспертом и автором публикаций в области питания, пищевых добавок и натуральных продуктов. Он написал более 30 книг, включая бестселлер Encyclopedia of Natural Medicine («Энциклопедия натуральной медицины»), который выдержал уже пять изданий и используется более 100 000 специалистов в области медицины по всему миру. Более подробно о докторе Мюррее – на DoctorMurray.com или на его странице на iHerb.

 

Продукция, представленная в статье

Поделиться этой статьей

Определение активности ингибиторов протеолитических ферментов в пищевых продуктах Текст научной статьи по специальности «Промышленные биотехнологии»

IMPACT OF GROWING TEMPERATURES ON TRITICALE SEED PERFORMANCE AND QUALITY

L.V. CHUMIKLNA, L.I. ARABOVA, A.F. TOPUNOV

Bach Institute of Biochemistry Russian Academy of Sciences,

33, Leninskiipr., Moscow, 119071; fax: (495) 954-27-32, e-mail: [email protected]

Looks at the key issues concerning the impact of growing temperatures on triticale seed performance and sowing and yielding qualities. A special emphasis is laid on the impact of soil and climate conditions on the quality and quantity of triticale seed protein. In view of the fact that triticale seed is a potentially productive raw material for making bread, confectionery and pasta, the review gives a detailed analysis of protein content in the triticale seed as well as its amino acid composition.

Key words: triticale, rye, wheat, seed quality, seed performance, temperature, food value, protein, amino acids.

641.51:614.3

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

М.В. СОЛОМИНЦЕВ, М.П. могильный

Пятигорский государственный технологический университет,

357500, г. Пятигорск, ул. 40лет Октября, 56; факс: (879) 397-39-27, электронная почта: [email protected]

Проанализированы различные методики определения активности ингибиторов протеолитических ферментов с точки зрения их продолжительности, затратности, точности полученных результатов.

Ключевые слова: ингибиторы протеолитических ферментов, активность протеазы, безопасность продуктов.

Ингибиторы протеаз содержатся в различном растительном сырье, количество которого зависит от содержания белковых веществ.

Ингибиторы протеаз являются протекторным фактором растений от неблагоприятных экологических факторов, включая воздействие насекомых, вирусов, бактерий и т. п. Они содержатся в семенах зерновых, бобовых, масличных и других культур: в кукурузе, арахисе, картофеле и др. В бобах сои содержатся пять и более ингибиторов трипсина в количестве 5-10% общего содержания белка [1].

Проблема ингибиторов трипсина для организма человека неоднозначна. Ингибирующие трипсин вещества лимитируют усвоение белков, подавляя активность пищеварительных ферментов. Однако активность ингибиторов трипсина сои, картофеля, яиц и других продуктов по отношению к трипсину человека весьма низка и ниже, чем для трипсина крупного рогатого скота и других животных. К тому же ингибиторы трипсина могут быть сравнительно легко денатурированы и удалены. Ингибиторы трипсина отличаются повышенным содержанием серосодержащих аминокислот (цистин, метионин) и ответственны за защиту растений от экзогенных протеаз грибов, бактерий и насекомых. Экспериментально доказана связь между повышением устойчивости различных сортов сои к бактериальным и вирусным болезням и ростом содержания ингибиторов трипсина в бобах [1]. С точки зрения увеличения биологической ценности и выхода пищевого белка большой интерес представляет селекция сои на повышенное содержание ингибитора трипсина [1,2].

Кроме отрицательного влияния на человека, ингибиторы протеаз, в частности ингибиторы трипсина, оказывают положительное влияние при различных состояни-

ях организма: они благотворно влияют на состояние здоровья в постоперационном периоде при склеропла-стике у детей [3], выполняя функции противовоспалительного, антибактериального и противовирусного препарата. Поэтому содержание определенного, строго регламентированного количества таких веществ для организма необходимо. Предельно допустимое количество ферментов-ингибиторов трипсина в пищевых продуктах согласно [4] – не более 0,5%.

В связи с этим существует необходимость определения количества ингибиторов протеаз в пищевых продуктах, содержащих в своем составе растительное сырье, обладающее трипсинингибирующей активностью.

Существует ряд методик, позволяющих получить количественное значение ингибирующей активности пищевых продуктов в различных выражениях. Можно выделить три основные группы методов: спектрофотометрические и спектрофлюорометрические, колориметрические, манометрические [5].

Спектрофотометрические методы основаны на поглощении света в определенных участках спектра многими соединениями, являющимися активными группами ферментов, субстратами или продуктами реакции. Положение максимума поглощения при определенной длине волны определяется наличием в исследуемом материале определенных групп – аналитических форм. Для измерения спектров используют специальные приборы – спектрофотометры, фотометрические аб-сорбциометры и др.

Этот метод отличается высокой чувствительностью, быстротой определения, малым расходованием реактивов и позволяет следить за течением реакции во времени. Для этого реакционную смесь помещают в кювету, вставленную в термостатируемый кюветодер-

жатель. Через малый промежуток времени после добавления фермента (или субстрата) и быстрого перемешивания измеряют поглощение при длине волны, характерной для используемого субстрата или конечного продукта, образующегося в данной реакции. С помощью спектрофотометрического метода можно измерять непосредственно концентрацию многих ферментов по величине характерных максимумов поглощения прочно связанных коферментов – простетических групп. Необходимо иметь произвольно выбранную единицу фермента, с помощью которой можно было бы количественно выразить чистоту и активность различных фракций. В большинстве случаев выбор единицы зависит от избираемого метода определения. Для спектрофотометрического метода такой единицей может служить количество фермента, которое вызывает определенное изменение в оптической плотности за определенное время при определенных условиях опыта; если определяется продукт реакции, то единицей будет количество фермента, которое вызывает образование определенного количества вещества в минуту, и т. д. Тогда удельную активность фермента, которая является единицей чистоты ферментного препарата, выражают числом единиц в 1 мг вещества (белка) [5].

Хотя метод и является достаточно простым в применении и не требует существенных затрат времени, точность его колеблется в пределах 8-12%. Погрешность вызвана рядом факторов, среди которых погрешность средств измерения, невозможность соблюдения точного времени инкубации смеси.

Для целей определения ферментов могут быть использованы не только измерение поглощения света, но также измерения флюоресценции – спектрофлюоро-метрические методы. Такое определение активности фермента в ряде случаев по чувствительности превосходит спектрофотометрические методы на порядок.

В основе колориметрических (фотометрических) методов лежит измерение при помощи визуального или фотоэлектрического колориметра окрашенного продукта, образующегося при взаимодействии субстрата или продукта действия фермента со специфическими реактивами, которые добавляются в фиксированную опытную пробу, взятую после остановки ферментативной реакции. Эти методы весьма разнообразны. Разработаны количественные методы, основанные на биуретовой реакции, при которой состав белка не должен сказываться на результатах определения, так как эта реакция на пептидные связи, а не на боковые группы в белке. Метод Горнелла, основанный на измерении полосы поглощения в области 550-650 нм, используется для определения значительных количеств (1-10 мг) фермента в пробе. Предлагаются биуретовые микрометоды, основанные на поглощении ультрафиолетовых лучей медно-белковыми комплексами: они позволяют определять 0,1—2,0 мг белка в пробе. Число небелковых веществ, которые могут влиять на определения с помощью биуретовой реакции, незначительно, но следует вносить поправки на те вещества, которые присутствуют в высоких концентрациях (соли аммония, сахароза). Наиболее ценными являются те фотометрические методы, которые позволяют следить во

времени за ходом ферментативной реакции без ее прекращения по изменению окраски хромогенного субстрата или добавленного индикатора. Метод Фолина и Чиокальто, предложенный для определения количества белка, основан на хромогенной природе некоторых боковых групп аминокислот, а также на присутствии в белках пептидных связей. Этот метод обладает высокой чувствительностью (на пробу достаточно 0,01-0,1 мг белка), но многие небелковые вещества мешают определению [5]. Вследствие этого снижается точность метода. В среднем погрешность измерения составляет 15%. Это можно объяснить тем, что наличие веществ неферментной природы, которые невозможно полностью извлечь из реакционной среды, пре -пятствует определению ферментной активности.

В настоящее время для определения количества ферментов и их ингибиторов широко пользуются измерениями интенсивности поглощения света при 280 нм, которое обусловлено присутствием в белке ароматических аминокислот. Количество этих аминокислот в разных белках различно и интенсивность неодинакова. В кювете толщиной 1 см у раствора, содержащего 1 мг усредненного количества ферментных препаратов в 1 мл, оптическая плотность равна 1 при длине волны 280 нм. Нуклеиновые кислоты поглощаются при 280 нм, но можно сделать поправку на их присутствие, проводя измерения при нескольких длинах волн (260 нм, 280 нм). Очень важна быстрота измерения активности ферментов. То же относится и к измерению количества сухого остатка или количества белка, расщепленного пищеварительными ферментами. Тем самым предпочитают быстрый метод определения белка путем измерения величины поглощения при 280 нм. Быстрота проведения измерения интенсивности поглощения света важна ввиду того, что удельное поглощение выделяемого белка иногда значительно отличается от средней величины поглощения смеси белков, присутствовавших в исходном материале, тем самым искажая получаемые результаты.

Манометрические методы используются при определении активности фермента в тех случаях, когда в исследуемых реакциях один из компонентов находится в газообразном состоянии. К таким реакциям относятся главным образом те, которые связаны с процессами окисления и декарбоксилирования, сопровождающимися поглощением или выделением кислорода и углекислоты, а также реакции, в которых выделение или связывание газа происходит в результате взаимодействия продуктов ферментативного превращения с добавленным в систему реактивом. Наблюдение за ходом реакции во времени проводится в специальных приборах – манометрических аппаратах Варбурга [5].

Определение активности ингибиторов протеолитических ферментов можно выполнять, используя методы хроматографии и электрофореза на бумаге. Эти методы высокочувствительны и специфичны, что делает их во многих случаях незаменимыми; они позволяют значительно сократить расход фермента на измерение активности, но не всегда применимы ввиду продолжительности разделения веществ в процессе хроматогра-

фии или электрофореза. Выполнение анализа занимает в среднем 1,5-2 ч.

Наиболее широко и часто применяемым методом определения активности трипсина и его ингибиторов в растительном сырье является модификация казеиноли-тического метода М.Л. Какейда определения трипси-нингибирующей активности И.И. Бенкена, апробированная на различных зерновых бобовых культурах -сое, кукурузе, горохе и др.

Метод основан на спектрофотометрическом измерении при 280 нм величины оптической плотности продуктов распада белкового субстрата (казеина) под действием фермента (трипсина, химотрипсина). Добавление ингибиторов, которые связывают трипсин или химотрипсин в неактивные комплексы, сопровождается уменьшением экстинкции [6].

Определяя активность ингибиторов трипсина по данной методике необходимо учитывать, что добавление возрастающих количеств экстракта (ингибитора) сопровождается пропорциональным уменьшением активности трипсина (химотрипсина) лишь до определенного предела. Поэтому прежде чем приступить к серийным определениям активности ингибиторов трипсина (химотрипсина) в семенах какой-либо культуры, необходимо построить график зависимости активности ингибиторов от количества экстракта (ингибитора) и выявить линейную область с тем, чтобы в этих пределах ингибирования проводить определения, для чего следует подбирать соответствующие разбавления и объемы экстрактов для инкубирования. До этого устанавливают, при каких концентрациях используемого препарата трипсина (химотрипсина) наблюдается линейная зависимость расщепления казеина со скоростью.

К числу современных высокотехнологичных методов определения активности протеолитических ферментов относятся методы типа электрофоретического анализа, хроматографических методов, испытания фермент-подобными пластинами иммуносорбента, которые используются, чтобы обнаружить ингибиторы протеазы. Электрофоретически отделенные ингибиторы протеаз были обнаружены введением геля в раствор протеазы и затем в хромогенные субстраты [7], включая желатин, казеин [8], или фибриноген [9] в акрила-миде или гелях агарозы, и выводя гель в раствор протеазы после электрофореза [10, 11]. Несколько других методов также доступны для обнаружения ингибиторов с помощью электрофореза, что позволяет отделить изоформы протеиназ, которые могут также использоваться для количественного анализа полученного геля [12, 13]. Главное неудобство этих методов то, что протеиназы могут ухудшить субстрат в течение электрофоретического пробега в нативном и в денатурированном гелях (SDS-Page) [14]. Кроме того, эти методы являются длительными и трудоемкими и требуют окрашивания и обесцвечивания геля.

Желатин, денатурированная форма коллагена, является тем субстратом, который имеет обыкновение обнаруживать протеолитическую активность ферментов [15]. Обосновано использование желатинового покрытия рентгеновских пленок как субстрата, позво-

ляющего обнаружить совокупную протеолитическую деятельность в испытании точечного пятна [16].

Широкое применение в практике западных ученых находят рентгеновские пленки для определения различных протеолитических ферментов, включая протеиназы серина, эталлопротеиназ, кислотные протеиназы [16]. Использование рентгеновских пленок для обнаружения электрофоретически выделенных протеиназ на желатине и SDS-Page предложены в [17]. Подобная методика представляет практические аспекты гель-рентгенной пленочной контактной техники.

Рассмотренные методики определения активности ферментов и их ингибиторов позволяют получить достоверные и воспроизводимые результаты. Недостатком этих методов является то, что для их проведения требуется длительное время подготовки к анализу, недоступность оборудования, реактивов, трудоемкость осуществления исследования, невозможность прервать его проведение.

По усредненным подсчетам, в различных методиках определения активности ингибиторов протеаз общее время проведения анализа занимает 2,5-3 ч. Современные методы дают возможность сократить его в 1,5-2 раза (гель-рентгенная пленочная методика). Это свидетельствует о необходимости совершенствования методов анализа активности ингибиторов ферментов, создания методики, которая позволит при минимальных затратах времени и ресурсов определить активность тех или иных ферментов и веществ их ингибирующих с высокой степенью точности для получения заключения о безопасности пищевых продуктов. Такая методика позволит также анализировать результаты после окончания эксперимента, исключая возникновение погрешностей в конечном результате.

ЛИТЕРАТУРА

1. Гаврилюк И.П., Зайцева Л.Н., Телеуца А.С., Чернюк А.П. Иммунохимический анализ в оценке качества белка сои // Тр. ВИР по прикладной ботанике, генетике и селекции. – 1981. -70.-№ 2.-С. 89-101.

2. Конарев В.Г. Ресурсы растительного белка и проблемы его качества // Там же. – С. 3-12.

3. Абу-Афифе Шариф, Бушуева Н.Н., Коломийчук С.Г. Применение ингибитора трипсина при склеропластике у детей и подростков с прогрессирующей близорукостью // Офтальмологич. журн. – 2005. -№ 2. – С. 11-14.

4. Гигиенические требования безопасности и пищевой цен -ности пищевых продуктов. Санитарно-эпидемиологические правила и нормативы. СанПиН 2.3.2.1078-01. – М.: Минздрав России, 2002.164 с.

5. Алексовская В.И. Методы аналитической химии. – М., 1994.

6. Методы биохимического исследования растений /

А.И. Ермаков, В.В. Арасимович, Н.П. Ярош и др.; Под ред. А.И. Ермакова. – 3-е изд., перераб. и доп. – Л.: Агропромиздат. Ленингр. отд-ние, 1987. – 430 с.

7. Uriel J., Berges J. Characterization of natural inhibitors of trypsin and chymotrypsin by electrophoresis on acrylamide-agarose gels //Nature. – 1968. – 218. – P. 560-578.

8. Leber T.M., Balkwill F.R. Zymography: a single-step staining method for quantitation of proteolytic activity on substrate gels // Anal. Biochem. – 1997. – 249. – P. 24-28.

9. Raser K.J., Posner A., Wang K.K.W. Casein zymography: a method to study mu-calpain, m-calpain, and their inhibitory agents // Arch. Biochem. Biophy s. -1995. -319.-P.211-216.

10. Hanspal J.S., Bushell G.R., Ghosh P. Detection of protease inhibitors using substrate-containing sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis // Anal. Biochem. – 1983. -132. – P. 288-293.

11. Activity staining of protein inhibitors of proteases on gelatin-containing polyacrylamide gel electrophoresis / R. Felicioli,

B. Garzelli, L. Vaccari at att. // Anal. Biochem. – 1997. – 244. -P. 176-179.

12. Michuad D., Faye L., Yelle S. Electrophoretic analysis of plant cysteine and serine proteinases using gelatin-containing polyacrylamide gels and class-specific proteinase inhibitors // Electrophoresis.11.

14. Jongsma M.A., Peters J., Stiekema W.J., Bosch D.

Characterization and partial purification of gut proteinases of Spodoptera exigua Hubner (Lepidoptera: Noctuidae) // Insect Biochem. Mol. Biol. -1996.-26.-P. 185-193.

15. Kliener D.E., Stetler-Stevenson W.G. Quantitative

zymography: detection of picogram quantities of gelatinases // Anal. Biochem. – 1994. – 218. – P. 325-329.

16. Cheung A.L., Ying P., Fischetti V.A. A method to detect proteinase activity using unprocessed X-ray films // Anal. Biochem. -1991. – 193. – P. 20-23.

17. Pichare M.M., Kachole M.S. Detection of electrophoretically separated protease inhibitors using X-ray film // J. Biochem. Biophys. Methods. – 1994. – 28. – P. 215-224.

Поступила 09.10.08г.

DETERMINATION OF PROTEINASE INHIBITORS ACTIVITY IN FOOD PRODUCTS

M.V. SOLOMINTSEV, M.P. MOGILNY

Pyatigorsk State Technological University,

56, 40 Let Oktyabrya st., Pyatigorsk, 357500; fax: (879) 397-39-27, e-mail: [email protected]

Various techniques of definition of activity inhibitors proteinase enzymes from the point of view of their duration, economic expenses, accuracy of the received results are analysed.

Keywords: inhibitors proteinase enzymes, proteinase activity, safety of products.

665.333.4

ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ И ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ КУКУРУЗНЫХ МАСЕЛ

Е .А . БУТИНА, А .А . ШАЗЗО, Е .П . КОРНЕНА

Кубанский государственный технологический университет,

350072, г. Краснодар, ул. Московская, 2; тел.: (861) 153-67-60, электронная почта: [email protected]

Обобщены сведения о составе физиологически активных веществ, содержащихся в нативных кукурузных маслах, а также результаты собственных исследований кукурузных масел, полученных при щадящих режимах их извлечения из здоровых зародышей, отделенных «сухим» способом.

Ключевые слова: кукурузные масла, пищевая ценность, физиологическая активность, микронутриенты.

Кукурузное масло получают из зародышей зерновок кукурузы, ботаническая масличность которых составляет от 32 до 37% [1].

Кукурузные зародыши выделяют в качестве вторичного продукта при переработке кукурузного зерна в мукомольно-крупяном, пищеконцентратном и крахма-ло-паточном производствах. Необходимость максимального отделения зародыша обусловлена высокой химической активностью содержащихся в нем соединений, следствием чего является высокая окисляе-мость и гидролизуемость липидного комплекса [1, 2].

Среди физиологически активных веществ в зародышах зерна кукурузы присутствуют полиненасыщен-ные жирные кислоты, токоферолы, фосфолипиды, нуклеин, провитамины А и D, витамин К, тиамин, ниацин, рибофлавин, пантотеоновая и фолиевая кислоты, фитин и ряд других [3-8].

Ресурсы кукурузного масла в РФ невелики [6], хотя оно и является вторичным продуктом при переработке

зерна кукурузы, занимающей по объемам производства 3-е место в мире после пшеницы и риса [9, 10].

Выход и состав кукурузного масла во многом определяется способом извлечения зародыша. Сухой метод отделения зародыша, используемый при производстве кукурузных муки и крупы, обусловливает получение масел, характеризующихся низким содержанием продуктов окисления, свободных жирных кислот и других нежелательных продуктов химических превращений. Такие масла отличаются повышенной стабильностью к окислительной порче, однако их выход сравнительно невелик и составляет 18-20% от массы зародыша [11].

Технология крахмально-паточного производства предусматривает получение зародышей «мокрым» способом – путем их отмывания от крахмалистых веществ зерна. Такой способ обработки обусловливает повышение удельного содержания масла в зародыше до 40-50% за счет снижения содержания водорастворимых белков, углеводов, минеральных и других веществ [2]. Именно мокрый способ производства в на-

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок – это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки, и они помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, образуя длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нитке.Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. В процессе фотосинтеза они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, такие как жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например, жвачные).g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, включая людей, получают белки в основном от животных и продуктов их переработки, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; amino acid

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени – от 20 до 30 процентов, а в эритроцитах – 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы продуцируются в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишитесь сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни, – белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, – превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин – это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Encyclopædia Britannica, Inc.

5. Белки и ферменты – National 5 Biology

Примечания

В предыдущем разделе мы узнали, как код, содержащийся в базах ДНК, приводит к производству белков.Белки имеют решающее значение для функций клеток, и в этой теме мы обсудим разнообразие белков в клетках и сосредоточимся на одной особенно важной группе: ферменты.

Разновидности белков

В клетках много разных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию. Как мы вернемся позже в этой теме, форма белка имеет решающее значение для его функции. Если вы измените форму белка, вы измените его функцию. Как мы обсуждали в предыдущем разделе, эта форма белка определяется последовательностью аминокислотной цепи, из которой состоит белок.Существует двадцать различных аминокислот, и порядок их расположения определяет форму и, следовательно, функцию белка. Таким образом, следующие две цепочки аминокислот приведут к двум очень разным белкам.

Наши клетки используют эти двадцать аминокислот для производства множества различных белков. Их можно сгруппировать в несколько различных типов в зависимости от их функции. Некоторые из них приведены в следующей таблице:

Тип белка	Функция
Структурная, e.грамм. Коллаген	Обеспечивает структурную поддержку клеток и тканей.
Ферменты, например Амилаза	Катализируйте химические реакции.
Гормоны, например Инсулин	Химические посланники между клетками.
Антитела	Привязать к инородным телам, чтобы предотвратить заражение.

Вы можете исследовать мир белков в трехмерном изображении в этом ролике, и есть много интересных бесплатных приложений, которые позволят вам играть с молекулами белка, такими как Atomdroid для Android или Molecules для iOS.

Ферменты

Жизнь состоит из ряда сложных химических реакций. Позже в этом разделе вы узнаете больше о двух таких сложных химических реакциях: дыхании и фотосинтезе. Для протекания большинства химических реакций, протекающих в живых существах, им нужен катализатор. Катализаторы – это молекулы, которые влияют на скорость химической реакции, обычно на , ускоряя их на , без изменения в процессе. Ферменты являются катализаторами жизни и состоят из белков.Вот почему эта группа белков была выбрана для более глубокого изучения этой темы. ДНК контролирует все химические реакции, происходящие в клетке, посредством которых и когда производятся ферменты.

Вы, наверное, уже устали слышать это, но форма ферментов (как и всех белков) имеет решающее значение для их функции. Ключевым компонентом формы фермента является его активный сайт . Большинство ферментов могут катализировать лишь очень небольшое количество реакций, зачастую только одну, потому что форма активного центра фермента дополняет конкретный субстрат (субстраты) , с которыми он связывается в реакции.

Возьмем, к примеру, фермент амилазу. Он содержится в вашей слюне и катализирует расщепление сложного углеводного крахмала на гораздо более мелкие молекулы мальтозного сахара. амилаза слюны]. Форма активного центра молекулы фермента амилазы зависит от формы крахмала-субстрата.

Следовательно, амилаза может только катализировать эту реакцию.Вот почему клетки должны производить много разных молекул ферментов из кода ДНК для всех различных химических реакций, которые катализируются в клетках. Кстати, обратите внимание на диаграмму, что молекула фермента остается неизменной в результате реакции – помните, что это ключевая особенность катализатора наряду с ускорением реакции.

Поскольку ферменты представляют собой химические молекулы, на них могут влиять условия, в которых они находятся. Помните важность формы для функционирования белков? Что ж, если условия изменятся, это может изменить форму фермента.Если активный центр фермента изменяется в результате изменения условий, тогда фермент не сможет связываться со своим субстратом, что помешает ферменту катализировать реакцию. Именно по этой причине каждый фермент имеет свои собственные оптимальные условия . Это условия, которые обеспечивают правильную форму фермента, позволяющую ему эффективно катализировать свою реакцию.

Два конкретных условия, которые могут повлиять на скорость реакции, катализируемой ферментами, – это температура и pH.Если бы вам пришлось провести серию экспериментов с ферментом амилазой, в которых вы измерили скорость разложения крахмала при различных температурах и pH, вы бы получили набор графиков, которые выглядели бы примерно так:

Хотя эти графики выглядят очень похожими, пояснения к графикам немного отличаются. Первое, на что следует обратить внимание, это то, что из этих графиков вы можете вывести оптимальные условия для амилазы в вашей слюне. Оптимальная температура ( B ) чуть ниже 40 ° C (температура вашего тела 37 ° C), а оптимальный pH ( E ) составляет примерно 7 (такой же, как у вашей слюны).

Но как мы объясним другие части графика? Что ж …

А . В области А на графике температуры скорость реакции увеличивается с повышением температуры. Это не столько связано с формой фермента, сколько с нормальным влиянием температуры на химические реакции … скорость увеличивается, потому что молекулы имеют все больше и больше энергии, заставляя их чаще сталкиваться.

С . Однако, поскольку ферменты состоят из белка, существует предел того, насколько сильно вы можете нагреть реакцию, катализируемую ферментами.После достижения оптимума некоторые молекулы фермента начинают менять форму, поскольку высокие энергии разрывают связи, удерживающие молекулы вместе. При очень высоких температурах все активные центры ферментов потеряли свою форму, и создается впечатление, что молекулы фермента отсутствуют, поэтому скорость реакции очень низкая. Как только молекула фермента потеряла свою форму из-за высокой температуры, она не может вернуться к своей функциональной форме. Это когда мы описываем фермент как денатурированный . Почему же тогда вы думаете, что биологические стиральные порошки работают только при низких температурах?

Д . & F . Связи, удерживающие форму белка, весьма чувствительны к изменениям pH. При оптимальном pH ( E ) связи создают правильную форму активного центра, позволяющую ферментам катализировать реакцию. Однако по мере того, как pH дальше от этого оптимума, все меньше и меньше молекул фермента имеют правильную форму активного центра, что снижает скорость реакции.Для многих ферментов изменение формы из-за изменения pH обратимо.

На диаграмме ниже показано, почему молекула денатурированного фермента не может катализировать реакцию … форма активного центра изменилась, что означает, что он больше не может связываться с субстратом.

На YouTube есть множество анимаций активности ферментов, многие из которых сделаны студентами. Почему бы не попробовать создать свой собственный?

ферментов – понимание ингредиентов для канадского пекаря

Ферменты не являются ингредиентами как таковые, но они присутствуют в других ингредиентах, главными из которых являются мука и дрожжи.Понимание того, как работают ферменты, очень помогает понять процесс ферментации.

Ферменты уникальны, как отпечатки пальцев. Их можно определить как мельчайшие вещества, производимые живыми организмами, которые вызывают или ускоряют определенные химические изменения. Например, ферменты в пищеварительном тракте человека расщепляют пищу.

Действие ферментов специфично, и каждый класс ферментов имеет только одно конкретное химическое превращение , которое оно вызывает. Например, один вид ферментов превращает сахар в углекислый газ и спирт, и это единственная прямая функция, которую он может выполнять.

Ключ к распознаванию ферментов – это окончание их названий, которое обычно составляет или , как мальтаза . Сахар, на котором действует мальтаза, оканчивается на ose , как и на maltose . Есть несколько исключений; например, папаин, присутствующий в папайе и используемый в качестве смягчителя, также является ферментом.

Иногда термины сбивают с толку. Например, два фермента, амилаза и диастаза, работают таким же образом, что их можно рассматривать как одно и то же при выпечке.Оба эти фермента действуют на крахмал. Иногда в книгах упоминается амилолитическая активность для обозначения работы, выполняемой амилазой, а иногда они ссылаются на диастатической активности для обозначения работы, выполняемой диастазой. Для удобства в этой книге мы как можно чаще используем термин диастатический .

Ферменты, содержащиеся в муке, – это диастаза / амилаза и протеаза.

Диастаза / амилаза

При правильных условиях диастаза расщепляет крахмал, разжижает его и превращает в солодовый сахар.Это обеспечивает пищу для дрожжей и сахаров, которые помогают подрумянить буханку позже при выпечке. Это очень важная функция при приготовлении постного теста, в которое добавлено мало или совсем не добавлено сахара. Диастаза или амилаза разрушается при 77 ° C (170 ° F) во время выпечки, после чего тесто перестает расширяться.

На мукомольной фабрике одной из лабораторных задач является определение правильного баланса ферментов в зерне. Слишком мало или слишком много может повлиять на обработку и брожение теста. Одна проблема, когда присутствует слишком много ферментов, очевидна в ржаной муке, где целостность крахмала особенно важна.

Количество диастазы в зерне меняется из года в год в зависимости от условий уборки урожая. В сезон влажного сбора урожая зерно может начать прорастать, что является сигналом для активации ферментов. Говорят, что крахмал из такого зерна поврежден, что не совсем плохо, так как определенное количество поврежденного крахмала желательно для обеспечения дрожжевой пищи. При необходимости мельник регулирует этот уровень, добавляя амилазу и смешивая муку.

Протеаза

Протеаза содержится в муке, а также в солоде и дрожжах.Протеаза превращает часть белка, который не может быть растворен в воде, в другую форму, которая растворяется в воде. В этом состоянии белок может использоваться дрожжами в пищу. Белок делает глютен более эластичным, смягчая его, и производит аминокислоты (см. Рисунок 8).

Рисунок 8. Протеолитический распад.

Протеаза начинает действовать сразу после замеса теста. Он способствует приданию испеченному хлебу хорошего вкуса и усвояемости.

Двумя основными ферментами, присутствующими в дрожжах, являются мальтаза и инвертаза.Кроме того, в дрожжах есть несколько других второстепенных ферментов, каждый из которых тем или иным образом вносит свой вклад в общие изменения, вызванные активностью дрожжей в тесте. Некоторые из этих изменений способствуют приданию вкуса и усвояемости готовому хлебу.

Мальтаза

Мальтаза превращает солодовый сахар (также известный как мальтоза) в простой сахар.

Инвертаза

Инвертаза превращает тростниковый сахар в простой сахар. Этот фермент может работать только в том случае, если в тесто был добавлен гранулированный тростниковый сахар.Например, он не расщепляет мальтозу.

Zymase

Zymase работает на простом сахаре, который был произведен под действием инвертазы и мальтазы. Зимаза превращает простой сахар в спирт и углекислый газ, что заставляет тесто подниматься и расширяться (см. Рисунок 9).

Рисунок 9. Диастатическая активность.

Таким образом, ферменты работают в ферментированном тесте, снижая содержание крахмала и производство сахара. Это позволяет дрожжам расти и вырабатывать углекислый газ, который оставляет хлеб на закваске.Каждый фермент выполняет свою работу. Уровень ферментов проверяется в лаборатории мельницы, и мука, поступающая в пекарню, обычно идеально сбалансирована с правильным уровнем для надежного брожения.

Часто задаваемые вопросы по ферментам – Наука о ферментах

Добро пожаловать на страницу часто задаваемых вопросов о Enzymedica. Здесь вы найдете обширную информацию о ферментах, их назначении и использовании.

Что такое ферменты?

Ферменты – это биологически активные белки, обнаруженные во всех живых клетках.Метаболические ферменты катализируют и регулируют все биохимические реакции, происходящие в организме человека, что делает их необходимыми для функционирования клеток и общего состояния здоровья. Пищеварительные ферменты превращают пищу, которую мы едим, в энергию, которая может использоваться организмом для различных биологических процессов. Наш организм естественным образом вырабатывает пищеварительные и метаболические ферменты по мере необходимости.

Ферменты – это белковые химические вещества, которые несут в себе жизненно важный энергетический фактор, необходимый для каждого химического воздействия и реакции, происходящей в нашем организме.В клетке человека содержится около 1300 различных ферментов. Эти ферменты могут объединяться с коферментами с образованием почти 100 000 различных химических веществ, которые позволяют нам видеть, слышать, чувствовать, двигаться, переваривать пищу и думать. Каждый орган, каждая ткань и все 100 триллионов клеток нашего тела зависят от реакций метаболических ферментов и их энергетического фактора. Питание невозможно объяснить без описания роли ферментов.

Как ферменты используются в организме?

Метаболические ферменты

являются важным компонентом для оптимальной клеточной функции и здоровья.Эти описания небезосновательны. Они ускоряют химические реакции внутри клеток для детоксикации и производства энергии. Они позволяют нам видеть, слышать, чувствовать, двигаться и думать. Каждый орган, каждая ткань и все 100 триллионов клеток нашего тела зависят от реакции метаболических ферментов и их энергетического фактора. Без этих метаболических ферментов клеточная жизнь перестала бы существовать.

Пищеварительные ферменты выделяются пищеварительным трактом для расщепления пищи на питательные вещества и отходы.Большая часть пищеварительных ферментов вырабатывается поджелудочной железой. Печень, желчный пузырь, тонкий кишечник, желудок и толстая кишка также играют решающую роль в производстве этих ферментов. Пищеварительные ферменты позволяют питательным веществам, содержащимся в продуктах, которые мы потребляем, всасываться в кровоток, а отходы – выбрасываться. Некоторые пищеварительные ферменты человека включают липазу, протеазу, амилазу, птиалин, пепсин и трипсин.

Пищевые ферменты попадают в организм через сырую пищу, которую мы едим, и через потребление дополнительных ферментных продуктов.Сырые продукты, естественно, содержат ферменты, являющиеся источником пищеварительных ферментов при приеме внутрь. Однако в сырой пище содержится достаточно ферментов, чтобы переварить эту конкретную пищу. Приготовление и обработка пищи разрушает все ее ферменты. Поскольку большая часть продуктов, которые мы едим, каким-то образом приготовлены или обработаны, а сырые продукты, которые мы едим, содержат только ферменты, достаточные для обработки этой конкретной пищи, наши тела должны вырабатывать большинство необходимых нам пищеварительных ферментов, если мы не используем дополнительные ферменты. чтобы помочь пищеварительному процессу.Различные дополнительные ферменты доступны из разных источников. Важно понимать разницу между типами ферментов и убедиться, что вы используете ферментный продукт, наиболее подходящий для ваших конкретных нужд.

Зачем принимать добавки с пищеварительными ферментами?

Почти каждый третий житель США испытывает какие-либо проблемы с пищеварением.1,2 Хотя многие страдают, мало кому приходится. Типичные преимущества ферментных добавок включают уменьшение расстройства пищеварения, повышение энергии и улучшение регулярности.*

Успокаивает расстройство пищеварения: * Когда непереваренные продукты проходят через кишечник, они могут раздражать и потенциально повреждать чувствительную стенку кишечника. Со временем это раздражение может снизить нашу пищеварительную способность и негативно повлиять на процесс всасывания.

Повышение энергии: по словам Юрия Элькаима, автора книги «Питание ради энергии», в большинстве случаев до 80% жизненной энергии нашего тела тратится на пищеварение.3 Помогая расщеплению и усвоению пищи, вы можете высвободить огромное количество энергии. , повышая физическую жизнеспособность и повышая уровень энергии.*

Содействовать регулярности: Содействие правильному пищеварению может способствовать поддержанию здоровой кишечной среды и помочь облегчить периодические запоры и нарушения. *

1. «Распространенные проблемы GI: Том 1.» Американский колледж гастроэнтерологии. Американский колледж гастроэнтерологии, n.d. Интернет. 30 июля 2010 г. .
2. Бюро переписи населения США (2010). Искатели данных: часы населения. Проверено 28 октября 2010 г. www.census.gov,
3. Элькаим Юрий. «Польза голодания для здоровья». Еда для энергетического блога. Юрий Элькаим, 22 октября 2009 г. Web. 2 августа 2010 г. .

Какие типы ферментных добавок доступны?

Вегетарианские ферменты – самый популярный выбор дополнительных ферментов. Они выращиваются в лабораторных условиях и извлекаются из определенных видов грибов и пробиотиков.Ферменты, полученные из аспергилл, называют вегетарианскими или грибковыми. Из всех вариантов наиболее эффективными являются вегетарианские ферменты. Это означает, что они могут расщеплять больше жиров, белков и углеводов, чем любой другой источник.

Вегетарианские ферменты состоят из бромелаина и папаина. Бромелайн – это протеолитический (расщепляющий белок) фермент свертывания молока, получаемый из стебля ананаса. Известно, что концентрат этого фермента способствует здоровой воспалительной реакции, используется в качестве смягчителя мяса и используется для защиты пива от холода.* Подобно пепсину и папаину, оптимальная температура бромелаина выше, чем нормальная температура тела. При виде воспаления всегда больше тепла, чем от любой другой части тела. Бромелайн используется в Repair, Repair Gold и Natto-K.

• Папаин – это фермент, полученный из латекса папайи. Этот фермент становится активным в среде с pH 6,0-8,0 и требует температуры выше нормальной температуры человеческого тела. Как и бромелайн, он также поддерживает естественное восстановление организма после перенапряжения.*

Железы / животные: Химотрипсин, панкреатин, пепсин и трипсин – это ферменты поджелудочной железы, желудка и тонкого кишечника, полученные из желез и органов животных. Эти ферменты требуют щелочного уровня pH 8,0, чтобы стать активными. Продукты Enzymedica на 100% вегетарианские, поэтому ферменты животного происхождения не используются в ферментных препаратах Enzymedica.

Какие типы дополнительных ферментов продаются в магазинах?

Вегетарианские ферменты – самые популярные ферменты, содержащиеся в натуральных пищевых добавках.Четыре наиболее распространенных – это протеаза, липаза, амилаза и целлюлаза. Они составляют около 80% рынка. Их получают из аспергилл и выращивают в лабораторных условиях на таких растениях, как соя и ячмень. Их называют вегетарианскими, микробными и грибковыми. Из всех возможных вариантов вегетарианские ферменты являются наиболее активными или мощными. Это означает, что они содержат самые высокие активные единицы и могут расщеплять больше жиров, белков и углеводов в самом широком диапазоне pH, чем любой другой источник.

Вегетарианские ферменты полезны для развития и поддержания правильной пищеварительной системы и позволяют организму вырабатывать больше метаболических ферментов за счет снижения потребности в производстве пищеварительных ферментов.Их также можно использовать в различных формулах для лечения определенных заболеваний. Другие типы ферментов, упомянутые далее, лучше подходят для конкретных лечебных целей, чем для программ поддержания ферментов.

Ферменты

Aspergillus имеют большой опыт безопасного использования в пищевой промышленности и считаются пищевыми продуктами FDA. Эти ферменты можно принимать во время еды, чтобы помочь в переваривании всех продуктов, или между приемами пищи, чтобы накормить и укрепить организм в целом. Вегетарианские ферменты не утилизируются так, как будто они не нужны организму, они выходят только после того, как больше не остается активности для выполнения их работы.Поскольку они являются естественной для организма пищей и являются наиболее мощными, их часто предпочитают другим видам. Ниже приводится список других типов ферментов, которые обычно продаются в большинстве магазинов здорового питания.

Панкреатин – вещество поджелудочной железы свиньи или быка, содержащее ферменты. Панкреатин содержит протеолитические ферменты (ферменты, расщепляющие белок), амилазу и липазу. Этот фермент был тщательно изучен на предмет его противовоспалительных свойств. Панкреатин успешно используется в Германии для молекулярного укрепления поджелудочной железы.Поскольку это железистое соединение, оно обеспечивает тот же тип поддержки, что и комплекс щитовидной железы, обеспечивающий щитовидную железу человека. Доктор Рой Диттинан рекомендует не принимать ферменты поджелудочной железы во время беременности или при использовании разжижителей крови.

Пепсин – это протеолитический фермент, который обычно получают из желудка свиней и является основным пищеварительным компонентом желудочного сока. Обычно его дают тем, у кого нарушено переваривание белка. Однако пепсин активируется только при температуре выше нормальной температуры тела.

Бромелайн – это группа протеолитических ферментов и ферментов свертывания молока, полученных из стеблей ананаса. Концентрат этого фермента можно использовать в качестве противовоспалительного средства, смягчителя мяса и для защиты пива от холода. Как и пепсин, бромелайн активируется только при температуре выше нормальной температуры тела.

Папаин – протеолитический фермент, полученный из латекса папайи. Этот фермент становится активным в среде с pH 6,0-8,0 и требуемой температуре выше нормальной температуры человеческого тела.По этой причине папаин и бромелайн часто используются для уменьшения воспаления, поскольку температура в очагах воспаления всегда выше, чем в остальном теле.

Химотрипсин – протеолитический фермент, полученный из поджелудочной железы быка и свиней. Чтобы этот фермент стал активным, требуется уровень pH 8,0.

Трипсин – это протеолитический фермент, который образуется в кишечнике и может быть взят из кишечника или поджелудочной железы животного. Трипсин расщепляет аргинин или лизин и работает только в щелочной среде.Сегодня его часто покрывают оболочкой, чтобы достичь pH 8,0 в тонком кишечнике. Он обычно используется для укрепления поджелудочной железы и тонкой кишки.

Какие ферменты мне следует принимать для правильного пищеварения?

Протеаза расщепляет белок, амилаза расщепляет углеводы и крахмал, а липаза расщепляет жиры. Эти три фермента расщепляют большинство обычных пищевых групп. Другие ферменты включают лактазу (расщепляет молочные продукты), мальтазу и сахарзу (расщепляет пищевые сахара) и целлюлазу (расщепляет целлюлозу).

Какие побочные эффекты следует ожидать от приема дополнительных ферментов?

Ферменты обычно обладают положительными эффектами, такими как повышение энергии и облегчение желудочно-кишечных заболеваний. * Сообщается о нескольких отрицательных эффектах. Очень небольшой процент людей сообщили о расстройстве желудка и мягком стуле (более частые и мягкие испражнения), когда впервые начали принимать высокоактивные добавки с пищеварительными ферментами. Как и в случае любого побочного эффекта, прекратите использование и проконсультируйтесь с врачом.

Как быстро я почувствую результаты при использовании ферментных добавок?

Некоторые люди настаивают на том, что действие пищеварительных ферментов ощущается быстрее, чем действие других пищевых продуктов. Типичный опыт позволяет потребителю принять обоснованное решение о продолжении использования определенного продукта в течение всего от нескольких дней до нескольких недель из-за быстроты результатов с ферментами.

Гарантирует ли сырая пища или сок в нашем рационе достаточное количество ферментов для удовлетворения наших потребностей?

Сырая пища содержит достаточно ферментов, чтобы переваривать эту конкретную пищу.В сырой пище нет дополнительных ферментов для переваривания приготовленной или обработанной пищи. Хотя полностью сырая диета может показаться лучшим решением, как правило, это непрактично и в большинстве случаев нецелесообразно с медицинской точки зрения. Из-за риска бактериального заражения многие продукты нельзя есть сырыми, включая мясо, птицу, яйца и бобы. Многие люди считают, что в большом количестве сырой пищи клетчатка трудно переваривается.




Почему важны добавки с ферментами?

Большинство людей предпочитают приготовленную пищу сырой.Созревшие в газе и облученные продукты не обладают ферментативной активностью из-за такой обработки. Наше тело вырабатывает метаболические ферменты из полноценной аминокислотной пищи, которую мы принимаем. Полноценные аминокислоты содержатся только в продуктах животного происхождения. Чтобы получить полный источник аминокислот, требуется сочетание многих растительных продуктов, и эти источники обычно обрабатываются или нагреваются, разрушая ферменты. Обычно мы готовим продукты животного происхождения, отнимая у них ферменты. С возрастом способность нашего организма вырабатывать ферменты снижается.Сырые орехи содержат ингибитор ферментов (как и большинство бобов). Зерно и мука перерабатываются, лишая их ферментов. Добавки ферментов способствовали более полному пищеварению и усвоению питательных веществ.

А как насчет таких добавок, как C0Q10, сине-зеленые водоросли, зеленый ячмень, витамины и минералы?

CoQ10 – это кофермент, который впервые был выделен из сердца коровы. Кофермент – это органическая молекула, обычно содержащая фосфор и некоторые витамины. Кофермент и апофермент должны объединиться, чтобы функционировать.Витамины и минералы считаются коферментами. Работа кофермента зависит от другой энергии и фермента. Сине-зеленые водоросли и хлорофилл – прекрасные продукты, содержащие минералы, витамины и ферменты, потому что они являются растительной пищей. Однако они не обладают пищеварительным действием дополнительных вегетарианских ферментов, и в лучшем случае их ферменты доставляют только те питательные вещества, которые они содержат. Соляная кислота, или HCL, является нормальным компонентом желудочного сока у человека. Хотя его вводят для улучшения пищеварения, он не является ферментом и не действует как фермент.

Как ферменты работают в нашем организме?

Когда мы едим сырую пищу, тепло и влага во рту активируют ферменты в пище. Будучи активными, эти ферменты переваривают пищу и делают ее достаточно мелкой, чтобы пройти через ворсинки (маленькие поры кишечника) в кровь. Затем метаболические ферменты, обнаруженные в крови, берут переваренные 45 известных питательных веществ и превращают их в мышцы, нервы, кости, кровь, легкие и различные железы. Каждая клетка в организме зависит от определенных ферментов.Белковый пищеварительный фермент не переваривает жир; жирный фермент не переваривает крахмал (углевод). Каждый фермент выполняет в организме определенную функцию; это относится к специфичности фермента. Ферменты действуют на химические вещества и превращают их в другие химические вещества, но сами ферменты остаются неизменными. Проще говоря, наши химические вещества меняют свою первоначальную идентичность с помощью фермента на другие химические вещества с другой идентичностью. Без ферментов в нашем организме ничего не работает.

Как выбрать правильную ферментную добавку для своих нужд?

Мы рассматриваем двоякий подход.Сначала начнем с дижестива. Пищеварение – основа здоровья. Чем лучше мы перевариваем пищу, тем больше питательных веществ мы можем безопасно и легко усвоить, улучшая удаление отходов. Во-вторых, рассмотрите терапевтический (фермент, принимаемый натощак, обычно между приемами пищи). Чтобы определить, какие формулы могут вам подойти, пройдите наш тест на дефицит ферментов.

Можно ли принимать слишком много ферментов?

Дополнительные ферменты выполняют очень специфические действия (амилаза расщепляет углеводы, липаза расщепляет жиры, протеаза расщепляет белок).В отличие от некоторых витаминов, минералов и трав, не существует верхнего предела (или порога) количества дополнительных ферментов, которые можно потреблять. Причина этого в том, что в организме насчитывается около 100 триллионов клеток. Любая из этих клеток может каждую секунду использовать тысячи различных ферментов. Это позволяет использовать организм в огромных количествах без передозировки.

Мешают ли дополнительные ферменты организму вырабатывать собственные ферменты? А как насчет зависимости от ферментов?

Дополнительные ферменты поддерживают нормальное функционирование органов тела, не снижая их эффективной работоспособности.Нам нравится сравнивать это с сыроедением, богатым ферментами. Никто не предполагает, что употребление сырой пищи может подавить естественное производство пищеварительных ферментов в организме. Дело в том, что организм будет продолжать вырабатывать ферменты, необходимые для получения пользы от пищи; Дополнительные пищеварительные ферменты просто помогают процессу пищеварения.

Безопасны ли ферментные добавки для приема с рецептурными лекарствами (противопоказаны)?

Мы считаем, что наши дополнительные ферменты, поскольку они встречаются в природе, являются одними из самых безопасных доступных пищевых добавок.При отсутствии убедительных научных доказательств мы рекомендуем проконсультироваться с врачом, прежде чем комбинировать или заменять рецептурные препараты дополнительными ферментными продуктами.

Эти продукты безопасны для всех?

Enzymedica разработала продукты специально для детей от 3 лет и взрослых. Из-за уникальных травяных смесей такие продукты, как Acid Soothe, могут не подходить с учетом особых требований к питанию молодых и будущих мам. До завершения дополнительных исследований мы рекомендуем беременным или кормящим матерям проконсультироваться со своим врачом перед использованием Acid Soothe, Acid Soothe Chewables, pH Basic, Natto K, Repair Gold, SerraGold, ViraStop и ViraStop 2X.

Почему вегетарианские ферменты считаются «идеальным» источником ферментов?

Примерно 80% ферментных добавок, продаваемых сегодня в магазинах здорового питания, являются вегетарианскими. Остальные 20% состоят из железистого / животного происхождения (например, панкреатин, трипсин и химотрипсин) и растительного происхождения (бромелайн и папаин). Важно понимать, что методы, используемые для измерения активности каждого из этих ингредиентов, различны. Не пытайтесь сравнивать активные единицы (измерение, используемое для определения количества белка, жира или углеводов, которое фермент может расщепить за считанные минуты) растительного или железистого фермента с вегетарианским ферментом.Специальные анализы предназначены для проверки различных источников ферментов.

На что следует обращать внимание при чтении этикеток?

Избегайте наполнителей, таких как стеарат магния, яблочный пектин и рисовый крахмал. Глядя на этикетку высококачественного ферментного продукта, вы найдете единицы измерения, с которыми вы, возможно, не знакомы. С большинством добавок мы привыкли сравнивать продукты по весу. Однако нас интересует активность и эффективность ферментов. Важно понимать, что нет прямой зависимости между весом и активностью ферментов.

Типичные единицы измерения включают методы тестирования, установленные Кодексом пищевых химикатов (FCC). FCC публикуется Национальной академией прессы и является принятым стандартом Управления по контролю за продуктами и лекарствами США. Система определения активности ферментов, используемая в пищевой промышленности США, разработана FCC. Это единственный национальный стандарт оценки вегетарианских ферментов. Эта система устанавливает уровни активности и эффективности ферментов. Если методы тестирования FCC не применяются, для лабораторного анализа используются проверенные отраслевые анализы.

Отраслевые стандарты оценки растительных и вегетарианских ферментов

При сравнении ферментных продуктов убедитесь, что активность ферментов измеряется с использованием таких единиц, как эти:

1. Альфа-галактозидаза – GALU (единицы галактозидазы)
2. Амилаза – DU (единицы декстринизации)
3. Бромелайн – GDU (единицы переваривания желатина) или FCCPU
4. Каталаза – единицы Бейкера (названные в честь автора)
5. Целлюлаза – CU (единица целлюлазы)
6. Глюкоамилаза – AGU (единицы амилоглюкозидазы)
7. Гемицеллюлаза – HCU (единицы гемицеллюлазы)
8. Инвертаза – INVU (единицы активности инвертазы) или SU (единицы Самнера)
9. Лактаза – ALU (единица кислой лактазы)
10. Липаза – FCCFIP (Международная фармацевтическая федерация)
11. Мальтаза – DP (степени диастатической силы)
12. Наттокиназа – FU (фибринолитические единицы)
13. Пектиназа – Эндо-ПГУ (единицы эндо-полигалактуроназы)
14. Фитаза – FTU (единицы фитазы)
15. Протеаза-HUT (единица гемоглобина на основе L-тирозина)
16. Ксиланаза – XU (единицы ксиланазы)

Являются ли продукты Enzymedica органическими (или сертифицированными)?

Enzymedica гордится производством безопасных и эффективных высококачественных дополнительных ферментных продуктов.Наши ферменты происходят из органических источников, которые не контактировали с пестицидами или консервантами, однако они не считаются «сертифицированными органическими».

Разрушаются ли дополнительные ферменты желудочной кислотой?

Вегетарианские ферменты хорошо переносят кислоту желудка. Вегетарианские ферменты Thera-blend ™ компании Enzymedica были разработаны для работы в широком диапазоне pH, включая кислую и щелочную среду.

Почему ни один из ваших продуктов не содержит HCl (соляную кислоту)?

Enzymedica разработала процесс Thera-blend ™ для четырех основных типов ферментов – протеазы, амилазы, липазы и целлюлазы.Thera-blending позволяет этим ферментам работать повсеместно в диапазоне pH от 2 до 12. Ферменты Thera-blend ™ активны независимо от того, является ли человек кислотным или щелочным, во всех частях человеческого тела с HCl или без нее.

Какие продукты Enzymedica лучше всего подходят при периодической изжоге?

Комбинация пищеварительного фермента перед едой (обычно Digest ™) и Acid Soothe ™ (в капсулах или жевательных) после еды для облегчения симптомов, связанных с кислотным рефлюксом (периодическая изжога).* Acid Soothe также можно принимать по мере необходимости.

Я пытаюсь построить тело и мне интересно, помогут ли ферменты?

Если бы ферменты мышечной ткани не работали в мышечной ткани, не было бы мышечного роста, не было бы даже основной мышечной активности для создания роста. Ферменты – это катализаторы, которые превращают пищу в энергию, заставляя мышцы двигаться и расти. Наша формула Protein Optimize была специально разработана для людей, соблюдающих диету с высоким содержанием белка, желающих лучше использовать необходимые аминокислоты для роста мышц.

Как использовать pH-полоски?

Один из лучших способов определить pH – оторвать от 1 до 1,5 дюймов бумаги и подержать или окунуть в струю мочи. Результаты сразу же после намокания полоски. Сравните полоску с ближайшим цветом на графике. Оптимальный pH составляет от 6,5 до 7.

Мой ребенок страдает аутизмом и сталкивается с множественной пищевой непереносимостью. Какие продукты вы бы порекомендовали при их проблемах с пищеварением?

Сначала мы рекомендуем изучить аналогичные результаты других родителей на веб-сайте www.fermestuff.com и книга Карен ДеФелис «Ферменты от аутизма». Рекомендации по продукту начинаются с метода дозирования «низко и медленно». Пищеварительные продукты, такие как Lacto или Digest Spectrum, следует принимать во время еды, а продукты с «красной маркировкой», такие как Virastop и Candidase, рекомендуются между приемами пищи. Рекомендуется постепенно наращивать толерантность к ферментам и повышать потенцию.

Могу ли я принимать кандидозу и пробиотик?

Да. Пробиотики производят ферменты для организма.Протеолитические ферменты (протеаза в кандидазе) будут гидролизовать только 3 D (мертвые, поврежденные или не принадлежащие). Таким образом, они не будут мешать колонизации пробиотиков.

Является ли GlutenEase при целиакии?

№ GlutenEase был разработан для людей с непереносимостью глютена. Продукт GlutenEase никогда не предназначался для «лечения» целиакии или других известных заболеваний.

Можно ли использовать ферменты для здорового контроля веса?

Липаза – это фермент, расщепляющий (переваривающий) жир.При добавлении к еде в качестве добавки он может поступать в пищеварительный тракт. Это снимает нагрузку с желчного пузыря, печени и поджелудочной железы. При приеме между приемами пищи они могут оказать большую системную поддержку, а в некоторых случаях сохраняются в печени для дальнейшего использования.

У многих людей с избыточным весом наблюдается нарушение обмена веществ или дисбаланс обмена веществ, который скоро возникнет.

Эндокринная система – это наш метаболизм. Как только мы сможем укрепить эндокринную систему, заставить кишечник работать регулярно и переваривать пищу, а не превращать ее в жир, мы получаем успешную комбинацию для здорового управления весом.Этот процесс не происходит мгновенно, потому что нам нужно терять жир, а не вес. Человеку нужно сбросить много жира, чтобы набрать один фунт веса. Это занимает больше времени, но это более полезно для здоровья и длится дольше. Лучше всего то, что это не вредит.

Что такое теория «ферментного потенциала»?

Доктор Эдвард Хауэлл начал исследования того, что он назвал «ферментным потенциалом» в 1940-х годах. С тех пор эта концепция получила широкую поддержку.

Большинству людей требуется от 3 до 10 дней, чтобы расщепить, ассимилировать и вывести отходы любого приема пищи.Таким образом, наш организм находится в постоянном состоянии пищеварения. Чтобы сохранить наш потенциал, нам нужно уменьшить эту сумму. Один из самых простых способов сделать это – ограничить количество пищеварительных ферментов, необходимых нашему организму для расщепления этих блюд. Вырабатывая меньше пищеварительных ферментов, мы в конечном итоге будем производить больше метаболических ферментов за нашу жизнь. Имейте в виду, что именно эти метаболические ферменты являются катализаторами каждой биохимической реакции в нашем организме. Это энергия жизни.

Все мы производим пищеварительные и метаболические ферменты по мере необходимости, и это доказанный факт, что с возрастом мы производим меньше с каждым годом.Эта способность производить только ограниченное количество ферментов была названа нашим ферментным потенциалом.

Потенциал человека зависит от его ДНК или того, что он унаследовал от своих родителей. У некоторых людей большой потенциал. Об этом свидетельствует качество их здоровья, несмотря на выбор образа жизни. По сути, они могут есть все, что хотят, пить все, что хотят, редко заниматься физическими упражнениями, работать с повышенным давлением и т. Д. Несмотря на это, они живут долгой, счастливой, здоровой жизнью с небольшими болезнями.

Первый вариант – есть больше сырой пищи. Во всех сырых продуктах есть пищевые ферменты. Когда мы едим эти продукты, эти ферменты становятся пищеварительными ферментами. Употребляя в пищу продукты, которые не были приготовлены, обработаны, облучены или нагреты выше 118 градусов, мы расширяем свой потенциал. (Все вышеперечисленные процессы денатурируют ферменты, и сырая пища по-разному влияет на пищеварительную систему.)

Второй вариант – уменьшить количество потребляемых калорий. ДокторРой Уолфорд из Калифорнийского университета в Лос-Анджелесе стал пионером этой концепции. Меньше питаясь, мы в конечном итоге сохраняем жизненную энергию (вырабатываем меньше пищеварительных ферментов) и, опять же, расширяем наш потенциал.

На противоположной стороне спектра находятся люди, которые по сути родились больными. Эти люди должны быть осторожны во всех аспектах своей жизни. Отклонение принесет только горе. Разница между этими двумя типами людей заключается в их ферментативном потенциале. Большинство из нас попадает где-то посередине этих двух групп.Мы должны сознательно подходить к выбору, который делаем. Если нам это не удастся, в конечном итоге он настигнет нас, и мы заплатим за это иммунным компромиссом, усталостью, затуманенностью мозга и болезнью.

Есть три способа сохранить этот потенциал. Все они основаны на уменьшении количества энергии, которое мы тратим на пищеварение. По некоторым оценкам, на переваривание пищи мы тратим до 80% всей имеющейся в нашем распоряжении энергии. Это имеет смысл, поскольку третий вариант, пожалуй, наиболее очевиден.Принимайте высококачественные добавки с пищеварительными ферментами с каждым приемом пищи. Выбор за вами!

ферментов – понимание ингредиентов для канадского пекаря

Ферменты не являются ингредиентами как таковые, но они присутствуют в других ингредиентах, главными из которых являются мука и дрожжи. Понимание того, как работают ферменты, очень помогает понять процесс ферментации.

Ферменты уникальны, как отпечатки пальцев. Их можно определить как мельчайшие вещества, производимые живыми организмами, которые вызывают или ускоряют определенные химические изменения.Например, ферменты в пищеварительном тракте человека расщепляют пищу.

Действие ферментов специфично, и каждый класс ферментов имеет только одно конкретное химическое превращение , которое оно вызывает. Например, один вид ферментов превращает сахар в углекислый газ и спирт, и это единственная прямая функция, которую он может выполнять.

Ключ к распознаванию ферментов – это окончание их названий, которое обычно составляет или , как мальтаза .Сахар, на котором действует мальтаза, оканчивается на ose , как и на maltose . Есть несколько исключений; например, папаин, присутствующий в папайе и используемый в качестве смягчителя, также является ферментом.

Иногда термины сбивают с толку. Например, два фермента, амилаза и диастаза, работают таким же образом, что их можно рассматривать как одно и то же при выпечке. Оба эти фермента действуют на крахмал. Иногда в книгах упоминается амилолитическая активность для обозначения работы, выполняемой амилазой, а иногда они ссылаются на диастатической активности для обозначения работы, выполняемой диастазой.Для удобства в этой книге мы как можно чаще используем термин диастатический .

Ферменты, присутствующие в муке

Ферменты, содержащиеся в муке, – это диастаза / амилаза и протеаза.

Диастаза / амилаза

При правильных условиях диастаза расщепляет крахмал, разжижает его и превращает в солодовый сахар. Это обеспечивает пищу для дрожжей и сахаров, которые помогают подрумянить буханку позже при выпечке. Это очень важная функция при приготовлении постного теста, в которое добавлено мало или совсем не добавлено сахара.Диастаза или амилаза разрушается при 77 ° C (170 ° F) во время выпечки, после чего тесто перестает расширяться.

На мукомольной фабрике одной из лабораторных задач является определение правильного баланса ферментов в зерне. Слишком мало или слишком много может повлиять на обработку и брожение теста. Одна проблема, когда присутствует слишком много ферментов, очевидна в ржаной муке, где целостность крахмала особенно важна.

Количество диастазы в зерне меняется из года в год в зависимости от условий уборки урожая.В сезон влажного сбора урожая зерно может начать прорастать, что является сигналом для активации ферментов. Говорят, что крахмал из такого зерна поврежден, что не совсем плохо, так как определенное количество поврежденного крахмала желательно для обеспечения дрожжевой пищи. При необходимости мельник регулирует этот уровень, добавляя амилазу и смешивая муку.

Протеаза

Протеаза содержится в муке, а также в солоде и дрожжах. Протеаза превращает часть белка, который не может быть растворен в воде, в другую форму, которая растворяется в воде.В этом состоянии белок может использоваться дрожжами в пищу. Белок делает глютен более эластичным, смягчая его, и производит аминокислоты (см. Рисунок 8).

Рисунок 8 Протеолитический распад. Изображение использовано с разрешения Ассоциации выпечки Канады.

Протеаза начинает действовать сразу после замешивания теста. Он способствует приданию испеченному хлебу хорошего вкуса и усвояемости.

Ферменты, присутствующие в дрожжах

Двумя основными ферментами, присутствующими в дрожжах, являются мальтаза и инвертаза.Кроме того, в дрожжах есть несколько других второстепенных ферментов, каждый из которых тем или иным образом вносит свой вклад в общие изменения, вызванные активностью дрожжей в тесте. Некоторые из этих изменений способствуют приданию вкуса и усвояемости готовому хлебу.

Мальтаза

Мальтаза превращает солодовый сахар (также известный как мальтоза) в простой сахар.

Инвертаза

Инвертаза превращает тростниковый сахар в простой сахар. Этот фермент может работать только в том случае, если в тесто был добавлен гранулированный тростниковый сахар.Например, он не расщепляет мальтозу.

Zymase

Zymase работает на простом сахаре, который был произведен под действием инвертазы и мальтазы. Зимаза превращает простой сахар в спирт и углекислый газ, что заставляет тесто подниматься и расширяться (см. Рисунок 9).

Рисунок 9: Диастатическая активность. Изображение использовано с разрешения Ассоциации пекарей Канады.

Таким образом, ферменты работают в ферментированном тесте, уменьшая количество крахмала и снижая производство сахара. Это позволяет дрожжам расти и вырабатывать углекислый газ, который оставляет хлеб на закваске.Каждый фермент выполняет свою работу. Уровень ферментов проверяется в лаборатории мельницы, и мука, поступающая в пекарню, обычно идеально сбалансирована с правильным уровнем для надежного брожения.

Названия ферментов во рту и пищеводе

Процесс пищеварения начинается в тот момент, когда пища попадает в ваш рот. Рот и пищевод сами по себе не производят никаких ферментов, но слюна, вырабатываемая слюнными железами и выделяемая в рот и далее в пищевод, содержит несколько важных ферментов, таких как амилаза, лизоцим и лингвальная липаза.Во время жевания слюна смешивается с пищей и действует как смазка, запускающая процесс пищеварения. Ферменты в слюне начинают расщеплять питательные вещества, а некоторые также помогают защитить вас от бактерий и поддерживают иммунную систему организма.

Амилаза слюны

Как основной фермент слюны, амилаза начинает расщеплять крахмал в пище, которую вы едите. Крахмалы представляют собой длинные цепочки сахаров, прикрепленных друг к другу, и амилаза разрывает связи вдоль цепи, высвобождая молекулы мальтозного сахара.Чтобы испытать действие амилазы, пожуйте крекер в течение минуты, и вы обнаружите, что он начинает казаться сладким. Амилаза функционирует в среде от нейтральной до слегка щелочной, чего определенно не найти в кислотной ванне, которой является ваш желудок.

Секреция лизоцима

Лизоцим, секретируемый в ваших слезах, слизи в носу, грудном молоке и слюне, не переваривает вашу пищу, а защищает вас от любых вредных бактерий, которые с ним попадают. Лизоцим расщепляет полисахариды – один из видов углеводов – в клеточных стенках многих бактерий.Как только клеточная стенка разрушается, бактерия умирает, разрываясь, как воздушный шар с водой. С научной точки зрения гибель клеток в результате взрыва называется лизисом, поэтому фермент, выполняющий эту задачу, называется лизоцимом.

Лингвальная липаза

Лингвальная липаза – это фермент, расщепляющий жирные кислоты, в частности триацилглицерины. Выделяясь со слюной, он не выполняет свою работу до тех пор, пока не попадет в желудок. Количество лингвальной липазы в вашей слюне уменьшается с возрастом, а липаза желудка и поджелудочной железы, находящаяся ниже в пищеварительной системе, берет на себя работу по перевариванию жиров.Лингвальная липаза очень важна для младенцев, потому что она помогает им переваривать жиры, содержащиеся в молоке, значительно облегчая пищеварение для их незрелых систем.

Слюна Калликреин

Калликреин – это название группы протеаз, ферментов, расщепляющих белки, которые обнаруживаются по всему телу, включая следовые количества в слюне. Функция калликреина слюны не состоит в том, чтобы переваривать потребляемые вами белки, поскольку калликреин слюны расщепляет очень специфические белки с высокой молекулярной массой с образованием брадикинина, белка, который помогает расширять кровеносные сосуды.Изменения ферментов калликреина также связаны с определенными видами рака.

Ферменты имеют широкий спектр функций в организмах

Фермент, ранее называвшийся «в дрожжах», относится к биологическому катализатору, продуцируемому живыми клетками организма. Большинство из них состоит из белка (некоторые из них – РНК), который может эффективно катализировать различные биохимические реакции и способствовать метаболизму организмов в очень мягких условиях в организме. Пищеварение, всасывание, дыхание, упражнения и воспроизведение в жизнедеятельности – все это ферментативные реакции.Ферменты – это основа выживания клеток. Почти все химические реакции, участвующие в метаболизме клеток, протекают при катализе ферментов. Белок, РНК или их комплексы, которые катализируют определенные химические реакции, могут ускорить скорость реакции за счет снижения энергии активации реакции, но не изменяют точку равновесия реакции. Он обладает характеристиками высокой каталитической эффективности, высокой специфичности и мягких условий эксплуатации.

Организмы состоят из клеток, и каждая клетка проявляет различную жизнедеятельность из-за существования ферментов, и метаболизм в организме может продолжаться.Ферменты – катализаторы обмена веществ в организме человека. Ферменты позволяют человеческому организму проводить различные биохимические реакции. Большинство заболеваний человека связано с дефицитом ферментов или нарушениями синтеза.

Ферменты обладают множеством свойств:

Высокая эффективность: каталитическая эффективность ферментов выше, чем у неорганических катализаторов, что увеличивает скорость реакции.

Специфичность: Фермент может катализировать только один или один тип субстрата, например, протеаза может катализировать только гидролиз белков до полипептидов.

Разнообразие: Существует много видов ферментов, около 4000 видов.

Мягкость: Означает, что химическая реакция, катализируемая ферментом, обычно протекает в более мягких условиях.

Регулируемость активности: включая регуляцию ингибитора и активатора, регуляцию ингибирования обратной связи, регуляцию ковалентной модификации и аллостерическую регуляцию и т. Д. Каталитическая активность некоторых ферментов связана с кофакторами.

Уязвимость: поскольку большинство ферментов являются белками, они разрушаются под воздействием высокой температуры, сильной кислоты, сильной щелочи, солей тяжелых металлов и т. Д.

Ферменты играют в организмах очень широкий спектр функций. Ферменты, особенно киназы и фосфатазы, неотделимы от регуляции передачи сигналов и активности клеток. Ферменты также могут вызывать движение, сокращение мышц, катализируя гидролиз АТФ на миозине, и могут участвовать в транспорте внутриклеточных веществ как часть цитоскелета. Некоторые АТФазы, расположенные на клеточной мембране, действуют как ионные насосы, участвуя в активном транспорте, а некоторые странные функции в организмах также связаны с ферментами.

Очень важная функция ферментов – участие в работе пищеварительной системы животных. Некоторые ферменты, представленные амилазой и протеазой, могут расщеплять большие молекулы (крахмал и белок), поступающие в пищеварительный тракт, на маленькие молекулы, чтобы облегчить всасывание в кишечнике. В метаболическом пути несколько ферментов действуют в определенном порядке: продукт первого фермента является субстратом второго фермента; после того, как каждый фермент катализирует реакцию, продукт передается другому ферменту.В некоторых случаях разные ферменты могут катализировать одну и ту же реакцию параллельно, обеспечивая более сложную регуляцию.

В организме человека имеется большое количество ферментов сложной структуры и различных типов. На сегодняшний день в организме человека обнаружено более 3000 видов гидролитических ферментов, таких как пепсин и трипсин. Белок, который человеческий организм получает с пищей, должен гидролизоваться до аминокислот под действием пепсина. Затем под действием других ферментов выбирается более 20 видов аминокислот, необходимых человеческому организму, и различные белки, необходимые человеческому организму, рекомбинируются в определенном порядке.При этом произошло много сложных химических реакций. Можно сказать, что без ферментов не было бы биологического метаболизма, не было бы разнообразных и красочных биологических миров в природе.

No related posts.